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万見
- EMDB-21321: Full-length HIV-1 Envelope glycoprotein clone PC64 in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21321
タイトルFull-length HIV-1 Envelope glycoprotein clone PC64 in complex with PGT151 Fab and VRC42.01 Fab
マップデータFull length HIV-1 Env PC64FL in complex with PGT151 Fab and VRC42.01 Fab
試料
  • 複合体: Full-length HIV-1 Envelope glycoprotein clone PC64 in complex with PGT151 Fab and VRC42.01 Fab
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å
データ登録者Rantalainen K / Berndsen ZT / Ward AB
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious DiseasesUM1AI100663 米国
Bill & Melinda Gates FoundationOPP1115782 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious DiseasesUM1AI144462 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2020
タイトル: HIV-1 Envelope and MPER Antibody Structures in Lipid Assemblies.
著者: Kimmo Rantalainen / Zachary T Berndsen / Aleksandar Antanasijevic / Torben Schiffner / Xi Zhang / Wen-Hsin Lee / Jonathan L Torres / Lei Zhang / Adriana Irimia / Jeffrey Copps / Kenneth H ...著者: Kimmo Rantalainen / Zachary T Berndsen / Aleksandar Antanasijevic / Torben Schiffner / Xi Zhang / Wen-Hsin Lee / Jonathan L Torres / Lei Zhang / Adriana Irimia / Jeffrey Copps / Kenneth H Zhou / Young D Kwon / William H Law / Chaim A Schramm / Raffaello Verardi / Shelly J Krebs / Peter D Kwong / Nicole A Doria-Rose / Ian A Wilson / Michael B Zwick / John R Yates / William R Schief / Andrew B Ward /
要旨: Structural and functional studies of HIV envelope glycoprotein (Env) as a transmembrane protein have long been complicated by challenges associated with inherent flexibility of the molecule and the ...Structural and functional studies of HIV envelope glycoprotein (Env) as a transmembrane protein have long been complicated by challenges associated with inherent flexibility of the molecule and the membrane-embedded hydrophobic regions. Here, we present approaches for incorporating full-length, wild-type HIV-1 Env, as well as C-terminally truncated and stabilized versions, into lipid assemblies, providing a modular platform for Env structural studies by single particle electron microscopy. We reconstitute a full-length Env clone into a nanodisc, complex it with a membrane-proximal external region (MPER) targeting antibody 10E8, and structurally define the full quaternary epitope of 10E8 consisting of lipid, MPER, and ectodomain contacts. By aligning this and other Env-MPER antibody complex reconstructions with the lipid bilayer, we observe evidence of Env tilting as part of the neutralization mechanism for MPER-targeting antibodies. We also adapt the platform toward vaccine design purposes by introducing stabilizing mutations that allow purification of unliganded Env with a peptidisc scaffold.
履歴
登録2020年2月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年4月22日-
マップ公開2020年4月22日-
更新2020年12月2日-
現状2020年12月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0198
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0198
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21321.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21321.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Full length HIV-1 Env PC64FL in complex with PGT151 Fab and VRC42.01 Fab
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0198 / ムービー #1: 0.0198
最小 - 最大-0.029756803 - 0.0788271
平均 (標準偏差)-0.0000607385 (±0.0037359854)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 370.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.031.031.03
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z370.800370.800370.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ79740
NX/NY/NZ93103213
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.0300.079-0.000

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添付データ

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ハーフマップ: Full length HIV-1 Env PC64FL in complex with...

ファイルemd_21321_half_map_1.map
注釈Full length HIV-1 Env PC64FL in complex with PGT151 Fab and VRC42.01 Fab Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Full length HIV-1 Env PC64FL in complex with...

ファイルemd_21321_half_map_2.map
注釈Full length HIV-1 Env PC64FL in complex with PGT151 Fab and VRC42.01 Fab Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Full-length HIV-1 Envelope glycoprotein clone PC64 in complex wit...

全体名称: Full-length HIV-1 Envelope glycoprotein clone PC64 in complex with PGT151 Fab and VRC42.01 Fab
要素
  • 複合体: Full-length HIV-1 Envelope glycoprotein clone PC64 in complex with PGT151 Fab and VRC42.01 Fab

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超分子 #1: Full-length HIV-1 Envelope glycoprotein clone PC64 in complex wit...

超分子名称: Full-length HIV-1 Envelope glycoprotein clone PC64 in complex with PGT151 Fab and VRC42.01 Fab
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#11
詳細: PC64FL Env purified with stabilizing PGT151 Fab. Complexed with VRC42.01 Fab during detergent-lipid exchange and prior to grid preparation.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度6 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: C-flat-2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細PC64FL Env purified with stabilizing PGT151 Fab. Complexed with VRC42.01 Fab during detergent-lipid exchange and prior to grid preparation. Sample is detergent-lipid micelle.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 8576 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 479362
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.06)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Unliganded Env ectodomain low-pass filtered to 15A
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 43834
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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