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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-23743 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Zebrafish TRPM5 with 1 mM calcium and 0.5 mM steviol in nanodisc at 3.0 Angstroms resolution | ||||||||||||||||||
マップデータ | Non-sharpened map for zebrafish TRPM5 with 1 mM calcium and 0.5 mM steviol | ||||||||||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 ligand-gated calcium channel activity / calcium-activated cation channel activity / calcium ion transmembrane transport / 生体膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Danio rerio (ゼブラフィッシュ) | ||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Ruan Z / Lu W / Du J / Haley E | ||||||||||||||||||
資金援助 | 米国, 5件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021 タイトル: Structures of the TRPM5 channel elucidate mechanisms of activation and inhibition. 著者: Zheng Ruan / Emery Haley / Ian J Orozco / Mark Sabat / Richard Myers / Rebecca Roth / Juan Du / Wei Lü / 要旨: The Ca-activated TRPM5 channel plays essential roles in taste perception and insulin secretion. However, the mechanism by which Ca regulates TRPM5 activity remains elusive. We report cryo-EM ...The Ca-activated TRPM5 channel plays essential roles in taste perception and insulin secretion. However, the mechanism by which Ca regulates TRPM5 activity remains elusive. We report cryo-EM structures of the zebrafish TRPM5 in an apo closed state, a Ca-bound open state, and an antagonist-bound inhibited state. We define two novel ligand binding sites: a Ca site (Ca) in the intracellular domain and an antagonist site in the transmembrane domain (TMD). The Ca site is unique to TRPM5 and has two roles: modulating the voltage dependence and promoting Ca binding to the Ca site, which is conserved throughout TRPM channels. Conformational changes initialized from both Ca sites cooperatively open the ion-conducting pore. The antagonist NDNA wedges into the space between the S1-S4 domain and pore domain, stabilizing the transmembrane domain in an apo-like closed state. Our results lay the foundation for understanding the voltage-dependent TRPM channels and developing new therapeutic agents. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_23743.map.gz | 76.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-23743-v30.xml emd-23743.xml | 14.6 KB 14.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_23743.png | 219.9 KB | ||
その他 | emd_23743_additional_1.map.gz | 10.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-23743 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-23743 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_23743.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Non-sharpened map for zebrafish TRPM5 with 1 mM calcium and 0.5 mM steviol | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.042 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-追加マップ: Sharpened map for zebrafish TRPM5 with 1 mM...
ファイル | emd_23743_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Sharpened map for zebrafish TRPM5 with 1 mM calcium and 0.5 mM steviol | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : TRPM5 channel
全体 | 名称: TRPM5 channel |
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要素 |
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-超分子 #1: TRPM5 channel
超分子 | 名称: TRPM5 channel / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Danio rerio (ゼブラフィッシュ) |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: zebrafish TRPM5
分子 | 名称: zebrafish TRPM5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Danio rerio (ゼブラフィッシュ) |
配列 | 文字列: MVEKSSERFD KQMAGRLGDI DFTGVSRTRG KFVRVTSSTD PAEIYQILTK QWGLAPPHLV VALMGGDEV AQLKPWLRDT LRKGLVKAAQ STGAWILTSG LRFGITKNLG QAVRDHSLAS T SPKVRVVA IGIAPWNMIQ NRDLLLSAKP DHPATYPTED LPYGAVYSLD ...文字列: MVEKSSERFD KQMAGRLGDI DFTGVSRTRG KFVRVTSSTD PAEIYQILTK QWGLAPPHLV VALMGGDEV AQLKPWLRDT LRKGLVKAAQ STGAWILTSG LRFGITKNLG QAVRDHSLAS T SPKVRVVA IGIAPWNMIQ NRDLLLSAKP DHPATYPTED LPYGAVYSLD CNHSHFILVD ED PKRPGAT GEMRVKMLKH ISLQRTGYGG TGSIEIPVLC LLVHGEPRIL QKMYKNIQNS IPW LILAGS GGVADILVTL MDRGCWDADI VQELLINTFP DGLHSTEITS WTKLIQRILD HGHL LTVHD PEQDSELDTV ILKALVKACK SQSQEAQDFL DELKLAVAWN RVDIAKSEIF SGDVQ WSAQ DLEEVMMEAL VNDKPDFVRL FVDNGVNIKQ FLTYGRLQEL YCSVSEKNLL HTLLLK KNQ ERQAQLARKR MSGNPNNELG DRKFRFTFHE VSKVLKDFLD DTCKGFYQKL PAERMGK GR LFHSQKNLPD MDRRCEHPWR DLFLWAILQN RQEMANYFWA MGPEAVAAAL VGCKIMKE M AHLATEAESA RSMKNAKYEQ FAMDLFSECY SNSEDRAYSL LVRKTCCWSK ATVLNIATL AEAKCFFAHD GVQALLTKVW WGAMRTDTSI SRLVLTFFIP PLVWTSLIKF NPEEQVSKDE GEPFAELDS LETEQALLLT DGDPVAGEGS AETAARSCSA TFIRVVLRRW NRFWSAPVTV F MGNVIMYF AFLILFSYVL LLDFRPPPPY GPSAAEIILY FWVFTLVLEE IRQSFFTDED MS ILKKMKL YVEDNWNKCD MVAISLFVVG LSCRMAMSTY EAGRTVLALD FMVFTLRLIH IFA IHKQLG PKIIIVERMI KDVFFFLFFL SVWLIAYGVT TQALLHPNDP RIDWVFRRAL YRPY LHIFG QIPLEEIDAA KMPDDNCTTD VQEIILGTLP PCPNIYANWL VILLLVIYLL VTNVL LLNL LIAMFSYTFQ VVQENADIFW KFQRYNLIVE YHSRPALAPP FIIISHITQA LLSFIK KTE NTQDLLEREL PSGLDQKLMT WETVQKENYL AKLEHEHRES SGERLRYTSS KVQTLLR MV GGFKDQEKRM ATVETEVRYC GEVLSWIAEC FHKSTLKCDR DAPKAPRSIA GSSRDQQP Q GAKRQQPGGH PAYGTDKKLP FIDH |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 49.6 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |
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最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 使用した粒子像数: 44000 |
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: AB INITIO MODEL |
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