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万見
- EMDB-21417: Head region of the closed conformation of the human type 1 insuli... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21417
タイトルHead region of the closed conformation of the human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain in complex with human insulin-like growth factor II.
マップデータHead region of the close conformation of the human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain in complex with human insulin-like growth factor II
試料
  • 複合体: Head region of the close-leg conformation of the human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain in complex with human insulin-like growth factor II.
    • 複合体: Insulin-like growth factor 1 receptorインスリン様成長因子1受容体
      • タンパク質・ペプチド: Leucine-zippered human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain
    • 複合体: Insulin-like growth factor IIインスリン様成長因子2
      • タンパク質・ペプチド: Insulin-like growth factor IIインスリン様成長因子2
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
機能・相同性
機能・相同性情報


spongiotrophoblast cell proliferation / cardiac atrium development / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / negative regulation of muscle cell differentiation / embryonic placenta morphogenesis / regulation of muscle cell differentiation / insulin-like growth factor receptor activity / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / protein kinase complex ...spongiotrophoblast cell proliferation / cardiac atrium development / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / negative regulation of muscle cell differentiation / embryonic placenta morphogenesis / regulation of muscle cell differentiation / insulin-like growth factor receptor activity / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / protein kinase complex / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / insulin-like growth factor binding / ゲノム刷り込み / negative regulation of muscle cell apoptotic process / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of DNA metabolic process / positive regulation of organ growth / protein localization to nuclear periphery / FCERI mediated MAPK activation / cellular response to zinc ion starvation / cellular response to aldosterone / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / mediator complex binding / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / exocrine pancreas development / insulin receptor complex / cellular response to testosterone stimulus / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / insulin-like growth factor I binding / positive regulation of multicellular organism growth / insulin receptor activity / transcytosis / Oxidative Stress Induced Senescence / nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / response to alkaloid / positive regulation of protein-containing complex disassembly / cellular response to angiotensin / dendritic spine maintenance / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / response to L-glutamate / insulin binding / negative regulation of MAPK cascade / establishment of cell polarity / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of axon regeneration / amyloid-beta clearance / positive regulation of osteoblast proliferation / positive regulation of cytokinesis / TFIID-class transcription factor complex binding / regulation of JNK cascade / positive regulation of cell division / insulin receptor substrate binding / estrous cycle / positive regulation of glycogen biosynthetic process / G-protein alpha-subunit binding / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / response to vitamin E / embryonic placenta development / amino acid biosynthetic process / SHC-related events triggered by IGF1R / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / 横行小管 / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / striated muscle cell differentiation / insulin-like growth factor receptor binding / cellular response to amino acid starvation / protein serine/threonine kinase activator activity / 軸索誘導 / positive regulation of mitotic nuclear division / cerebellum development / cellular response to dexamethasone stimulus / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / platelet alpha granule lumen / カベオラ / cellular response to estradiol stimulus / hippocampus development / cellular response to glucose stimulus / animal organ morphogenesis / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / response to nicotine / growth factor activity / insulin receptor binding / hormone activity / 受容体型チロシンキナーゼ / osteoblast differentiation / cellular response to mechanical stimulus / RNA polymerase II transcription regulator complex / cellular response to amyloid-beta / glucose metabolic process
類似検索 - 分子機能
Insulin-like growth factor II E-peptide, C-terminal / インスリン様成長因子2 / Insulin-like growth factor II E-peptide / インスリン様成長因子 / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain superfamily ...Insulin-like growth factor II E-peptide, C-terminal / インスリン様成長因子2 / Insulin-like growth factor II E-peptide / インスリン様成長因子 / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain superfamily / Basic-leucine zipper domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
インスリン様成長因子2 / General control transcription factor GCN4 / インスリン様成長因子1受容体
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Xu Y / Kirk NS / Lawrence MC / Croll TI
資金援助 オーストラリア, 英国, 2件
OrganizationGrant number国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1128553 オーストラリア
Wellcome Trust209407/Z/17/ 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: How IGF-II Binds to the Human Type 1 Insulin-like Growth Factor Receptor.
著者: Yibin Xu / Nicholas S Kirk / Hariprasad Venugopal / Mai B Margetts / Tristan I Croll / Jarrod J Sandow / Andrew I Webb / Carlie A Delaine / Briony E Forbes / Michael C Lawrence /
要旨: Human type 1 insulin-like growth factor receptor (IGF-1R) signals chiefly in response to the binding of insulin-like growth factor I. Relatively little is known about the role of insulin-like growth ...Human type 1 insulin-like growth factor receptor (IGF-1R) signals chiefly in response to the binding of insulin-like growth factor I. Relatively little is known about the role of insulin-like growth factor II signaling via IGF-1R, despite the affinity of insulin-like growth factor II for IGF-1R being within an order of magnitude of that of insulin-like growth factor I. Here, we describe the cryoelectron microscopy structure of insulin-like growth factor II bound to a leucine-zipper-stabilized IGF-1R ectodomain, determined in two conformations to a maximum average resolution of 3.2 Å. The two conformations differ in the relative separation of their respective points of membrane entry, and comparison with the structure of insulin-like growth factor I bound to IGF-1R reveals long-suspected differences in the way in which the critical C domain of the respective growth factors interact with IGF-1R.
履歴
登録2020年2月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年5月13日-
マップ公開2020年5月13日-
更新2020年7月29日-
現状2020年7月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6vwi
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6vwi
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21417.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21417.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Head region of the close conformation of the human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain in complex with human insulin-like growth factor II
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.5 / ムービー #1: 0.5
最小 - 最大-0.8693394 - 2.312179
平均 (標準偏差)0.0010262777 (±0.03197206)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 423.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z424.000424.000424.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.8692.3120.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Head region of the close-leg conformation of the human type 1 ins...

