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- EMDB-27822: EM map of the human UBR5 HECT-type E3 ubiquitin ligase in a C2 sy... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27822
タイトルEM map of the human UBR5 HECT-type E3 ubiquitin ligase in a C2 symmetric dimeric form
マップデータFinal composite map
試料
  • 複合体: Homodimer of human E3 ligase UBR5
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5
  • リガンド: ZINC ION
キーワードHECT / E3 ligase (ユビキチンリガーゼ) / Dimer / LIGASE (リガーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


heterochromatin boundary formation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / DNA repair-dependent chromatin remodeling / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / progesterone receptor signaling pathway / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin binding / positive regulation of protein import into nucleus / protein polyubiquitination / ubiquitin protein ligase activity ...heterochromatin boundary formation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / DNA repair-dependent chromatin remodeling / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / progesterone receptor signaling pathway / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin binding / positive regulation of protein import into nucleus / protein polyubiquitination / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / DNA修復 / DNA damage response / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / 核質 / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / E3 ubiquitin ligase EDD, ubiquitin-associated domain / E3 ubiquitin ligase EDD / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / Poly-adenylate binding protein, unique domain / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / PABC (PABP) domain / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. ...: / E3 ubiquitin ligase EDD, ubiquitin-associated domain / E3 ubiquitin ligase EDD / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / Poly-adenylate binding protein, unique domain / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / PABC (PABP) domain / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase UBR5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Wang F / He Q / Lin G / Li H
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM131754 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Structure of the human UBR5 E3 ubiquitin ligase.
著者: Feng Wang / Qing He / Wenhu Zhan / Ziqi Yu / Efrat Finkin-Groner / Xiaojing Ma / Gang Lin / Huilin Li /
要旨: The human UBR5 is a single polypeptide chain homology to E6AP C terminus (HECT)-type E3 ubiquitin ligase essential for embryonic development in mammals. Dysregulated UBR5 functions like an ...The human UBR5 is a single polypeptide chain homology to E6AP C terminus (HECT)-type E3 ubiquitin ligase essential for embryonic development in mammals. Dysregulated UBR5 functions like an oncoprotein to promote cancer growth and metastasis. Here, we report that UBR5 assembles into a dimer and a tetramer. Our cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures reveal that two crescent-shaped UBR5 monomers assemble head to tail to form the dimer, and two dimers bind face to face to form the cage-like tetramer with all four catalytic HECT domains facing the central cavity. Importantly, the N-terminal region of one subunit and the HECT of the other form an "intermolecular jaw" in the dimer. We show the jaw-lining residues are important for function, suggesting that the intermolecular jaw functions to recruit ubiquitin-loaded E2 to UBR5. Further work is needed to understand how oligomerization regulates UBR5 ligase activity. This work provides a framework for structure-based anticancer drug development and contributes to a growing appreciation of E3 ligase diversity.
履歴
登録2022年8月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月19日-
マップ公開2023年4月19日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27822.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27822.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final composite map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.828 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.0017013521 - 2.2728834
平均 (標準偏差)0.0016999058 (±0.029294867)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 331.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Focused on refinment map of UBR5-HECT

ファイルemd_27822_additional_1.map
注釈Focused on refinment map of UBR5-HECT
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focused on refinment map of UBR5-NTR

ファイルemd_27822_additional_2.map
注釈Focused on refinment map of UBR5-NTR
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: sharpen map of UBR5 in C2 symmetry

ファイルemd_27822_additional_3.map
注釈sharpen map of UBR5 in C2 symmetry
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Raw EM map of UBR5 in C2 symmetry

ファイルemd_27822_additional_4.map
注釈Raw EM map of UBR5 in C2 symmetry
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homodimer of human E3 ligase UBR5

全体名称: Homodimer of human E3 ligase UBR5
要素
  • 複合体: Homodimer of human E3 ligase UBR5
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Homodimer of human E3 ligase UBR5

