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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-22371 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of RIG-I:dsRNA filament in complex with RIPLET PrySpry domain (trimer) | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Innate immunity (自然免疫系) / E3 ligase (ユビキチンリガーゼ) / helicase (ヘリカーゼ) / antiviral signaling / RLR / dsRNA sensor / HYDROLASE-TRANSFERASE-RNA complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 RIG-I binding / free ubiquitin chain polymerization / regulation of type III interferon production / RIG-I signaling pathway / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / OAS antiviral response / detection of virus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production ...RIG-I binding / free ubiquitin chain polymerization / regulation of type III interferon production / RIG-I signaling pathway / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / OAS antiviral response / detection of virus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / RSV-host interactions / pattern recognition receptor activity / TRAF6 mediated IRF7 activation / regulation of innate immune response / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / cellular response to exogenous dsRNA / response to exogenous dsRNA / protein K63-linked ubiquitination / antiviral innate immune response / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of interferon-alpha production / bicellular tight junction / ribonucleoprotein complex binding / regulation of cell migration / positive regulation of defense response to virus by host / positive regulation of interferon-beta production / Evasion by RSV of host interferon responses / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / positive regulation of interleukin-8 production / response to virus / RING-type E3 ubiquitin transferase / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / protein homooligomerization / ISG15 antiviral mechanism / ruffle membrane / cytoplasmic stress granule / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of interleukin-6 production / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / positive regulation of tumor necrosis factor production / ubiquitin protein ligase activity / double-stranded RNA binding / Ovarian tumor domain proteases / マイクロフィラメント / TRAF3-dependent IRF activation pathway / 遺伝子発現 / double-stranded DNA binding / defense response to virus / RNA helicase activity / single-stranded RNA binding / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / ヘリカーゼ / ribonucleoprotein complex / 自然免疫系 / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / GTP binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Kato K / Ahmad S | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021 タイトル: Structural analysis of RIG-I-like receptors reveals ancient rules of engagement between diverse RNA helicases and TRIM ubiquitin ligases. 著者: Kazuki Kato / Sadeem Ahmad / Zixiang Zhu / Janet M Young / Xin Mu / Sehoon Park / Harmit S Malik / Sun Hur / 要旨: RNA helicases and E3 ubiquitin ligases mediate many critical functions in cells, but their actions have largely been studied in distinct biological contexts. Here, we uncover evolutionarily conserved ...RNA helicases and E3 ubiquitin ligases mediate many critical functions in cells, but their actions have largely been studied in distinct biological contexts. Here, we uncover evolutionarily conserved rules of engagement between RNA helicases and tripartite motif (TRIM) E3 ligases that lead to their functional coordination in vertebrate innate immunity. Using cryoelectron microscopy and biochemistry, we show that RIG-I-like receptors (RLRs), viral RNA receptors with helicase domains, interact with their cognate TRIM/TRIM-like E3 ligases through similar epitopes in the helicase domains. Their interactions are avidity driven, restricting the actions of TRIM/TRIM-like proteins and consequent immune activation to RLR multimers. Mass spectrometry and phylogeny-guided biochemical analyses further reveal that similar rules of engagement may apply to diverse RNA helicases and TRIM/TRIM-like proteins. Our analyses suggest not only conserved substrates for TRIM proteins but also, unexpectedly, deep evolutionary connections between TRIM proteins and RNA helicases, linking ubiquitin and RNA biology throughout animal evolution. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_22371.map.gz | 8.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-22371-v30.xml emd-22371.xml | 14.8 KB 14.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_22371.png | 220.4 KB | ||
Filedesc metadata | emd-22371.cif.gz | 6.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-22371 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-22371 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_22371.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 115.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.04203 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Ternary complex of dsRNA-bound RIG-I filament with RIPLET PrySpry...
全体 | 名称: Ternary complex of dsRNA-bound RIG-I filament with RIPLET PrySpry domain |
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要素 |
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-超分子 #1: Ternary complex of dsRNA-bound RIG-I filament with RIPLET PrySpry...
