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- EMDB-23117: PS3 F1-ATPase Pi-bound Dwell -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23117
タイトルPS3 F1-ATPase Pi-bound Dwell
マップデータ
試料
  • 複合体: PS3 F1-ATPase Pi-bound Dwell
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alphaATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit betaATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHATE IONリン酸塩
キーワードATPase (ATPアーゼ) / ATP synthase (ATP合成酵素) / TRANSLOCASE (輸送酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP合成酵素 / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain ...ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP合成酵素 / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit alpha / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Sobti M / Ueno H
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: The six steps of the complete F-ATPase rotary catalytic cycle.
著者: Meghna Sobti / Hiroshi Ueno / Hiroyuki Noji / Alastair G Stewart /
要旨: FF ATP synthase interchanges phosphate transfer energy and proton motive force via a rotary catalysis mechanism. Isolated F-ATPase catalytic cores can hydrolyze ATP, passing through six intermediate ...FF ATP synthase interchanges phosphate transfer energy and proton motive force via a rotary catalysis mechanism. Isolated F-ATPase catalytic cores can hydrolyze ATP, passing through six intermediate conformational states to generate rotation of their central γ-subunit. Although previous structural studies have contributed greatly to understanding rotary catalysis in the F-ATPase, the structure of an important conformational state (the binding-dwell) has remained elusive. Here, we exploit temperature and time-resolved cryo-electron microscopy to determine the structure of the binding- and catalytic-dwell states of Bacillus PS3 F-ATPase. Each state shows three catalytic β-subunits in different conformations, establishing the complete set of six states taken up during the catalytic cycle and providing molecular details for both the ATP binding and hydrolysis strokes. We also identify a potential phosphate-release tunnel that indicates how ADP and phosphate binding are coordinated during synthesis. Overall these findings provide a structural basis for the entire F-ATPase catalytic cycle.
履歴
登録2020年12月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月21日-
マップ公開2021年7月21日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.15
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.15
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7l1s
  • 表面レベル: 0.15
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23117.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23117.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.15 / ムービー #1: 0.15
最小 - 最大-0.036288306 - 1.9633886
平均 (標準偏差)0.004705325 (±0.047338977)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 215.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.840.840.84
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z215.040215.040215.040
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0361.9630.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : PS3 F1-ATPase Pi-bound Dwell

全体名称: PS3 F1-ATPase Pi-bound Dwell
要素
  • 複合体: PS3 F1-ATPase Pi-bound Dwell
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alphaATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit betaATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHATE IONリン酸塩

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超分子 #1: PS3 F1-ATPase Pi-bound Dwell

超分子名称: PS3 F1-ATPase Pi-bound Dwell / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア)

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分子 #1: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ATP合成酵素
由来(天然)生物種: Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア) / 株: PS3
分子量理論値: 55.881676 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSHHHHHHGS IRAEEISALI KQQIENYESQ IQVSDVGTVI QVGDGIARAH GLDNVMSGEL VEFANGVMGM ALNLEENNVG IVILGPYTG IKEGDEVRRT GRIMEVPVGE ALIGRVVNPL GQPVDGLGPV ETTETRPIES RAPGVMDRRS VHEPLQTGIK A IDALVPIG ...文字列:
MSHHHHHHGS IRAEEISALI KQQIENYESQ IQVSDVGTVI QVGDGIARAH GLDNVMSGEL VEFANGVMGM ALNLEENNVG IVILGPYTG IKEGDEVRRT GRIMEVPVGE ALIGRVVNPL GQPVDGLGPV ETTETRPIES RAPGVMDRRS VHEPLQTGIK A IDALVPIG RGQRELIIGD RQTGKTSVAI DTIINQKDQN MISIYVAIGQ KESTVRTVVE TLRKHGALDY TIVVTASASQ PA PLLFLAP YAGVAMGEYF MYKGKHVLVV YDDLSKQAAA YRELSLLLRR PPGREAYPGD IFYLHSRLLE RAAKLSDAKG GGS LTALPF VETQAGDISA YIPTNVISIT DGQIFLQSDL FFSGVRPAIN AGLSVSRVGG AAQIKAMKKV AGTLRLDLAA YREL EAFAQ FGSDLDKATQ AKLARGARTV EVLKQDLHQP IPVEKQVLII YALTRGFLDD IPVEDVRRFE KEFYLFLDQN GQHLL EHIR TTKDLPNEDD LNKAIEAFKK TFVVSQ

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

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分子 #2: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ATP合成酵素
由来(天然)生物種: Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア) / 株: PS3
分子量理論値: 53.410602 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MHHHHHHHHH HMTRGRVIQV MGPVVDVKFE NGHLPAIYNA LKIQHKARNE NEVDIDLTLE VALHLGDDTV RTIAMASTDG LIRGMEVID TGAPISVPVG EVTLGRVFNV LGEPIDLEGD IPADARRDPI HRPAPKFEEL ATEVEILETG IKVVDLLAPY I KGGKIGLF ...文字列:
MHHHHHHHHH HMTRGRVIQV MGPVVDVKFE NGHLPAIYNA LKIQHKARNE NEVDIDLTLE VALHLGDDTV RTIAMASTDG LIRGMEVID TGAPISVPVG EVTLGRVFNV LGEPIDLEGD IPADARRDPI HRPAPKFEEL ATEVEILETG IKVVDLLAPY I KGGKIGLF GGAGVGKTVL IQELIHNIAQ EHGGISVFAG VGDRTREGND LYHEMKDSGV ISKTAMVFGQ MNEPPGARMR VA LTGLTMA EYFRDEQGQD VLLFIDNIFR FTQAGSEVSA LLGRMPSAVG YQPTLATEMG QLQERITSTA KGSITSIQAI YVP ADDYTD PAPATTFSHL DATTNLERKL AEMGIYPAVD PLASTSRALA PEIVGEEHYQ VARKVQQTLQ RYKELQDIIA ILGM DELSD EDKLVVHRAR RIQFFLSQNF HVAEQFTGQP GSYVPVKETV RGFKEILEGK YDHLPEDAFR LVGRIEEVVE KAKAM GVEV

UniProtKB: ATP synthase subunit beta

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分子 #3: ATP synthase gamma chain

分子名称: ATP synthase gamma chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア) / 株: PS3
分子量理論値: 31.86557 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASLRDIKTR INATKKTSQI TKAMEMVSTS KLNRAEQNAK SFVPYMEKIQ EVVANVALGA GGASHPMLVS RPVKKTGYLV ITSDRGLAG AYNSNVLRLV YQTIQKRHAC PDEYAIIVIG RVGLSFFRKR NMPVILDITR LPDQPSFADI KEIARKTVGL F ADGTFDEL ...文字列:
MASLRDIKTR INATKKTSQI TKAMEMVSTS KLNRAEQNAK SFVPYMEKIQ EVVANVALGA GGASHPMLVS RPVKKTGYLV ITSDRGLAG AYNSNVLRLV YQTIQKRHAC PDEYAIIVIG RVGLSFFRKR NMPVILDITR LPDQPSFADI KEIARKTVGL F ADGTFDEL YMYYNHYVSA IQQEVTERKL LPLTDLAENK QRTVYEFEPS QEECLDVLLP QYAESLIYGA LLDAKASEHA AR MTAMKNA TDNANELIRT LTLSYNRARQ AAITQEITEI VAGANALQ

UniProtKB: ATP synthase gamma chain

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 367412

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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