[日本語] English
万見
- EMDB-30335: Cryo-EM structure of the flagellar LP ring from Salmonella -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30335
タイトルCryo-EM structure of the flagellar LP ring from Salmonella
マップデータFlagellar LP ring from Salmonella
試料
  • 複合体: Flagellar hook-basal body
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar L-ring protein
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar P-ring protein
  • リガンド: OCTANOIC ACID (CAPRYLIC ACID)
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, distal rod, L ring / bacterial-type flagellum basal body, distal rod, P ring / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / cell outer membrane / outer membrane-bounded periplasmic space / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Flagellar L-ring protein / Flagellar L-ring protein / Flagellar P-ring protein / Flagellar P-ring protein / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar L-ring protein / Flagellar P-ring protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Tan JX / Chang SH / Wang XF / Xu CH / Zhou Y / Zhang X / Zhu YQ
資金援助 中国, 6件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFA0504803 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2018YFA0507700 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFA0503900 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81925024 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81530068 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81501717 中国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2021
タイトル: Structural basis of assembly and torque transmission of the bacterial flagellar motor.
著者: Jiaxing Tan / Xing Zhang / Xiaofei Wang / Caihuang Xu / Shenghai Chang / Hangjun Wu / Ting Wang / Huihui Liang / Haichun Gao / Yan Zhou / Yongqun Zhu /
要旨: The bacterial flagellar motor is a supramolecular protein machine that drives rotation of the flagellum for motility, which is essential for bacterial survival in different environments and a key ...The bacterial flagellar motor is a supramolecular protein machine that drives rotation of the flagellum for motility, which is essential for bacterial survival in different environments and a key determinant of pathogenicity. The detailed structure of the flagellar motor remains unknown. Here we present an atomic-resolution cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of the bacterial flagellar motor complexed with the hook, consisting of 175 subunits with a molecular mass of approximately 6.3 MDa. The structure reveals that 10 peptides protruding from the MS ring with the FlgB and FliE subunits mediate torque transmission from the MS ring to the rod and overcome the symmetry mismatch between the rotational and helical structures in the motor. The LP ring contacts the distal rod and applies electrostatic forces to support its rotation and torque transmission to the hook. This work provides detailed molecular insights into the structure, assembly, and torque transmission mechanisms of the flagellar motor.
履歴
登録2020年6月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年4月28日-
マップ公開2021年4月28日-
更新2021年5月26日-
現状2021年5月26日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.81
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.81
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7cbl
  • 表面レベル: 0.81
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7cbl
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30335.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30335.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Flagellar LP ring from Salmonella
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.307 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.809 / ムービー #1: 0.81
最小 - 最大-3.0397234 - 6.407339
平均 (標準偏差)0.0022116848 (±0.09231284)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 669.184 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.3071.3071.307
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z669.184669.184669.184
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ360360360
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-3.0406.4070.002

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Flagellar hook-basal body

全体名称: Flagellar hook-basal body
要素
  • 複合体: Flagellar hook-basal body
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar L-ring protein
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar P-ring protein
  • リガンド: OCTANOIC ACID (CAPRYLIC ACID)

-
超分子 #1: Flagellar hook-basal body

超分子名称: Flagellar hook-basal body / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)

-
分子 #1: Flagellar L-ring protein

分子名称: Flagellar L-ring protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 26 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
分子量理論値: 24.726666 KDa
配列文字列: MQKYALHAYP VMALMVATLT GCAWIPAKPL VQGATTAQPI PGPVPVANGS IFQSAQPINY GYQPLFEDRR PRNIGDTLTI VLQENVSAS KSSSANASRD GKTSFGFDTV PRYLQGLFGN SRADMEASGG NSFNGKGGAN ASNTFSGTLT VTVDQVLANG N LHVVGEKQ ...文字列:
MQKYALHAYP VMALMVATLT GCAWIPAKPL VQGATTAQPI PGPVPVANGS IFQSAQPINY GYQPLFEDRR PRNIGDTLTI VLQENVSAS KSSSANASRD GKTSFGFDTV PRYLQGLFGN SRADMEASGG NSFNGKGGAN ASNTFSGTLT VTVDQVLANG N LHVVGEKQ IAINQGTEFI RFSGVVNPRT ISGSNSVPST QVADARIEYV GNGYINEAQN MGWLQRFFLN LSPM

-
分子 #2: Flagellar P-ring protein

分子名称: Flagellar P-ring protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 26 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
分子量理論値: 38.194176 KDa
配列文字列: MFKALAGIVL ALVATLAHAE RIRDLTSVQG VRENSLIGYG LVVGLDGTGD QTTQTPFTTQ TLNNMLSQLG ITVPTGTNMQ LKNVAAVMV TASYPPFARQ GQTIDVVVSS MGNAKSLRGG TLLMTPLKGV DSQVYALAQG NILVGGAGAS AGGSSVQVNQ L NGGRITNG ...文字列:
MFKALAGIVL ALVATLAHAE RIRDLTSVQG VRENSLIGYG LVVGLDGTGD QTTQTPFTTQ TLNNMLSQLG ITVPTGTNMQ LKNVAAVMV TASYPPFARQ GQTIDVVVSS MGNAKSLRGG TLLMTPLKGV DSQVYALAQG NILVGGAGAS AGGSSVQVNQ L NGGRITNG AIIERELPTQ FGAGNTINLQ LNDEDFTMAQ QITDAINRAR GYGSATALDA RTVQVRVPSG NSSQVRFLAD IQ NMEVNVT PQDAKVVINS RTGSVVMNRE VTLDSCAVAQ GNLSVTVNRQ LNVNQPNTPF GGGQTVVTPQ TQIDLRQSGG SLQ SVRSSA NLNSVVRALN ALGATPMDLM SILQSMQSAG CLRAKLEII

-
分子 #3: OCTANOIC ACID (CAPRYLIC ACID)

分子名称: OCTANOIC ACID (CAPRYLIC ACID) / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 26 / 式: OCA
分子量理論値: 144.211 Da
Chemical component information

ChemComp-OCA:
OCTANOIC ACID (CAPRYLIC ACID) / オクタン酸 / カプリル酸

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタンtris(hydroxymethyl)aminomethane hydrochloride-hydrochloride
5.0 mMEDTAエチレンジアミン四酢酸ethylene diamine tetraacetic acid
0.1 %TX-100octylphenol ethoxylate
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 6 seconds before plunging.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 47.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C26 (26回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 80548

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7cbl:
Cryo-EM structure of the flagellar LP ring from Salmonella

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る