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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-6482 | |||||||||
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タイトル | Cryo-electron microscopy of alpha Synuclein amyloid fibrils | |||||||||
![]() | Extruded 2D reconstruction of in vitro assembled alpha Synuclein amyoid fibrils | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / ![]() | |||||||||
![]() | Dearborn AD / Wall JS / Cheng N / Heymann JB / Kajava AV / Varkey J / Langen R / Steven AC | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: α-Synuclein Amyloid Fibrils with Two Entwined, Asymmetrically Associated Protofibrils. 著者: Altaira D Dearborn / Joseph S Wall / Naiqian Cheng / J Bernard Heymann / Andrey V Kajava / Jobin Varkey / Ralf Langen / Alasdair C Steven / ![]() ![]() ![]() 要旨: Parkinson disease and other progressive neurodegenerative conditions are characterized by the intracerebral presence of Lewy bodies, containing amyloid fibrils of α-synuclein. We used cryo-electron ...Parkinson disease and other progressive neurodegenerative conditions are characterized by the intracerebral presence of Lewy bodies, containing amyloid fibrils of α-synuclein. We used cryo-electron microscopy and scanning transmission electron microscopy (STEM) to study in vitro-assembled fibrils. These fibrils are highly polymorphic. Focusing on twisting fibrils with an inter-crossover spacing of 77 nm, our reconstructions showed them to consist of paired protofibrils. STEM mass per length data gave one subunit per 0.47 nm axial rise per protofibril, consistent with a superpleated β-structure. The STEM images show two thread-like densities running along each of these fibrils, which we interpret as ladders of metal ions. These threads confirmed the two-protofibril architecture of the 77-nm twisting fibrils and allowed us to identify this morphotype in STEM micrographs. Some other, but not all, fibril morphotypes also exhibit dense threads, implying that they also present a putative metal binding site. We propose a molecular model for the protofibril and suggest that polymorphic variant fibrils have different numbers of protofibrils that are associated differently. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 13.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 11.1 KB 11.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 54.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | Extruded 2D reconstruction of in vitro assembled alpha Synuclein amyoid fibrils | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.54 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : In vitro assembled, recombinant amyloid fibrils of full-length hu...
全体 | 名称: In vitro assembled, recombinant amyloid fibrils of full-length human alpha Synuclein |
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要素 |
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-超分子 #1000: In vitro assembled, recombinant amyloid fibrils of full-length hu...
超分子 | 名称: In vitro assembled, recombinant amyloid fibrils of full-length human alpha Synuclein タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was morphologically heterogeneous. / 集合状態: dimeric asymmetric unit / Number unique components: 2 |
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分子量 | 手法: Dark-field scanning transmission electron microscopy 59.1 MDa/micron compared to 61.5 MDa/micron theoretical weight |
-分子 #1: alpha Synuclein
分子 | 名称: alpha Synuclein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: NACP, PARK1 / 集合状態: Amyloid / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
配列 | UniProtKB: ![]() GO: magnesium ion binding, ![]() ![]() ![]() InterPro: ![]() |
-実験情報
-構造解析
手法 | ![]() |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
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試料調製
濃度 | 4 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: 10 mM HEPES, 100 mM NaCl, 0.1% NaN3 |
グリッド | 詳細: R1.2/1.3 400 mesh copper Quantifoil grid, glow-discharged in argon/oxygen |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 90 K / 装置: LEICA KF80 / 手法: Manually blotted before plunging |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI/PHILIPS CM200FEG |
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電子線 | 加速電圧: 120 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 51840 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD![]() |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
日付 | 2012年6月5日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000 デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 110 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16 |
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画像解析
CTF補正 | 詳細: phase-flipped micrograph |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.7 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 1.1 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 40.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Bsoft 詳細: Extruded from a 2D reconstruction based upon helical parameters |
詳細 | The 2D reconstructions were made and aligned using bhelcross. The helical parameters were determined per fibril in real space and imposed on the average using bhelcross. |