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万見
- EMDB-40406: In situ structure of Helicobacter pylori flagellar motor from Pil... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40406
タイトルIn situ structure of Helicobacter pylori flagellar motor from PilN and PilO deletion mutant
マップデータA subtomogram averaged structure of Helicobacter pylori flagellar motor from PilN and PilO deletion mutant
試料
  • 細胞: Helicobacter pyloriヘリコバクター・ピロリ
キーワードH.pylori / Flagella (鞭毛) / PilN / PilO / MOTOR PROTEIN (モータータンパク質)
生物種Helicobacter pylori G27 (ピロリ菌)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 39.0 Å
データ登録者Tachiyama S / Liu J
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI087846 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI132818 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Bacterial flagella hijack type IV pili proteins to control motility.
著者: Xiaolin Liu / Shoichi Tachiyama / Xiaotian Zhou / Rommel A Mathias / Sharmin Q Bonny / Mohammad F Khan / Yue Xin / Anna Roujeinikova / Jun Liu / Karen M Ottemann /
要旨: Bacterial flagella and type IV pili (TFP) are surface appendages that enable motility and mechanosensing through distinct mechanisms. These structures were previously thought to have no components in ...Bacterial flagella and type IV pili (TFP) are surface appendages that enable motility and mechanosensing through distinct mechanisms. These structures were previously thought to have no components in common. Here, we report that TFP and some flagella share proteins PilO, PilN, and PilM, which we identified as part of the flagellar motor. mutants lacking PilO or PilN migrated better than wild type in semisolid agar because they continued swimming rather than aggregated into microcolonies, mimicking the TFP-regulated surface response. Like their TFP homologs, flagellar PilO/PilN heterodimers formed a peripheral cage that encircled the flagellar motor. These results indicate that PilO and PilN act similarly in flagella and TFP by differentially regulating motility and microcolony formation when bacteria encounter surfaces.
履歴
登録2023年4月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月31日-
マップ公開2024年1月31日-
更新2024年1月31日-
現状2024年1月31日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40406.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40406.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈A subtomogram averaged structure of Helicobacter pylori flagellar motor from PilN and PilO deletion mutant
ボクセルのサイズX=Y=Z: 8.592 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.055
最小 - 最大-0.48530725 - 0.5677296
平均 (標準偏差)-0.000000000177953 (±0.08034866)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ120120120
Spacing120120120
セルA=B=C: 1031.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: An EM half map of Helicobacter pylori flagellar...

ファイルemd_40406_half_map_1.map
注釈An EM half map of Helicobacter pylori flagellar motor from PilN and PilO deletion mutant
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: An EM half map of Helicobacter pylori flagellar...

ファイルemd_40406_half_map_2.map
注釈An EM half map of Helicobacter pylori flagellar motor from PilN and PilO deletion mutant
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Helicobacter pylori

全体名称: Helicobacter pylori (ピロリ菌)
要素
  • 細胞: Helicobacter pyloriヘリコバクター・ピロリ

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超分子 #1: Helicobacter pylori

超分子名称: Helicobacter pylori / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Helicobacter pylori G27 (ピロリ菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 1.81 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

抽出トモグラム数: 166 / 使用した粒子像数: 478
最終 角度割当タイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C18 (18回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 39.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 6928

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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