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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of TMEM87A | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Hoel CM / Zhang L / Brohawn SG | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the GOLD-domain seven-transmembrane helix protein family member TMEM87A. 著者: Christopher M Hoel / Lin Zhang / Stephen G Brohawn / ![]() 要旨: TMEM87s are eukaryotic transmembrane proteins with two members (TMEM87A and TMEM87B) in humans. TMEM87s have proposed roles in protein transport to and from the Golgi, as mechanosensitive ion ...TMEM87s are eukaryotic transmembrane proteins with two members (TMEM87A and TMEM87B) in humans. TMEM87s have proposed roles in protein transport to and from the Golgi, as mechanosensitive ion channels, and in developmental signaling. TMEM87 disruption has been implicated in cancers and developmental disorders. To better understand TMEM87 structure and function, we determined a cryo-EM structure of human TMEM87A in lipid nanodiscs. TMEM87A consists of a Golgi-dynamics (GOLD) domain atop a membrane-spanning seven-transmembrane helix domain with a large cavity open to solution and the membrane outer leaflet. Structural and functional analyses suggest TMEM87A may not function as an ion channel or G-protein coupled receptor. We find TMEM87A shares its characteristic domain arrangement with seven other proteins in humans; three that had been identified as evolutionary related (TMEM87B, GPR107, and GPR108) and four previously unrecognized homologs (GPR180, TMEM145, TMEM181, and WLS). Among these structurally related LD domain even-ransmembrane helix (GOST) proteins, WLS is best characterized as a membrane trafficking and secretion chaperone for lipidated Wnt signaling proteins. We find key structural determinants for WLS function are conserved in TMEM87A. We propose TMEM87A and structurally homologous GOST proteins could serve a common role in trafficking membrane-associated cargo. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 1.5 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 14.7 KB 14.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 81.6 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 17 MB 17 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8ctjMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 4.7 TB Data #1: Unaligned micrograph movies of TMEM87A in lipid nanodiscs [micrographs - multiframe]) |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.115 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_26992_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_26992_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : TMEM87A in lipid nanodisc
全体 | 名称: TMEM87A in lipid nanodisc |
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要素 |
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-超分子 #1: TMEM87A in lipid nanodisc
超分子 | 名称: TMEM87A in lipid nanodisc / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 63 KDa |
-分子 #1: Transmembrane protein 87A
分子 | 名称: Transmembrane protein 87A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 64.512887 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MAAAAWLQVL PVILLLLGAH PSPLSFFSAG PATVAAADRS KWHIPIPSGK NYFSFGKILF RNTTIFLKFD GEPCDLSLNI TWYLKSADC YNEIYNFKAE EVELYLEKLK EKRGLSGKYQ TSSKLFQNCS ELFKTQTFSG DFMHRLPLLG EKQEAKENGT N LTFIGDKT ...文字列: MAAAAWLQVL PVILLLLGAH PSPLSFFSAG PATVAAADRS KWHIPIPSGK NYFSFGKILF RNTTIFLKFD GEPCDLSLNI TWYLKSADC YNEIYNFKAE EVELYLEKLK EKRGLSGKYQ TSSKLFQNCS ELFKTQTFSG DFMHRLPLLG EKQEAKENGT N LTFIGDKT AMHEPLQTWQ DAPYIFIVHI GISSSKESSK ENSLSNLFTM TVEVKGPYEY LTLEDYPLMI FFMVMCIVYV LF GVLWLAW SACYWRDLLR IQFWIGAVIF LGMLEKAVFY AEFQNIRYKG ESVQGALILA ELLSAVKRSL ARTLVIIVSL GYG IVKPRL GVTLHKVVVA GALYLLFSGM EGVLRVTGAQ TDLASLAFIP LAFLDTALCW WIFISLTQTM KLLKLRRNIV KLSL YRHFT NTLILAVAAS IVFIIWTTMK FRIVTCQSDW RELWVDDAIW RLLFSMILFV IMVLWRPSAN NQRFAFSPLS EEEEE DEQK EPMLKESFEG MKMRSTKQEP NGNSKVNKAQ EDDLKWVEEN VPSSVTDVAL PALLDSDEER MITHFERSKM ESNSLE VLF Q |
-分子 #2: 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine
分子 | 名称: 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: PEE |
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分子量 | 理論値: 744.034 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-PEE: |
-実験情報
-構造解析
手法 | ![]() |
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![]() | ![]() |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY | |||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.6 µm |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
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最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 138217 |