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万見
- EMDB-7056: Dimer of stromal portion of ARC6 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7056
タイトルDimer of stromal portion of ARC6
マップデータStromal portion of ARC6
試料
  • 細胞器官・細胞要素: ARC6
    • Other: ARC6
キーワードARC6 / plastid (色素体) / chloroplast (葉緑体) / FtsZ (FtsZ) / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質)
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 22.0 Å
データ登録者Sung MW
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2018
タイトル: The chloroplast division protein ARC6 acts to inhibit disassembly of GDP-bound FtsZ2.
著者: Min Woo Sung / Rahamthulla Shaik / Allan D TerBush / Katherine W Osteryoung / Stanislav Vitha / Andreas Holzenburg /
要旨: Chloroplasts host photosynthesis and fulfill other metabolic functions that are essential to plant life. They have to divide by binary fission to maintain their numbers throughout cycles of cell ...Chloroplasts host photosynthesis and fulfill other metabolic functions that are essential to plant life. They have to divide by binary fission to maintain their numbers throughout cycles of cell division. Chloroplast division is achieved by a complex ring-shaped division machinery located on both the inner (stromal) and the outer (cytosolic) side of the chloroplast envelope. The inner division ring (termed the Z ring) is formed by the assembly of tubulin-like FtsZ1 and FtsZ2 proteins. ARC6 is a key chloroplast division protein that interacts with the Z ring. ARC6 spans the inner envelope membrane, is known to stabilize or maintain the Z ring, and anchors the Z ring to the inner membrane through interaction with FtsZ2. The underlying mechanism of Z ring stabilization is not well-understood. Here, biochemical and structural characterization of ARC6 was conducted using light scattering, sedimentation, and light and transmission EM. The recombinant protein was purified as a dimer. The results indicated that a truncated form of ARC6 (tARC6), representing the stromal portion of ARC6, affects FtsZ2 assembly without forming higher-order structures and exerts its effect via FtsZ2 dynamics. tARC6 prevented GDP-induced FtsZ2 disassembly and caused a significant net increase in FtsZ2 assembly when GDP was present. Single particle analysis and 3D reconstruction were performed to elucidate the structural basis of ARC6 activity. Together, the data reveal that a dimeric form of tARC6 binds to FtsZ2 filaments and does not increase FtsZ polymerization rates but rather inhibits GDP-associated FtsZ2 disassembly.
履歴
登録2017年9月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年11月8日-
マップ公開2018年10月3日-
更新2023年9月6日-
現状2023年9月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7056.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7056.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 251 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Stromal portion of ARC6
ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.9 / ムービー #1: 3.9
最小 - 最大-5.1198225 - 7.9471645
平均 (標準偏差)-0.000000000015953 (±0.99999994)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-20-20-20
サイズ404040
Spacing404040
セルA=B=C: 204.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.15.15.1
M x/y/z404040
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z204.000204.000204.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ416416416
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-20-20-20
NC/NR/NS404040
D min/max/mean-5.1207.947-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : ARC6

全体名称: ARC6
要素
  • 細胞器官・細胞要素: ARC6
    • Other: ARC6

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超分子 #1: ARC6

超分子名称: ARC6 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 106.9 KDa

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分子 #1: ARC6

分子名称: ARC6 / タイプ: other / ID: 1 / 分類: other
配列文字列: DFYQVLGAQT HFLTDGIRRA FEARVSKPPQ FGFSDDALIS RRQILQAACE TLSNPRSRRE YNEGLLDDEE ATVITDVPWD KVPGALCVLQ EGGETEIVLR VGEALLKERL PKSFKQDVVL VMALAFLDVS RDAMALDPPD FITGYEFVEE ALKLLQEEGA SSLAPDLRAQ ...文字列:
DFYQVLGAQT HFLTDGIRRA FEARVSKPPQ FGFSDDALIS RRQILQAACE TLSNPRSRRE YNEGLLDDEE ATVITDVPWD KVPGALCVLQ EGGETEIVLR VGEALLKERL PKSFKQDVVL VMALAFLDVS RDAMALDPPD FITGYEFVEE ALKLLQEEGA SSLAPDLRAQ IDETLEEITP RYVLELLGLP LGDDYAAKRL NGLSGVRNIL WSVGGGGASA LVGGLTREKF MNEAFLRMTA AEQVDLFVAT PSNIPAESFE VYEVALALVA QAFIGKKPHL LQDADKQFQQ LQQAKVMAME IPAMLYDTRN NWEIDFGLER GLCALLIGKV DECRMWLGLD SEDSQYRNPA IVEFVLENSN RDDNDDLPGL CKLLETWLAG VVFPRFRDTK DKKFKLGDYY DDPMVLSYLE RVEVVQGSPL AAAAAMARIG A

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.07 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: 2% Uranyl Acetate
グリッド材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1200EX
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER
撮影フィルム・検出器のモデル: SIA 15C (3k x 3k) / 平均電子線量: 2.0 e/Å2

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: reference free class averages
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE
最終 角度割当タイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 22.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN (ver. 1) / 使用した粒子像数: 4121

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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