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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-17926 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human Elp123 in complex with tRNA, S-ethyl-CoA, 5'-deoxyadenosine and methionine | |||||||||
マップデータ | deepEMhancer sharpened map | |||||||||
試料 |
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キーワード | Elongator / tRNA modification / acetyl-CoA hydrolysis / TRANSLATION (翻訳 (生物学)) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 phosphorylase kinase regulator activity / tRNA uridine(34) acetyltransferase activity / elongator holoenzyme complex / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / tRNA wobble uridine modification / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / acetyltransferase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / transcription elongation factor complex / central nervous system development ...phosphorylase kinase regulator activity / tRNA uridine(34) acetyltransferase activity / elongator holoenzyme complex / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / tRNA wobble uridine modification / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / acetyltransferase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / transcription elongation factor complex / central nervous system development / transcription elongation by RNA polymerase II / neuron migration / : / regulation of translation / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / HATs acetylate histones / tRNA binding / positive regulation of cell migration / 核小体 / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.35 Å | |||||||||
データ登録者 | Abbassi N / Jaciuk M / Lin T-Y / Glatt S | |||||||||
資金援助 | European Union, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024 タイトル: Cryo-EM structures of the human Elongator complex at work. 著者: Nour-El-Hana Abbassi / Marcin Jaciuk / David Scherf / Pauline Böhnert / Alexander Rau / Alexander Hammermeister / Michał Rawski / Paulina Indyka / Grzegorz Wazny / Andrzej Chramiec-Głąbik ...著者: Nour-El-Hana Abbassi / Marcin Jaciuk / David Scherf / Pauline Böhnert / Alexander Rau / Alexander Hammermeister / Michał Rawski / Paulina Indyka / Grzegorz Wazny / Andrzej Chramiec-Głąbik / Dominika Dobosz / Bozena Skupien-Rabian / Urszula Jankowska / Juri Rappsilber / Raffael Schaffrath / Ting-Yu Lin / Sebastian Glatt / 要旨: tRNA modifications affect ribosomal elongation speed and co-translational folding dynamics. The Elongator complex is responsible for introducing 5-carboxymethyl at wobble uridine bases (cmU) in ...tRNA modifications affect ribosomal elongation speed and co-translational folding dynamics. The Elongator complex is responsible for introducing 5-carboxymethyl at wobble uridine bases (cmU) in eukaryotic tRNAs. However, the structure and function of human Elongator remain poorly understood. In this study, we present a series of cryo-EM structures of human ELP123 in complex with tRNA and cofactors at four different stages of the reaction. The structures at resolutions of up to 2.9 Å together with complementary functional analyses reveal the molecular mechanism of the modification reaction. Our results show that tRNA binding exposes a universally conserved uridine at position 33 (U), which triggers acetyl-CoA hydrolysis. We identify a series of conserved residues that are crucial for the radical-based acetylation of U and profile the molecular effects of patient-derived mutations. Together, we provide the high-resolution view of human Elongator and reveal its detailed mechanism of action. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_17926.map.gz | 313.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-17926-v30.xml emd-17926.xml | 25 KB 25 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_17926_fsc.xml | 15.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_17926.png | 77.8 KB | ||
マスクデータ | emd_17926_msk_1.map | 371.3 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-17926.cif.gz | 8.8 KB | ||
その他 | emd_17926_half_map_1.map.gz emd_17926_half_map_2.map.gz | 344.1 MB 344.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-17926 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-17926 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_17926.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 371.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | deepEMhancer sharpened map | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.85 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_17926_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_17926_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_17926_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Human Elp123 in complex with glutamine tRNA, S-ethyl-CoA, 5'-deox...
+超分子 #1: Human Elp123 in complex with glutamine tRNA, S-ethyl-CoA, 5'-deox...
+分子 #1: Elongator complex protein 1
+分子 #2: Elongator complex protein 2
+分子 #3: Elongator complex protein 3
+分子 #4: tRNA Gln
+分子 #5: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #6: 5'-DEOXYADENOSINE
+分子 #7: S-Ethyl-CoA
+分子 #8: METHIONINE
+分子 #9: MAGNESIUM ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.6 mg/mL | |||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 8 mA | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 15 s wait time, blot force 5, 5 s blot time. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.7 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.9 µm / 倍率(公称値): 96000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 実像数: 3192 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル | Chain - Source name: Other / Chain - Initial model type: experimental model / 詳細: HsElp123-tRNA-ACO-5AD-MET from the same study |
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得られたモデル | PDB-8ptz: |