ムービーの操作

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    - EMDB-1998: ATP-triggered molecular mechanics of the chaperonin GroEL -

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    基本情報

    エントリ情報
    データベース: EMDB / ID: 1998
    タイトルATP-triggered molecular mechanics of the chaperonin GroEL
    キーワードTetradecamer of GroEL with ATP bound in one ring
    試料GroEL-ATP7 Rs1
    由来Escherichia coli / バクテリア / エシェリキア・コリ, 大腸菌 /
    Synthetic construct / 人工物
    マップデータThe GroEL-ATP7 Rs1 map is one of seven maps calculated from a heterogenous sample
    手法単粒子再構成法, 8Å分解能
    データ登録者Clare DK / Vasishtan D / Stagg S / Quispe J / Farr GW / Topf M / Horwich AL / Saibil HR
    引用Cell, 2012, 149, 113-123

    Cell, 2012, 149, 113-123 StrPapers
    ATP-triggered conformational changes delineate substrate-binding and -folding mechanics of the GroEL chaperonin.
    Daniel K Clare / Daven Vasishtan / Scott Stagg / Joel Quispe / George W Farr / Maya Topf / Arthur L Horwich / Helen R Saibil

    日付登録: 2011年12月1日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2011年12月16日 / マップ公開: 2012年4月17日 / 最新の更新: 2011年12月1日

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    構造の表示

    ムービー
    • 表面図(断面を密度値に従い着色)
    • 表面レベル: 0.2
    • UCSF CHIMERAによる作画
    • ダウンロード
    • 表面図(円筒半径に従い着色)
    • 表面レベル: 0.2
    • UCSF CHIMERAによる作画
    • ダウンロード
    • あてはめたモデルとの重ね合わせ
    • 原子モデル: : PDB-4aaq
    • 表面レベル: 0.2
    • UCSF CHIMERAによる作画
    • ダウンロード
    3D viewer /

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    中心
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    スケール
    断面手前 <=> 奥

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    方向
    方向 Rotation
    その他 /
    表示/非表示
    添付画像

    ダウンロードとリンク

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    マップデータ

    ファイルemd_1998.map.gz (map file in CCP4 format, 27649 KB)
    投影像・断面図画像のサイズ:
    Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
    192 pix
    2.02 A/pix
    = 387.84 A
    192 pix
    2.02 A/pix
    = 387.84 A
    192 pix
    2.02 A/pix
    = 387.84 A

    表面

    投影像

    断面 (1/3)

    断面 (1/2)

    断面 (2/3)

    画像は Spiderにより作成

    ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.02 A
    密度
    表面のレベル:0.2 (by author), 0.2 (ムービー #1)
    最小 - 最大-2.73170733 - 3.48780489
    平均 (標準偏差)0.00911437 (0.13511574)
    詳細

    EMDB XML:

    空間群番号1
    マップ形状
    Axis orderXYZ
    Dimensions192192192
    Origin-96-96-96
    Limit959595
    Spacing192192192
    セルA=B=C: 387.84 A
    Alpha=beta=gamma: 90 deg.

    CCP4マップヘッダ:

    modeImage stored as Reals
    A/pix X/Y/Z2.022.022.02
    M x/y/z192192192
    origin x/y/z0.0000.0000.000
    length x/y/z387.840387.840387.840
    alpha/beta/gamma90.00090.00090.000
    start NX/NY/NZ-56-56-55
    NX/NY/NZ112112112
    MAP C/R/S123
    start NC/NR/NS-96-96-96
    NC/NR/NS192192192
    D min/max/mean-2.7323.4880.009

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    添付データ

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    試料の構成要素

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    全体 GroEL-ATP7 Rs1

    全体名称: GroEL-ATP7 Rs1 / 構成要素数: 2
    オリゴマーの状態: tetradecamer of GroEL with 7 ATP molecules bound
    分子量理論値: 800 kDa / 実験値: 800 kDa

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    構成要素 #1: タンパク質, hsp60

    タンパク質名称: hsp60 / 別称: GroEL / オリゴマーの状態: tetradecamer / 詳細: ATPase Mutant, D398A / 個数: 14 / 組換発現: Yes
    分子量理論値: 56 kDa / 実験値: 56 kDa
    由来生物種: Escherichia coli / バクテリア / エシェリキア・コリ, 大腸菌 /
    由来(合成)発現系: Escherichia coli / バクテリア / エシェリキア・コリ, 大腸菌 /
    由来(天然)細胞中の位置: cytoplasm
    外部リンク遺伝子オントロジー: GO: 0042026 / InterPro: InterPro: 002423

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    構成要素 #2: リガンド, ATP

    リガンド名称: ATP / 別称: ATP / 詳細: ATP is bound to seven subunits of one ring / 組換発現: No
    分子量理論値: 0.55 kDa / 実験値: 0.55 kDa
    由来生物種: Synthetic construct / 人工物

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    実験情報

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    試料調製

    試料の状態粒子
    試料溶液試料濃度: 4 mg/ml
    緩衝液: 50 mM Tris-HCl pH 7.4, 50 mM KCl and 10 mM MgCl2, 200uM ATP
    pH: 7.4
    支持膜cflat grids r2/2
    急速凍結装置: FEI VITROBOT / 凍結剤: ETHANE / 温度: 95 K / 湿度: 100 % / 手法: Grids were blotted for 2-3 seconds / 時間分割: Vitrified within 30 seconds / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot

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    電子顕微鏡撮影

    撮影顕微鏡: FEI TECNAI F20 / 詳細: The data were collected with Leginon at SCRIPPS
    電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 120 kV / 照射量: 15 e/A2 / 照射モード: FLOOD BEAM
    レンズ倍率: 148500 X (実測値) / Cs: 2 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 700 - 3500 nm
    試料ホルダホルダ: Eucentric / モデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 温度: 95 K ( 95 - 95 K)
    カメラディテクター: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)

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    画像解析

    解析手法: 単粒子再構成法 / 投影像の数: 5500
    詳細: The particles were automatically picked using FindEM
    想定した対称性: C7 (7回回転対称)
    3次元再構成アルゴリズム: Projection matching / オイラー角: theta 80-100, phi 0-51.42 / ソフトウェア: SPIDER, IMAGIC / CTF補正: Each particle was phase flipped / 詳細: SIRT was used to reconstruct the final map / 分解能: 8 A / 分解能の算定法: FSC 0.5

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    原子モデル構築

    モデリング #1ソフトウェア: Chimera, Flex-EM, NAMD2.6 / 精密化のプロトコル: flexible
    当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
    精密化に使用した空間: REAL / 詳細: Protocol: Flexible fitting
    利用したPDBモデル: 1OEL
    得られたモデル

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    万見について

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    2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

    新しくなったEM Navigatorと万見

    • EM Navigatorと万見を刷新しました

    関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator (旧版) / 万見 (旧版)

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    2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

    新しいEM Navigatorと万見

    • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
    • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

    関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi) / EM Navigator (旧版) / 万見 (旧版)

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    2016年4月13日: Omokage検索が速くなりました

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    • データアクセスプロセスを見直し、計算時間をこれまでの半分程度に短縮しました。
    • これまで以上に、生体分子の「カタチの類似性」をお楽しみください!

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    2016年3月3日: 2月19日の蛋白研セミナーでのプレゼンテーション(PDFファイル)

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