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- PDB-1ad3: CLASS 3 ALDEHYDE DEHYDROGENASE COMPLEX WITH NICOTINAMIDE-ADENINE-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ad3
タイトルCLASS 3 ALDEHYDE DEHYDROGENASE COMPLEX WITH NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
要素ALDEHYDE DEHYDROGENASE (CLASS 3)
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / NADP (ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸) / AROMATIC ALDEHYDE (アルデヒド)
機能・相同性
機能・相同性情報


aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] / Phase I - Functionalization of compounds / 3-chloroallyl aldehyde dehydrogenase activity / benzaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / alcohol dehydrogenase (NADP+) activity / : / cellular aldehyde metabolic process / response to xenobiotic stimulus => GO:0009410 / : / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors, NAD or NADP as acceptor ...aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] / Phase I - Functionalization of compounds / 3-chloroallyl aldehyde dehydrogenase activity / benzaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / alcohol dehydrogenase (NADP+) activity / : / cellular aldehyde metabolic process / response to xenobiotic stimulus => GO:0009410 / : / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors, NAD or NADP as acceptor / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / response to glucocorticoid / response to cAMP / response to nutrient / response to organic cyclic compound / membrane => GO:0016020 / response to hypoxia / positive regulation of cell population proliferation / 小胞体 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Aldehyde dehydrogenase NAD(P)-dependent / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain ...Aldehyde dehydrogenase NAD(P)-dependent / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Aldehyde dehydrogenase, dimeric NADP-preferring
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 反復単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Liu, Z.-J. / Rose, J. / Wang, B.C.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: The first structure of an aldehyde dehydrogenase reveals novel interactions between NAD and the Rossmann fold.
著者: Liu, Z.J. / Sun, Y.J. / Rose, J. / Chung, Y.J. / Hsiao, C.D. / Chang, W.R. / Kuo, I. / Perozich, J. / Lindahl, R. / Hempel, J. / Wang, B.C.
#1: ジャーナル: Enzymology and Molecular Biology of Carbonyl Metabolism 6 (in: Adv.Exp. Med.Biol., V.414)
年: 1997
タイトル: Crystal Structure of a Class 3 Aldehyde Dehydrogenase at 2.6 Angstroms Resolution
著者: Liu, Z.-J. / Hempel, J. / Sun, J. / Rose, J. / Hsiao, D. / Chang, W.-R. / Chung, Y.-J. / Kuo, I. / Lindahl, R. / Wang, B.-C.
#2: ジャーナル: Enzymology and Molecular Biology of Carbonyl Metabolism 6 (in: Adv.Exp. Med.Biol., V.414)
年: 1997
タイトル: Conserved Residues in the Aldehyde Dehydrogenase Family
著者: Hempel, J. / Liu, Z.-J. / Perozich, J. / Rose, J. / Lindahl, R. / Wang, B.-C.
#3: ジャーナル: Proteins / 年: 1990
タイトル: Preliminary Crystallographic Analysis of Class 3 Rat Liver Aldehyde Dehydrogenase
著者: Rose, J.P. / Hempel, J. / Kuo, I. / Lindahl, R. / Wang, B.C.
履歴
登録1996年6月25日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALDEHYDE DEHYDROGENASE (CLASS 3)
B: ALDEHYDE DEHYDROGENASE (CLASS 3)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,9544
ポリマ－100,6272
非ポリマー1,3272
水4,972276
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10170 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area31370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.950, 170.950, 47.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.25, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.1895, 0.0654, -0.9797), (0.0639, -0.9948, -0.0787), (-0.9798, -0.0776, 0.1843)
ベクター: 85.5899, 101.2096, 77.5218)
詳細ALDEHYDE DEHYDROGENASE IS A HOMODIMER. THE FULL DIMER IS PRESENT IN THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT.

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要素

#1: タンパク質 ALDEHYDE DEHYDROGENASE (CLASS 3) / ALDH


分子量: 50313.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: LIVER肝臓 / プラスミド: PTA1DH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BH101 / 参照: UniProt: P11883, aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+]
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 276 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 6.2 / 詳細: pH 6.2
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
詳細: Rose, J.P., (1990) Proteins: Struct.,Funct., Genet., 8, 305.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.7 mg/mlprotein1drop
21.5 %(w/v)PEG80001drop
30.05 %(w/v)mercaptoethanol1drop
40.5 mMEDTA1drop
50.25 mg/mlNAD1drop
612.5 mMPIPES1drop
70.05 %(w/v)mercaptoethanol1reservoir
80.5 mMEDTA1reservoir
90.25 mg/mlNAD1reservoir
1012.5 mMPIPES1reservoir
112.5 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 289 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年6月1日 / 詳細: SUPPER MIRRORS (SMALL)
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 25656 / % possible obs: 80 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 23.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 17.444
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.183 / Mean I/σ(I) obs: 2.29 / % possible all: 50
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 50 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
反復単一同系置換・異常分散モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XENGENV. 2.1データ削減
XENGENV. 2.1データスケーリング
反復単一同系置換・異常分散位相決定
精密化構造決定の手法: 反復単一同系置換・異常分散
解像度: 2.6→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 1914 8 %RANDOM
Rwork0.177 ---
obs0.177 22435 80 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.4 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6964 0 88 284 7336
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.457
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.404
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.031
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 131 -
Rwork0.24 1464 -
obs--50 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.192
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.404

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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