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万見
- EMDB-29823: Cryo-EM structure of RNP end -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29823
タイトルCryo-EM structure of RNP end
マップデータCryo-EM structure of RNP end
試料
  • 複合体: Complex of RNP end
    • タンパク質・ペプチド: Antiviral innate immune response receptor RIG-I
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RNF135
    • RNA: p3dsRNA24a
    • RNA: p3dsRNA24b
  • リガンド: ZINC ION
キーワードribonucleoprotein complex (核タンパク質) / RNA sensor / RIG-I like receptor / Ubiquitination (ユビキチン) / E3 ligase (ユビキチンリガーゼ) / TRIM family / ANTIVIRAL PROTEIN / Transferase-Hydrolase-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RIG-I binding / free ubiquitin chain polymerization / regulation of type III interferon production / RIG-I signaling pathway / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / OAS antiviral response / detection of virus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production ...RIG-I binding / free ubiquitin chain polymerization / regulation of type III interferon production / RIG-I signaling pathway / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / OAS antiviral response / detection of virus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / pattern recognition receptor activity / TRAF6 mediated IRF7 activation / regulation of innate immune response / cellular response to exogenous dsRNA / response to exogenous dsRNA / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of interferon-alpha production / antiviral innate immune response / TRAF6 mediated NF-kB activation / bicellular tight junction / ribonucleoprotein complex binding / regulation of cell migration / positive regulation of defense response to virus by host / positive regulation of interferon-beta production / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / positive regulation of interleukin-8 production / response to virus / RING-type E3 ubiquitin transferase / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / protein homooligomerization / ISG15 antiviral mechanism / ruffle membrane / cytoplasmic stress granule / protein polyubiquitination / positive regulation of interleukin-6 production / ubiquitin-protein transferase activity / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Ovarian tumor domain proteases / マイクロフィラメント / positive regulation of tumor necrosis factor production / double-stranded RNA binding / 遺伝子発現 / TRAF3-dependent IRF activation pathway / double-stranded DNA binding / defense response to virus / RNA helicase activity / single-stranded RNA binding / protein ubiquitination / Ub-specific processing proteases / ヘリカーゼ / ribonucleoprotein complex / 自然免疫系 / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / GTP binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
RNF135, PRY/SPRY domain / zinc finger of C3HC4-type, RING / RIG-I, CARD domain repeat 2 / SPRY-associated / PRY / RIG-I-like receptor, C-terminal / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / C-terminal domain of RIG-I ...RNF135, PRY/SPRY domain / zinc finger of C3HC4-type, RING / RIG-I, CARD domain repeat 2 / SPRY-associated / PRY / RIG-I-like receptor, C-terminal / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / C-terminal domain of RIG-I / RIG-I-like receptor (RLR) C-terminal regulatory (CTR) domain profile. / Butyrophylin-like, SPRY domain / Caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Death-like domain superfamily / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / 薬指 / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Antiviral innate immune response receptor RIG-I / E3 ubiquitin-protein ligase RNF135
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Wang W / Pyle AM
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI131518 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of Riplet:RIG-I:dsRNA complex (end-inter)
著者: Wang W / Pyle AM
履歴
登録2023年2月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月15日-
マップ公開2023年11月15日-
更新2023年11月15日-
現状2023年11月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_29823.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29823.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 70.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of RNP end
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.839 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.008
最小 - 最大-0.051716894 - 0.10948915
平均 (標準偏差)-0.00001149849 (±0.002786254)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ264264264
Spacing264264264
セルA=B=C: 221.496 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_29823_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map 1

ファイルemd_29823_half_map_1.map
注釈Half Map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map 2

ファイルemd_29823_half_map_2.map
注釈Half Map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of RNP end

全体名称: Complex of RNP end
要素
  • 複合体: Complex of RNP end
    • タンパク質・ペプチド: Antiviral innate immune response receptor RIG-I
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RNF135
    • RNA: p3dsRNA24a
    • RNA: p3dsRNA24b
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Complex of RNP end

超分子名称: Complex of RNP end / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Antiviral innate immune response receptor RIG-I

