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万見
- EMDB-30802: Cryo-EM structure of the human ELMO1-DOCK5-Rac1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30802
タイトルCryo-EM structure of the human ELMO1-DOCK5-Rac1 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: ELMO1-DOCK5-Rac1
    • タンパク質・ペプチド: Dedicator of cytokinesis protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
    • タンパク質・ペプチド: Engulfment and cell motility protein 1ELMO1
キーワードELMO / DOCK / GEF / GTPASE (GTPアーゼ) / RHO / RAC / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / regulation of respiratory burst / negative regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / podosome assembly / Activated NTRK2 signals through CDK5 / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly ...negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / regulation of respiratory burst / negative regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / podosome assembly / Activated NTRK2 signals through CDK5 / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / NADPH oxidase complex / engulfment of apoptotic cell / Inactivation of CDC42 and RAC1 / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / respiratory burst / guanyl-nucleotide exchange factor complex / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cortical cytoskeleton organization / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / bone remodeling / myoblast fusion / ruffle organization / thioesterase binding / negative regulation of fibroblast migration / cell projection assembly / regulation of stress fiber assembly / RHO GTPases activate CIT / Nef and signal transduction / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / regulation of nitric oxide biosynthetic process / PCP/CE pathway / podosome / RHO GTPases activate KTN1 / motor neuron axon guidance / positive regulation of neutrophil chemotaxis / Azathioprine ADME / Activation of RAC1 / regulation of lamellipodium assembly / anchoring junction / positive regulation of cell-substrate adhesion / MET activates RAP1 and RAC1 / DCC mediated attractive signaling / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / lamellipodium assembly / regulation of cell size / phagocytosis, engulfment / DSCAM interactions / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / establishment or maintenance of cell polarity / small GTPase-mediated signal transduction / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / positive regulation of Rho protein signal transduction / NRAGE signals death through JNK / positive regulation of epithelial cell migration / Rac protein signal transduction / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of focal adhesion assembly / semaphorin-plexin signaling pathway / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / ficolin-1-rich granule membrane / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / anatomical structure morphogenesis / RHO GTPases activate IQGAPs / localization / positive regulation of lamellipodium assembly / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of microtubule polymerization / regulation of cell migration / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / RAC1 GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / actin filament polymerization / positive regulation of endothelial cell migration / cell chemotaxis / GTPase activator activity / substrate adhesion-dependent cell spreading / cell-matrix adhesion / guanyl-nucleotide exchange factor activity / 低分子量GTPアーゼ / secretory granule membrane / G protein activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / Signal transduction by L1 / cell projection / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / 運動性 / actin filament organization / regulation of actin cytoskeleton organization
類似検索 - 分子機能
: / Dedicator of cytokinesis protein 5 / Dedicator of cytokinesis, N-terminal domain / Dedicator of cytokinesis, N-terminal, subdomain 1 / DOCK N-terminus / ELMO domain / ELMO/CED-12 family / ELMO domain profile. / ELMO, armadillo-like helical domain / ELMO, armadillo-like helical domain ...: / Dedicator of cytokinesis protein 5 / Dedicator of cytokinesis, N-terminal domain / Dedicator of cytokinesis, N-terminal, subdomain 1 / DOCK N-terminus / ELMO domain / ELMO/CED-12 family / ELMO domain profile. / ELMO, armadillo-like helical domain / ELMO, armadillo-like helical domain / DOCKER, Lobe A / DOCKER, Lobe B / DOCKER, Lobe C / DHR-2, Lobe C / DHR-2, Lobe B / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C / DHR-2, Lobe A / C2 domain in Dock180 and Zizimin proteins / C2 DOCK-type domain profile. / DOCKER domain profile. / Pleckstrin homology domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / C2 domain superfamily / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / SH3ドメイン / 低分子量GTPアーゼ / 低分子量GTPアーゼ / Rab subfamily of small GTPases / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Engulfment and cell motility protein 1 / Dedicator of cytokinesis protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Kukimoto-Niino M / Katsura K / Kaushik R / Ehara H / Yokoyama T / Uchikubo-Kamo T / Mishima-Tsumagari C / Yonemochi M / Ikeda M / Hanada K ...Kukimoto-Niino M / Katsura K / Kaushik R / Ehara H / Yokoyama T / Uchikubo-Kamo T / Mishima-Tsumagari C / Yonemochi M / Ikeda M / Hanada K / Zhang KYJ / Shirouzu M
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of the human ELMO1-DOCK5-Rac1 complex.
著者: Mutsuko Kukimoto-Niino / Kazushige Katsura / Rahul Kaushik / Haruhiko Ehara / Takeshi Yokoyama / Tomomi Uchikubo-Kamo / Reiko Nakagawa / Chiemi Mishima-Tsumagari / Mayumi Yonemochi / Mariko ...著者: Mutsuko Kukimoto-Niino / Kazushige Katsura / Rahul Kaushik / Haruhiko Ehara / Takeshi Yokoyama / Tomomi Uchikubo-Kamo / Reiko Nakagawa / Chiemi Mishima-Tsumagari / Mayumi Yonemochi / Mariko Ikeda / Kazuharu Hanada / Kam Y J Zhang / Mikako Shirouzu /
要旨: The dedicator of cytokinesis (DOCK) family of guanine nucleotide exchange factors (GEFs) promotes cell motility, phagocytosis, and cancer metastasis through activation of Rho guanosine ...The dedicator of cytokinesis (DOCK) family of guanine nucleotide exchange factors (GEFs) promotes cell motility, phagocytosis, and cancer metastasis through activation of Rho guanosine triphosphatases. Engulfment and cell motility (ELMO) proteins are binding partners of DOCK and regulate Rac activation. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of the active ELMO1-DOCK5 complex bound to Rac1 at 3.8-Å resolution. The C-terminal region of ELMO1, including the pleckstrin homology (PH) domain, aids in the binding of the catalytic DOCK homology region 2 (DHR-2) domain of DOCK5 to Rac1 in its nucleotide-free state. A complex α-helical scaffold between ELMO1 and DOCK5 stabilizes the binding of Rac1. Mutagenesis studies revealed that the PH domain of ELMO1 enhances the GEF activity of DOCK5 through specific interactions with Rac1. The structure provides insights into how ELMO modulates the biochemical activity of DOCK and how Rac selectivity is achieved by ELMO.
履歴
登録2020年12月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年8月4日-
マップ公開2021年8月4日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.004
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7dpa
  • 表面レベル: 0.004
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30802.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30802.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 536.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.004 / ムービー #1: 0.004
最小 - 最大-0.0076270085 - 0.022537373
平均 (標準偏差)-0.0000046664663 (±0.00064505904)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ520520520
Spacing520520520
セルA=B=C: 431.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.830.830.83
M x/y/z520520520
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z431.600431.600431.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS520520520
D min/max/mean-0.0080.023-0.000

