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- EMDB-5270: The entire ectodomain of bovine Nrx1alpha -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5270
タイトルThe entire ectodomain of bovine Nrx1alpha
マップデータThis is a 3-D map of the entire ectodomain of bovine Nrx1alpha
試料
  • 試料: an ectodomain fragment of alpha-neurexin 1
  • タンパク質・ペプチド: Neurexinニューレキシン
キーワードsynapse (シナプス) / neulexin / neuroligin (ニューロリギン) / single particle reconstruction (単粒子解析法)
機能・相同性細胞接着
機能・相同性情報
生物種unidentified (未定義)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法
データ登録者Tanaka H / Nogi T / Yasui N / Iwasaki K / Takagi J
引用ジャーナル: PLoS One / 年: 2011
タイトル: Structural basis for variant-specific neuroligin-binding by α-neurexin.
著者: Hiroki Tanaka / Terukazu Nogi / Norihisa Yasui / Kenji Iwasaki / Junichi Takagi /
要旨: Neurexins (Nrxs) are presynaptic membrane proteins with a single membrane-spanning domain that mediate asymmetric trans-synaptic cell adhesion by binding to their postsynaptic receptor neuroligins. ...Neurexins (Nrxs) are presynaptic membrane proteins with a single membrane-spanning domain that mediate asymmetric trans-synaptic cell adhesion by binding to their postsynaptic receptor neuroligins. α-Nrx has a large extracellular region comprised of multiple copies of laminin, neurexin, sex-hormone-binding globulin (LNS) domains and epidermal growth factor (EGF) modules, while that of β-Nrx has but a single LNS domain. It has long been known that the larger α-Nrx and the shorter β-Nrx show distinct binding behaviors toward different isoforms/variants of neuroligins, although the underlying mechanism has yet to be elucidated. Here, we describe the crystal structure of a fragment corresponding to the C-terminal one-third of the Nrx1α ectodomain, consisting of LNS5-EGF3-LNS6. The 2.3 Å-resolution structure revealed the presence of a domain configuration that was rigidified by inter-domain contacts, as opposed to the more common flexible "beads-on-a-string" arrangement. Although the neuroligin-binding site on the LNS6 domain was completely exposed, the location of the α-Nrx specific LNS5-EGF3 segment proved incompatible with the loop segment inserted in the B+ neuroligin variant, which explains the variant-specific neuroligin recognition capability observed in α-Nrx. This, combined with a low-resolution molecular envelope obtained by a single particle reconstruction performed on negatively stained full-length Nrx1α sample, allowed us to derive a structural model of the α-Nrx ectodomain. This model will help us understand not only how the large α-Nrx ectodomain is accommodated in the synaptic cleft, but also how the trans-synaptic adhesion mediated by α- and β-Nrxs could differentially affect synaptic structure and function.
履歴
登録2011年3月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年6月23日-
マップ公開2011年6月27日-
更新2011年9月23日-
現状2011年9月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 7.59
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 7.59
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5270_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5270.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 29.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a 3-D map of the entire ectodomain of bovine Nrx1alpha
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.2 Å
密度
表面レベル登録者による: 7.59 / ムービー #1: 7.59
最小 - 最大-11.7317 - 29.890899999999998
平均 (標準偏差)-0.0000000071204 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-100-100-100
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 440 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.22.22.2
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z440.000440.000440.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-100-100-100
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-11.73229.891-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : an ectodomain fragment of alpha-neurexin 1

全体名称: an ectodomain fragment of alpha-neurexin 1
要素
  • 試料: an ectodomain fragment of alpha-neurexin 1
  • タンパク質・ペプチド: Neurexinニューレキシン

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超分子 #1000: an ectodomain fragment of alpha-neurexin 1

超分子名称: an ectodomain fragment of alpha-neurexin 1 / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The sample was subjected to a size exclusion chromatography before negatively staining
集合状態: monomer / Number unique components: 1
分子量実験値: 140 KDa / 理論値: 140 KDa / 手法: SDS-PAGE

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分子 #1: Neurexin

分子名称: Neurexin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Neurexin / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: unidentified (未定義) / 別称: bovine / Organelle: Synapse / 細胞中の位置: Cell membrane
分子量実験値: 140 KDa / 理論値: 140 KDa
組換発現生物種: CHO Cells (チャイニーズハムスター卵巣細胞)
組換プラスミド: pcDNA3.1
配列GO: 細胞接着

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 2% w/v uranyl acetate
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡HITACHI H-9500SD
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
試料ステージ試料ホルダー: Normal HITACHI side entry holder / 試料ホルダーモデル: OTHER
温度平均: 293 K

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画像解析

最終 再構成ソフトウェア - 名称: EMAN

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3asi

精密化空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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