超分子 | 名称: Ternary complex of dsRNA-bound RIG-I filament with RIPLET PrySpry domain タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Antiviral innate immune response receptor RIG-I
分子 | 名称: Antiviral innate immune response receptor RIG-I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ヘリカーゼ |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 82.72407 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: METSDIQIFY QEDPECQNLS ENSCPPSEVS DTNLYSPFKP RNYQLELALP AMKGKNTIIC APTGCGKTFV SLLICEHHLK KFPQGQKGK VVFFANQIPV YEQQKSVFSK YFERHGYRVT GISGATAENV PVEQIVENND IIILTPQILV NNLKKGTIPS L SIFTLMIF ...文字列: METSDIQIFY QEDPECQNLS ENSCPPSEVS DTNLYSPFKP RNYQLELALP AMKGKNTIIC APTGCGKTFV SLLICEHHLK KFPQGQKGK VVFFANQIPV YEQQKSVFSK YFERHGYRVT GISGATAENV PVEQIVENND IIILTPQILV NNLKKGTIPS L SIFTLMIF DECHNTSKQH PYNMIMFNYL DQKLGGSSGP LPQVIGLTAS VGVGDAKNTD EALDYICKLC ASLDASVIAT VK HNLEELE QVVYKPQKFF RKVESRISDK FKYIIAQLMR DTESLAKRIC KDLENLSQIQ NREFGTQKYE QWIVTVQKAC MVF QMPDKD EESRICKALF LYTSHLRKYN DALIISEHAR MKDALDYLKD FFSNVRAAGF DEIEQDLTQR FEEKLQELES VSRD PSNEN PKLEDLCFIL QEEYHLNPET ITILFVKTRA LVDALKNWIE GNPKLSFLKP GILTGRGKTN QNTGMTLPAQ KCILD AFKA SGDHNILIAT SVADEGIDIA QCNLVILYEY VGNVIKMIQT RGRGRARGSK CFLLTSNAGV IEKEQINMYK EKMMND SIL RLQTWDEAVF REKILHIQTH EKFIRDSQEK PKPVPDKENK KLLCRKCKAL ACYTADVRVI EECHYTVLGD AFKECFV SR PHPKPKQFSS FEKRAKIFCA RQNCSHDWGI HVKYKTFEIP VIKIESFVVE DIATGVQTLY SKWKDFHFEK IPFDPAEM S K UniProtKB: Antiviral innate immune response receptor RIG-I |
-分子 #2: E3 ubiquitin-protein ligase RNF135
分子 | 名称: E3 ubiquitin-protein ligase RNF135 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 21.021904 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: RRASRFAQWA IHPTFNLKSL SCSLEVSKDS RTVTVSHRPQ PYRWSCERFS TSQVLCSQAL SSGKHYWEVD TRNCSHWAVG VASWEMSRD QVLGRTMDSC CVEWKGTSQL SAWHMVKETV LGSDRPGVVG IWLNLEEGKL AFYSVDNQEK LLYECTISAS S PLYPAFWL YGLHPGNYLI IKQVKV UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RNF135 |
-分子 #3: dsRNA strand1
分子 | 名称: dsRNA strand1 / タイプ: rna / ID: 3 / コピー数: 1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 13.550107 KDa |
配列 | 文字列: GACUGACUGA CUGAGACUGA CUGACUGAGA CUGACUGACU GA |
-分子 #4: dsRNA strand 2
分子 | 名称: dsRNA strand 2 / タイプ: rna / ID: 4 / コピー数: 1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 13.360916 KDa |
配列 | 文字列: UCAGUCAGUC AGUCUCAGUC AGUCAGUCUC AGUCAGUCAG UC |
-分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: ADP |
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分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ChemComp-ADP: |
-分子 #6: TETRAFLUOROALUMINATE ION
分子 | 名称: TETRAFLUOROALUMINATE ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 3 / 式: ALF |
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分子量 | 理論値: 102.975 Da |
Chemical component information | ChemComp-ALF: |
-分子 #7: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 3 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-分子 #8: ZINC ION
分子 | 名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 3 / 式: ZN |
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分子量 | 理論値: 65.409 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 19.424 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER / 詳細: Featureless cylinder |
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最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 46.2706 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 76.1005 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 39718 |