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万見
- EMDB-6938: 112-bp octasome/pAID complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6938
タイトル112-bp octasome/pAID complex
マップデータ
試料
  • 複合体: 112-bp octasome/pAID
    • 複合体: Histone H2AヒストンH2A
    • 複合体: Histone H2BヒストンH2B
    • 複合体: Histone H3.1ヒストンH3
    • 複合体: Histone H4ヒストンH4
    • 複合体: Mid-pAID
    • 複合体: 112bp 601 DNA
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.6 Å
データ登録者Mayanagi K / Saikusa K / Miyazaki N / Akashi S / Iwasaki K / Nishimura Y / Morikawa K / Tsunaka Y
資金援助 日本, 10件
OrganizationGrant number国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am0101073 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP26251008 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP16K18528 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP16H01410 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP26505009 日本
Japan Society for the Promotion of Science18K06089 日本
Japan Science and TechnologyJPMJPR12L9 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP18K06064 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am0101072j0001 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am0101076 日本
引用ジャーナル: Genes Dev / 年: 2016
タイトル: Integrated molecular mechanism directing nucleosome reorganization by human FACT.
著者: Yasuo Tsunaka / Yoshie Fujiwara / Takuji Oyama / Susumu Hirose / Kosuke Morikawa /
要旨: Facilitates chromatin transcription (FACT) plays essential roles in chromatin remodeling during DNA transcription, replication, and repair. Our structural and biochemical studies of human FACT- ...Facilitates chromatin transcription (FACT) plays essential roles in chromatin remodeling during DNA transcription, replication, and repair. Our structural and biochemical studies of human FACT-histone interactions present precise views of nucleosome reorganization, conducted by the FACT-SPT16 (suppressor of Ty 16) Mid domain and its adjacent acidic AID segment. AID accesses the H2B N-terminal basic region exposed by partial unwrapping of the nucleosomal DNA, thereby triggering the invasion of FACT into the nucleosome. The crystal structure of the Mid domain complexed with an H3-H4 tetramer exhibits two separate contact sites; the Mid domain forms a novel intermolecular β structure with H4. At the other site, the Mid-H2A steric collision on the H2A-docking surface of the H3-H4 tetramer within the nucleosome induces H2A-H2B displacement. This integrated mechanism results in disrupting the H3 αN helix, which is essential for retaining the nucleosomal DNA ends, and hence facilitates DNA stripping from histone.
履歴
登録2018年4月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月17日-
マップ公開2019年7月17日-
更新2019年7月17日-
現状2019年7月17日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0316
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0316
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6938.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6938.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.12 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0316 / ムービー #1: 0.0316
最小 - 最大-0.08002386 - 0.19807884
平均 (標準偏差)0.001833838 (±0.014636964)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 179.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.121.121.12
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z179.200179.200179.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.0800.1980.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 112-bp octasome/pAID

全体名称: 112-bp octasome/pAID
要素
  • 複合体: 112-bp octasome/pAID
    • 複合体: Histone H2AヒストンH2A
    • 複合体: Histone H2BヒストンH2B
    • 複合体: Histone H3.1ヒストンH3
    • 複合体: Histone H4ヒストンH4
    • 複合体: Mid-pAID
    • 複合体: 112bp 601 DNA

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超分子 #1: 112-bp octasome/pAID

超分子名称: 112-bp octasome/pAID / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
分子量理論値: 200 KDa

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超分子 #2: Histone H2A

超分子名称: Histone H2A / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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超分子 #3: Histone H2B

超分子名称: Histone H2B / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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超分子 #4: Histone H3.1

超分子名称: Histone H3.1 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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超分子 #5: Histone H4

超分子名称: Histone H4 / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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超分子 #6: Mid-pAID

超分子名称: Mid-pAID / タイプ: complex / ID: 6 / 親要素: 1 / 詳細: humanFACT Spt16 pAID segment
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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超分子 #7: 112bp 601 DNA

超分子名称: 112bp 601 DNA / タイプ: complex / ID: 7 / 親要素: 1
詳細: 112 bp fragment of Widom-601 strong nucleosome positioning DNA sequence
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 99 % / チャンバー内温度: 20 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
特殊光学系球面収差補正装置: Cs corrector used
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 85625
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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