分子名称: Antiviral innate immune response receptor RIG-I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ヘリカーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 106.740555 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTTEQRRSLQ AFQDYIRKTL DPTYILSYMA PWFREEEVQY IQAEKNNKGP MEAATLFLKF LLELQEEGWF RGFLDALDHA GYSGLYEAI ESWDFKKIEK LEEYRLLLKR LQPEFKTRII PTDIISDLSE CLINQECEEI LQICSTKGMM AGAEKLVECL L RSDKENWP ...文字列:
MTTEQRRSLQ AFQDYIRKTL DPTYILSYMA PWFREEEVQY IQAEKNNKGP MEAATLFLKF LLELQEEGWF RGFLDALDHA GYSGLYEAI ESWDFKKIEK LEEYRLLLKR LQPEFKTRII PTDIISDLSE CLINQECEEI LQICSTKGMM AGAEKLVECL L RSDKENWP KTLKLALEKE RNKFSELWIV EKGIKDVETE DLEDKMETSD IQIFYQEDPE CQNLSENSCP PSEVSDTNLY SP FKPRNYQ LELALPAMKG KNTIICAPTG CGKTFVSLLI CEHHLKKFPQ GQKGKVVFFA NQIPVYEQQK SVFSKYFERH GYR VTGISG ATAENVPVEQ IVENNDIIIL TPQILVNNLK KGTIPSLSIF TLMIFDECHN TSKQHPYNMI MFNYLDQKLG GSSG PLPQV IGLTASVGVG DAKNTDEALD YICKLCASLD ASVIATVKHN LEELEQVVYK PQKFFRKVES RISDKFKYII AQLMR DTES LAKRICKDLE NLSQIQNREF GTQKYEQWIV TVQKACMVFQ MPDKDEESRI CKALFLYTSH LRKYNDALII SEHARM KDA LDYLKDFFSN VRAAGFDEIE QDLTQRFEEK LQELESVSRD PSNENPKLED LCFILQEEYH LNPETITILF VKTRALV DA LKNWIEGNPK LSFLKPGILT GRGKTNQNTG MTLPAQKCIL DAFKASGDHN ILIATSVADE GIDIAQCNLV ILYEYVGN V IKMIQTRGRG RARGSKCFLL TSNAGVIEKE QINMYKEKMM NDSILRLQTW DEAVFREKIL HIQTHEKFIR DSQEKPKPV PDKENKKLLC RKCKALACYT ADVRVIEECH YTVLGDAFKE CFVSRPHPKP KQFSSFEKRA KIFCARQNCS HDWGIHVKYK TFEIPVIKI ESFVVEDIAT GVQTLYSKWK DFHFEKIPFD PAEMSK

UniProtKB: Antiviral innate immune response receptor RIG-I

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分子 #2: E3 ubiquitin-protein ligase RNF135

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RNF135 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.946305 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAGLGLGSAV PVWLAEDDLG CIICQGLLDW PATLPCGHSF CRHCLEALWG ARDARRWACP TCRQGAAQQP HLRKNTLLQD LADKYRRAA REIQAGSDPA HCPCPGSSSL SSAAARPRRR PELQRVAVEK SITEVAQELT ELVEHLVDIV RSLQNQRPLS E SGPDNELS ...文字列:
MAGLGLGSAV PVWLAEDDLG CIICQGLLDW PATLPCGHSF CRHCLEALWG ARDARRWACP TCRQGAAQQP HLRKNTLLQD LADKYRRAA REIQAGSDPA HCPCPGSSSL SSAAARPRRR PELQRVAVEK SITEVAQELT ELVEHLVDIV RSLQNQRPLS E SGPDNELS ILGKAFSSGV DLSMASPKLV TSDTAAGKIR DILHDLEEIQ EKLQESVTWK EAPEAQMQGE LLEAPSSSSC PL PDQSHPA LRRASRFAQW AIHPTFNLKS LSCSLEVSKD SRTVTVSHRP QPYRWSCERF STSQVLCSQA LSSGKHYWEV DTR NCSHWA VGVASWEMSR DQVLGRTMDS CCVEWKGTSQ LSAWHMVKET VLGSDRPGVV GIWLNLEEGK LAFYSVDNQE KLLY ECTIS ASSPLYPAFW LYGLHPGNYL IIKQVKV

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RNF135

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分子 #3: p3dsRNA24a

分子名称: p3dsRNA24a / タイプ: rna / ID: 3 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.885581 KDa
配列文字列:
(GTP)GACGUACGU UUCGCGACUG UAGA

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分子 #4: p3dsRNA24b

分子名称: p3dsRNA24b / タイプ: rna / ID: 4 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.788551 KDa
配列文字列:
(UTP)CUACAGUCG CGAAACGUAC GUCC

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 204993
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7tnx

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7jl1

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / 温度因子: 76
得られたモデル

PDB-8g7t:
Cryo-EM structure of RNP end

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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