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添付データ

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追加マップ: Density modification map

ファイルemd_30802_additional_1.map
注釈Density modification map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Postprocess map

ファイルemd_30802_additional_2.map
注釈Postprocess map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_30802_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_30802_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ELMO1-DOCK5-Rac1

全体名称: ELMO1-DOCK5-Rac1
要素
  • 複合体: ELMO1-DOCK5-Rac1
    • タンパク質・ペプチド: Dedicator of cytokinesis protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
    • タンパク質・ペプチド: Engulfment and cell motility protein 1ELMO1

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超分子 #1: ELMO1-DOCK5-Rac1

超分子名称: ELMO1-DOCK5-Rac1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Dedicator of cytokinesis protein 5

分子名称: Dedicator of cytokinesis protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 191.492125 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GGSGGSMARW IPTKRQKYGV AIYNYNASQD VELSLQIGDT VHILEMYEGW YRGYTLQNKS KKGIFPETYI HLKEATVEDL GQHETVIPG ELPLVQELTS TLREWAVIWR KLYVNNKLTL FRQLQQMTYS LIEWRSQILS GTLPKDELAE LKKKVTAKID H GNRMLGLD ...文字列:
GGSGGSMARW IPTKRQKYGV AIYNYNASQD VELSLQIGDT VHILEMYEGW YRGYTLQNKS KKGIFPETYI HLKEATVEDL GQHETVIPG ELPLVQELTS TLREWAVIWR KLYVNNKLTL FRQLQQMTYS LIEWRSQILS GTLPKDELAE LKKKVTAKID H GNRMLGLD LVVRDDNGNI LDPDETSTIA LFKAHEVASK RIEEKIQEEK SILQNLDLRG QSIFSTIHTY GLYVNFKNFV CN IGEDAEL FMALYDPDQS TFISENYLIR WGSNGMPKEI EKLNNLQAVF TDLSSMDLIR PRVSLVCQIV RVGHMELKEG KKH TCGLRR PFGVAVMDIT DIIHGKVDDE EKQHFIPFQQ IAMETYIRQR QLIMSPLITS HVIGENEPLT SVLNKVIAAK EVNH KGQGL WVSLKLLPGD LTQVQKNFSH LVDRSTAIAR KMGFPEIILP GDVRNDIYVT LIHGEFDKGK KKTPKNVEVT MSVHD EEGK LLEKAIHPGA GYEGISEYKS VVYYQVKQPC WYETVKVSIA IEEVTRCHIR FTFRHRSSQE TRDKSERAFG VAFVKL MNP DGTTLQDGRH DLVVYKGDNK KMEDAKFYLT LPGTKMEMEE KELQASKNLV TFTPSKDSTK DSFQIATLIC STKLTQN VD LLGLLNWRSN SQNIKHNLKK LMEVDGGEIV KFLQDTLDAL FNIMMEMSDS ETYDFLVFDA LVFIISLIGD IKFQHFNP V LETYIYKHFS ATLAYVKLSK VLNFYVANAD DSSKTELLFA ALKALKYLFR FIIQSRVLYL RFYGQSKDGD EFNNSIRQL FLAFNMLMDR PLEEAVKIKG AALKYLPSII NDVKLVFDPV ELSVLFCKFI QSIPDNQLVR QKLNCMTKIV ESTLFRQSEC REVLLPLLT DQLSGQLDDN SNKPDHEASS QLLSNILEVL DRKDVGATAV HIQLIMERLL RRINRTVIGM NRQSPHIGSF V ACMIALLQ QMDDSHYSHY ISTFKTRQDI IDFLMETFIM FKDLIGKNVY AKDWMVMNMT QNRVFLRAIN QFAEVLTRFF MD QASFELQ LWNNYFHLAV AFLTHESLQL ETFSQAKRNK IVKKYGDMRK EIGFRIRDMW YNLGPHKIKF IPSMVGPILE VTL TPEVEL RKATIPIFFD MMQCEFNFSG NGNFHMFENE LITKLDQEVE GGRGDEQYKV LLEKLLLEHC RKHKYLSSSG EVFA LLVSS LLENLLDYRT IIMQDESKEN RMSCTVNVLN FYKEKKREDI YIRYLYKLRD LHRDCENYTE AAYTLLLHAE LLQWS DKPC VPHLLQRDSY YVYTQQELKE KLYQEIISYF DKGKMWEKAI KLSKELAETY ESKVFDYEGL GNLLKKRASF YENIIK AMR PQPEYFAVGY YGQGFPSFLR NKIFIYRGKE YERREDFSLR LLTQFPNAEK MTSTTPPGED IKSSPKQYMQ CFTVKPV MS LPPSYKDKPV PEQILNYYRA NEVQQFRYSR PFRKGEKDPD NEFATMWIER TTYTTAYTFP GILKWFEVKQ ISTEEISP L ENAIETMELT NERISNCVQQ HAWDRSLSVH PLSMLLSGIV DPAVMGGFSN YEKAFFTEKY LQEHPEDQEK VELLKRLIA LQMPLLTEGI RIHGEKLTEQ LKPLHERLSS CFRELKEKVE KHYGVITL