超分子名称: Homodimer of human E3 ligase UBR5 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / 詳細: UBR5 expressed in insect cell
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 610 KDa

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分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: HECT-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 310.719719 KDa
組換発現生物種: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
配列文字列: DYKDDDDKMT SIHFVVHPLP GTEDQLNDRL REVSEKLNKY NLNSHPPLNV LEQATIKQCV VGPNHAAFLL EDGRVCRIGF SVQPDRLEL GKPDNNDGSK LNSNSGAGRT SRPGRTSDSP WFLSGSETLG RLAGNTLGSR WSSGVGGSGG GSSGRSSAGA R DSRRQTRV ...文字列:
DYKDDDDKMT SIHFVVHPLP GTEDQLNDRL REVSEKLNKY NLNSHPPLNV LEQATIKQCV VGPNHAAFLL EDGRVCRIGF SVQPDRLEL GKPDNNDGSK LNSNSGAGRT SRPGRTSDSP WFLSGSETLG RLAGNTLGSR WSSGVGGSGG GSSGRSSAGA R DSRRQTRV IRTGRDRGSG LLGSQPQPVI PASVIPEELI SQAQVVLQGK SRSVIIRELQ RTNLDVNLAV NNLLSRDDED GD DGDDTAS ESYLPGEDLM SLLDADIHSA HPSVIIDADA MFSEDISYFG YPSFRRSSLS RLGSSRVLLL PLERDSELLR ERE SVLRLR ERRWLDGASF DNERGSTSKE GEPNLDKKNT PVQSPVSLGE DLQWWPDKDG TKFICIGALY SELLAVSSKG ELYQ WKWSE SEPYRNAQNP SLHHPRATFL GLTNEKIVLL SANSIRATVA TENNKVATWV DETLSSVASK LEHTAQTYSE LQGER IVSL HCCALYTCAQ LENSLYWWGV VPFSQRKKML EKARAKNKKP KSSAGISSMP NITVGTQVCL RNNPLYHAGA VAFSIS AGI PKVGVLMESV WNMNDSCRFQ LRSPESLKNM EKASKTTEAK PESKQEPVKT EMGPPPSPAS TCSDASSIAS SASMPYK RR RSTPAPKEEE KVNEEQWSLR EVVFVEDVKN VPVGKVLKVD GAYVAVKFPG TSSNTNCQNS SGPDADPSSL LQDCRLLR I DELQVVKTGG TPKVPDCFQR TPKKLCIPEK TEILAVNVDS KGVHAVLKTG NWVRYCIFDL ATGKAEQENN FPTSSIAFL GQNERNVAIF TAGQESPIIL RDGNGTIYPM AKDCMGGIRD PDWLDLPPIS SLGMGVHSLI NLPANSTIKK KAAVIIMAVE KQTLMQHIL RCDYEACRQY LMNLEQAVVL EQNLQMLQTF ISHRCDGNRN ILHACVSVCF PTSNKETKEE EEAERSERNT F AERLSAVE AIANAISVVS SNGPGNRAGS SSSRSLRLRE MMRRSLRAAG LGRHEAGASS SDHQDPVSPP IAPPSWVPDP PA MDPDGDI DFILAPAVGS LTTAATGTGQ GPSTSTIPGP STEPSVVESK DRKANAHFIL KLLCDSVVLQ PYLRELLSAK DAR GMTPFM SAVSGRAYPA AITILETAQK IAKAEISSSE KEEDVFMGMV CPSGTNPDDS PLYVLCCNDT CSFTWTGAEH INQD IFECR TCGLLESLCC CTECARVCHK GHDCKLKRTS PTAYCDCWEK CKCKTLIAGQ KSARLDLLYR LLTATNLVTL PNSRG EHLL LFLVQTVARQ TVEHCQYRPP RIREDRNRKT ASPEDSDMPD HDLEPPRFAQ LALERVLQDW NALKSMIMFG SQENKD PLS ASSRIGHLLP EEQVYLNQQS GTIRLDCFTH CLIVKCTADI LLLDTLLGTL VKELQNKYTP GRREEAIAVT MRFLRSV AR VFVILSVEMA SSKKKNNFIP QPIGKCKRVF QALLPYAVEE LCNVAESLIV PVRMGIARPT APFTLASTSI DAMQGSEE L FSVEPLPPRP SSDQSSSSSQ SQSSYIIRNP QQRRISQSQP