[日本語] English
万見
- PDB-1aqt: EPSILON SUBUNIT OF F1F0-ATP SYNTHASE FROM ESCHERICHIA COLI -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aqt
タイトルEPSILON SUBUNIT OF F1F0-ATP SYNTHASE FROM ESCHERICHIA COLI
要素ATP SYNTHASEATP合成酵素
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / ATPASE (ATPアーゼ) / ATP SYNTHASE (ATP合成酵素) / EPSILON SUBUNIT (Ε)
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain ...ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / サンドイッチ / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase epsilon chain
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Uhlin, U. / Guss, J.M.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of the epsilon subunit of the proton-translocating ATP synthase from Escherichia coli.
著者: Uhlin, U. / Cox, G.B. / Guss, J.M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: The Expression, Purification and Crystallization of the Epsilon Subunit of the F1 Portion of the ATPase of Escherichia Coli
著者: Codd, R. / Cox, G.B. / Guss, J.M. / Solomon, R.G. / Webb, D.
履歴
登録1997年7月31日処理サイト: BNL
改定 1.01998年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8981
ポリマ－14,8981
非ポリマー00
水25214
1
A: ATP SYNTHASE

A: ATP SYNTHASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7962
ポリマ－29,7962
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_556-x+y,y,-z+3/21
単位格子
Length a, b, c (Å)94.610, 94.610, 56.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

-
要素

#1: タンパク質 ATP SYNTHASE / ATP合成酵素


分子量: 14897.904 Da / 分子数: 1 / 断片: EPSILON CHAIN / 変異: A1G, M2S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: AN2994 / プラスミド: PAN590 / 遺伝子 (発現宿主): UNCC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6E6, EC: 3.6.1.34
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 7.5
詳細: PROTEIN (4 MG/ML)IN 50 MM HEPES BUFFER, PH 7.5, 200 MM (NH2)2SO4, 2 M (NA/K)PO4
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
12 M1reservoirK2HPO4/NaH2PO4/H2O
2100 mMHEPES1reservoir
3200 mM1reservoirNH2SO4
42 mg/mlprotein1drop
51 M1dropK2HPO4/NaH2PO4/H2O
650 mMHEPES1drop
7100 mM1dropNH2SO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年9月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER (0.00015") / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→19 Å / Num. obs: 6626 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 31 Å2 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.48 / % possible all: 89
反射
*PLUS
Num. measured all: 19833 / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89 % / Rmerge(I) obs: 0.475

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.843モデル構築
X-PLOR3.843精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.843位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.3→19 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 511 8 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.214 6134 87 %-
原子変位パラメータBiso mean: 41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1027 0 0 14 1041
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.81.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it5.22
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.533 46 7.9 %
Rwork0.453 583 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX_TIP3.PROTOPHCSDX_TIP3.PRO
X-RAY DIFFRACTION2

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る