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万見
- EMDB-23626: cryo-EM Structure of Nucleosome containing mouse histone variant H2A.Z -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23626
タイトルcryo-EM Structure of Nucleosome containing mouse histone variant H2A.Z
マップデータcryo-EM map of nucleosome containing histone variant H2A.Z
試料
  • 複合体: Nucleosome core particle containing variant H2A.Z and canonical core histones
    • 複合体: Histone H3ヒストンH3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3ヒストンH3
    • 複合体: Histone H4ヒストンH4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
    • 複合体: Histone variant H2A.Z
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A.Z
    • 複合体: Histone H2BヒストンH2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • 複合体: DNA (136-MER)
      • DNA: DNA (136-MER)
    • 複合体: DNA (136-MER)
      • DNA: DNA (136-MER)
キーワードchromatin (クロマチン) / nucleosome (ヌクレオソーム) / histone variant / epigenetics (エピジェネティクス) / transcription (転写 (生物学)) / DNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


heterochromatin organization / nucleosomal DNA binding / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / ヘテロクロマチン / cellular response to estradiol stimulus / ユークロマチン / cellular response to insulin stimulus / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / nucleosome assembly ...heterochromatin organization / nucleosomal DNA binding / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / ヘテロクロマチン / cellular response to estradiol stimulus / ユークロマチン / cellular response to insulin stimulus / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / nucleosome assembly / chromatin organization / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site ...Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ヒストンH3 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A.Z / ヒストンH4
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Mus musculus (ハツカネズミ) / unidentified (未定義)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Tan D / Lewis T
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R35GM133611 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1942049 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2021
タイトル: Structural basis of chromatin regulation by histone variant H2A.Z.
著者: Tyler S Lewis / Vladyslava Sokolova / Harry Jung / Honkit Ng / Dongyan Tan /
要旨: The importance of histone variant H2A.Z in transcription regulation has been well established, yet its mechanism-of-action remains enigmatic. Conflicting evidence exists in support of both an ...The importance of histone variant H2A.Z in transcription regulation has been well established, yet its mechanism-of-action remains enigmatic. Conflicting evidence exists in support of both an activating and a repressive role of H2A.Z in transcription. Here we report cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of nucleosomes and chromatin fibers containing H2A.Z and those containing canonical H2A. The structures show that H2A.Z incorporation results in substantial structural changes in both nucleosome and chromatin fiber. While H2A.Z increases the mobility of DNA terminus in nucleosomes, it simultaneously enables nucleosome arrays to form a more regular and condensed chromatin fiber. We also demonstrated that H2A.Z's ability to enhance nucleosomal DNA mobility is largely attributed to its characteristic shorter C-terminus. Our study provides the structural basis for H2A.Z-mediated chromatin regulation, showing that the increase flexibility of the DNA termini in H2A.Z nucleosomes is central to its dual-functions in chromatin regulation and in transcription.
履歴
登録2021年3月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月29日-
マップ公開2021年9月29日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.026
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.026
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7m1x
  • 表面レベル: 0.026
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23626.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23626.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈cryo-EM map of nucleosome containing histone variant H2A.Z
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.026 / ムービー #1: 0.026
最小 - 最大-0.086207405 - 0.14419223
平均 (標準偏差)0.0006208053 (±0.0061237486)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-100-100-100
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 220.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z220.000220.000220.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0860.1440.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Nucleosome core particle containing variant H2A.Z and canonical c...

全体名称: Nucleosome core particle containing variant H2A.Z and canonical core histones
要素
  • 複合体: Nucleosome core particle containing variant H2A.Z and canonical core histones
    • 複合体: Histone H3ヒストンH3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3ヒストンH3
    • 複合体: Histone H4ヒストンH4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
    • 複合体: Histone variant H2A.Z
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A.Z
    • 複合体: Histone H2BヒストンH2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • 複合体: DNA (136-MER)
      • DNA: DNA (136-MER)
    • 複合体: DNA (136-MER)
      • DNA: DNA (136-MER)

+
超分子 #1: Nucleosome core particle containing variant H2A.Z and canonical c...

超分子名称: Nucleosome core particle containing variant H2A.Z and canonical core histones
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

+
超分子 #2: Histone H3

超分子名称: Histone H3 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
超分子 #3: Histone H4

超分子名称: Histone H4 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
超分子 #4: Histone variant H2A.Z

超分子名称: Histone variant H2A.Z / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

+
超分子 #5: Histone H2B

超分子名称: Histone H2B / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
超分子 #6: DNA (136-MER)

超分子名称: DNA (136-MER) / タイプ: complex / ID: 6 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)

+
超分子 #7: DNA (136-MER)

超分子名称: DNA (136-MER) / タイプ: complex / ID: 7 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)

+
分子 #1: DNA (136-MER)

分子名称: DNA (136-MER) / タイプ: dna / ID: 1 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)
分子量理論値: 45.604047 KDa
配列文字列: (DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT) ...文字列:
(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT) (DC)(DC)(DA)(DG)

+
分子 #2: DNA (136-MER)

分子名称: DNA (136-MER) / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)
分子量理論値: 45.145754 KDa
配列文字列: (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC) ...文字列:
(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT) (DC)(DC)(DC) (DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DA)(DA)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT) (DC)(DT)(DC)(DC)(DA) (DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC) (DA)(DT)(DC) (DC)(DT)(DG)(DT)

+
分子 #3: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.50719 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGEVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEASEA YLVALFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: ヒストンH3

+
分子 #4: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: ヒストンH4

+
分子 #5: Histone H2A.Z

分子名称: Histone H2A.Z / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 13.581796 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MAGGKAGKDS GKAKTKAVSR SQRAGLQFPV GRIHRHLKSR TTSHGRVGAT AAVYSAAILE YLTAEVLELA GNASKDLKVK RITPRHLQL AIRGDEELDS LIKATIAGGG VIPHIHKSLI GKKGQQKTV

UniProtKB: Histone H2A.Z

+
分子 #6: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.979291 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAVT KTQKKDGKKR RKTRKESYAI YVYKVLKQVH PDTGISSKAM SIMNSFVNDV FERIAGEASR LAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV TKYTSAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
2.5 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
10.0 mMTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタン
2.0 mMEDTAエチレンジアミン四酢酸Ethylenediaminetetraacetic acidエチレンジアミン四酢酸
5.0 mMBME2-mercaptoethanol2-メルカプトエタノール
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 4.5 seconds before plunging.
詳細This sample was mono-disperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 123811 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 92000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 1950 / 平均露光時間: 60.0 sec. / 平均電子線量: 33.0 e/Å2
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 127778
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Generated in cryoSPARC
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0)
最終 3次元分類クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0)
最終 再構成使用したクラス数: 3 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0) / 使用した粒子像数: 42826
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

1f66

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1f66

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1f66

chain_id: C, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1f66

chain_id: D, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1f66

chain_id: E, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1f66

chain_id: F, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1f66

chain_id: G, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1f66

chain_id: H, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6fq5

chain_id: I, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6fq5

chain_id: J, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: rmsd
得られたモデル

PDB-7m1x:
Cryo-EM Structure of Nucleosome containing mouse histone variant H2A.Z

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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