VRGRDEEQDD IVSADVEEVE VVEGVAGEED HHDEQEEHG EENAEAEGQH DEHDEDGSDM ELDLLAAAET ESDSESNHSN QDNASGRRSV VTAATAGSEA GASSVPAFFS EDDSQSNDSS DSDSSSSQS DDIEQETFML DEPLERTTNS SHANGAAQAP RSMQWAVRNT QHQRAASTAP SSTSTPAASS AGLIYIDPSN L RRSGTIST SAAAAAAALE ASNASSYLTS ASSLARAYSI VIRQISDLMG LIPKYNHLVY SQIPAAVKLT YQDAVNLQNY VE EKLIPTW NWMVSIMDST EAQLRYGSAL ASAGDPGHPN HPLHASQNSA RRERMTAREE ASLRTLEGRR RATLLSARQG MMS ARGDFL NYALSLMRSH NDEHSDVLPV LDVCSLKHVA YVFQALIYWI KAMNQQTTLD TPQLERKRTR ELLELGIDNE DSEH ENDDD TNQSATLNDK DDDSLPAETG QNHPFFRRSD SMTFLGCIPP NPFEVPLAEA IPLADQPHLL QPNARKEDLF GRPSQ GLYS SSASSGKCLM EVTVDRNCLE VLPTKMSYAA NLKNVMNMQN RQKKEGEEQP VLPEETESSK PGPSAHDLAA QLKSSL LAE IGLTESEGPP LTSFRPQCSF MGMVISHDML LGRWRLSLEL FGRVFMEDVG AEPGSILTEL GGFEVKESKF RREMEKL RN QQSRDLSLEV DRDRDLLIQQ TMRQLNNHFG RRCATTPMAV HRVKVTFKDE PGEGSGVARS FYTAIAQAFL SNEKLPNL E CIQNANKGTH TSLMQRLRNR GERDRERERE REMRRSSGLR AGSRRDRDRD FRRQLSIDTR PFRPASEGNP SDDPEPLPA HRQALGERLY PRVQAMQPAF ASKITGMLLE LSPAQLLLLL ASEDSLRARV DEAMELIIAH GRENGADSIL DLGLVDSSEK VQQENRKRH GSSRSVVDMD LDDTDDGDDN APLFYQPGKR GFYTPRPGKN TEARLNCFRN IGRILGLCLL QNELCPITLN R HVIKVLLG RKVNWHDFAF FDPVMYESLR QLILASQSSD ADAVFSAMDL AFAIDLCKEE GGGQVELIPN GVNIPVTPQN VY EYVRKYA EHRMLVVAEQ PLHAMRKGLL DVLPKNSLED LTAEDFRLLV NGCGEVNVQM LISFTSFNDE SGENAEKLLQ FKR WFWSIV EKMSMTERQD LVYFWTSSPS LPASEEGFQP MPSITIRPPD DQHLPTANTC ISRLYVPLYS SKQILKQKLL LAIK TKNFG FV

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.7 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
25.0 mMHEPES4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
0.5 mMTECPtris(2-carboxyethyl)phosphine
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot 2S, blot forth 2.
詳細freshly purified UBR5

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 193.0 K / 最高: 193.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 65.0 e/Å2
詳細: Images were collected in movie-mode at 75 frames per second
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 3次元分類クラス数: 3 / 平均メンバー数/クラス: 80
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0) / 使用した粒子像数: 844403

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 119 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-8e0q:
Structure of the human UBR5 HECT-type E3 ubiquitin ligase in a C2 symmetric dimeric form

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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