全体名称: Head region of the close-leg conformation of the human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain in complex with human insulin-like growth factor II.
要素
  • 複合体: Head region of the close-leg conformation of the human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain in complex with human insulin-like growth factor II.
    • 複合体: Insulin-like growth factor 1 receptorインスリン様成長因子1受容体
      • タンパク質・ペプチド: Leucine-zippered human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain
    • 複合体: Insulin-like growth factor IIインスリン様成長因子2
      • タンパク質・ペプチド: Insulin-like growth factor IIインスリン様成長因子2
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Head region of the close-leg conformation of the human type 1 ins...

超分子名称: Head region of the close-leg conformation of the human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain in complex with human insulin-like growth factor II.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 250 KDa

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超分子 #2: Insulin-like growth factor 1 receptor

超分子名称: Insulin-like growth factor 1 receptor / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: Insulin-like growth factor II

超分子名称: Insulin-like growth factor II / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2

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分子 #1: Leucine-zippered human type 1 insulin-like growth factor receptor...

分子名称: Leucine-zippered human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 受容体型チロシンキナーゼ
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 108.937242 KDa
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
配列文字列: EICGPGIDIR NDYQQLKRLE NCTVIEGYLH ILLISKAEDY RSYRFPKLTV ITEYLLLFRV AGLESLGDLF PNLTVIRGWK LFYNYALVI FEMTNLKDIG LYNLRNITRG AIRIEKNADL CYLSTVDWSL ILDAVSNNYI VGNKPPKECG DLCPGTMEEK P MCEKTTIN ...文字列:
EICGPGIDIR NDYQQLKRLE NCTVIEGYLH ILLISKAEDY RSYRFPKLTV ITEYLLLFRV AGLESLGDLF PNLTVIRGWK LFYNYALVI FEMTNLKDIG LYNLRNITRG AIRIEKNADL CYLSTVDWSL ILDAVSNNYI VGNKPPKECG DLCPGTMEEK P MCEKTTIN NEYNYRCWTT NRCQKMCPST CGKRACTENN ECCHPECLGS CSAPDNDTAC VACRHYYYAG VCVPACPPNT YR FEGWRCV DRDFCANILS AESSDSEGFV IHDGECMQEC PSGFIRNGSQ SMYCIPCEGP CPKVCEEEKK TKTIDSVTSA QML QGCTIF KGNLLINIRR GNNIASELEN FMGLIEVVTG YVKIRHSHAL VSLSFLKNLR LILGEEQLEG NYSFYVLDNQ NLQQ LWDWD HRNLTIKAGK MYFAFNPKLC VSEIYRMEEV TGTKGRQSKG DINTRNNGER ASCESDVLHF TSTTTSKNRI IITWH RYRP PDYRDLISFT VYYKEAPFKN VTEYDGQDAC GSNSWNMVDV DLPPNKDVEP GILLHGLKPW TQYAVYVKAV TLTMVE NDH IRGAKSEILY IRTNASVPSI PLDVLSASNS SSQLIVKWNP PSLPNGNLSY YIVRWQRQPQ DGYLYRHNYC SKDKIPI RK YADGTIDIEE VTENPKTEVC GGEKGPCCAC PKTEAEKQAE KEEAEYRKVF ENFLHNSIFV PRPERKRRDV MQVANTTM S SRSRNTTAAD TYNITDPEEL ETEYPFFESR VDNKERTVIS NLRPFTLYRI DIHSCNHEAE KLGCSASNFV FARTMPAEG ADDIPGPVTW EPRPENSIFL KWPEPENPNG LILMYEIKYG SQVEDQRECV SRQEYRKYGG AKLNRLNPGN YTARIQATSL SGNGSWTDP VFFYVQAKTG YENFIHRMKQ LEDKVEELLS KNYHLENEVA RLKKLVGERS SSEQKLISEE DLN

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分子 #2: Insulin-like growth factor II

分子名称: Insulin-like growth factor II / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.484472 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AYRPSETLCG GELVDTLQFV CGDRGFYFSR PASRVSRRSR GIVEECCFRS CDLALLETYC ATPAKSE

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分子 #3: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式
24.8 mMTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタン
137.0 mMNaCl塩化ナトリウム
2.7 mMKCl
0.02 %NaN3
グリッドモデル: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 詳細: 15mA current
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細IGFII:IGF-1R molar ratio 1.5:1

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-50 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4585 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2057701
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1.13)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Initial model was of the same ectodomain construct in complex with IGF-I (unpublished data).
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.11)
最終 3次元分類クラス数: 7 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.11)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.11)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.11) / 使用した粒子像数: 108899

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5u8r

詳細UCSF Chimera was used for the initial fitting and ISOLDE v 1.03b was using for flexible fitting.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6vwi:
Head region of the closed conformation of the human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain in complex with human insulin-like growth factor II.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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