UniProtKB: Dedicator of cytokinesis protein 5

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分子 #2: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1

分子名称: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 低分子量GTPアーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.244258 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSSGSSGMQA IKCVVVGDGA VAKTCLLISY TTNAFPGEYI PTVFDNYSAN VMVDGKPVNL GLWDTAGQED YDRLRPLSYP QTDVFLICF SLVSPASFEN VRAKWYPEVR HHCPNTPIIL VGTKLDLRDD KDTIEKLKEK KLTPITYPQG LAMAKEIGAV K YLECSALT QRGLKTVFDE AIRAVL

UniProtKB: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1

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分子 #3: Engulfment and cell motility protein 1

分子名称: Engulfment and cell motility protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 84.337719 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GGSGGSMPPP ADIVKVAIEW PGAYPKLMEI DQKKPLSAII KEVCDGWSLA NHEYFALQHA DSSNFYITEK NRNEIKNGTI LRLTTSPAQ NAQQLHERIQ SSSMDAKLEA LKDLASLSRD VTFAQEFINL DGISLLTQMV ESGTERYQKL QKIMKPCFGD M LSFTLTAF ...文字列:
GGSGGSMPPP ADIVKVAIEW PGAYPKLMEI DQKKPLSAII KEVCDGWSLA NHEYFALQHA DSSNFYITEK NRNEIKNGTI LRLTTSPAQ NAQQLHERIQ SSSMDAKLEA LKDLASLSRD VTFAQEFINL DGISLLTQMV ESGTERYQKL QKIMKPCFGD M LSFTLTAF VELMDHGIVS WDTFSVAFIK KIASFVNKSA IDISILQRSL AILESMVLNS HDLYQKVAQE ITIGQLIPHL QG SDQEIQT YTIAVINALF LKAPDERRQE MANILAQKQL RSIILTHVIR AQRAINNEMA HQLYVLQVLT FNLLEDRMMT KMD PQDQAQ RDIIFELRRI AFDAESEPNN SSGSMEKRKS MYTRDYKKLG FINHVNPAMD FTQTPPGMLA LDNMLYFAKH HQDA YIRIV LENSSREDKH ECPFGRSSIE LTKMLCEILK VGELPSETCN DFHPMFFTHD RSFEEFFCIC IQLLNKTWKE MRATS EDFN KVMQVVKEQV MRALTTKPSS LDQFKSKLQN LSYTEILKIR QSERMNQEDF QSRPILELKE KIQPEILELI KQQRLN RLV EGTCFRKLNA RRRQDKFWYC RLSPNHKVLH YGDLEESPQG EVPHDSLQDK LPVADIKAVV TGKDCPHMKE KGALKQN KE VLELAFSILY DSNCQLNFIA PDKHEYCIWT DGLNALLGKD MMSDLTRNDL DTLLSMEIKL RLLDLENIQI PDAPPPIP K EPSNYDFVYD CN

UniProtKB: Engulfment and cell motility protein 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 %

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 0.003 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.0005 µm / 倍率（補正後）: 105000 / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2145777
初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 149846
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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