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- EMDB-15690: Cryo-EM structure of the Tb ADAT2/3 deaminase in complex with tRNA -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15690
タイトルCryo-EM structure of the Tb ADAT2/3 deaminase in complex with tRNA
マップデータFinal non b factor sharpened cryosparc map
試料
  • 複合体: ADAT2/3 in complex with tRNA
    • RNA: RNA (75-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Deaminase, putative脱アミノ
    • タンパク質・ペプチド: Deaminase, putative脱アミノ
  • リガンド: ZINC ION
キーワードADAT (アダット) / inosine (イノシン) / tRNA modification / deaminase (脱アミノ) / cryo-EM structure / Trypanosoma brucei (ブルーストリパノソーマ) / RNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA wobble adenosine to inosine editing / tRNA-specific adenosine-34 deaminase activity / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 環状アミジンに作用 / hydrolase activity / zinc ion binding / 核質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Deaminase, putative / Deaminase, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (ブルーストリパノソーマ) / Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Dolce LG / Tengo L / Weis F / Kowalinski E
資金援助 フランス, 1件
OrganizationGrant number国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-20-CE11-0016 フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis for sequence-independent substrate selection by eukaryotic wobble base tRNA deaminase ADAT2/3.
著者: Luciano G Dolce / Aubree A Zimmer / Laura Tengo / Félix Weis / Mary Anne T Rubio / Juan D Alfonzo / Eva Kowalinski /
要旨: The essential deamination of adenosine A to inosine at the wobble base is the individual tRNA modification with the greatest effects on mRNA decoding, empowering a single tRNA to translate three ...The essential deamination of adenosine A to inosine at the wobble base is the individual tRNA modification with the greatest effects on mRNA decoding, empowering a single tRNA to translate three different codons. To date, many aspects of how eukaryotic deaminases specifically select their multiple substrates remain unclear. Here, using cryo-EM, we present the structure of a eukaryotic ADAT2/3 deaminase bound to a full-length tRNA, revealing that the enzyme distorts the anticodon loop, but in contrast to the bacterial enzymes, selects its substrate via sequence-independent contacts of eukaryote-acquired flexible or intrinsically unfolded motifs distal from the conserved catalytic core. A gating mechanism for substrate entry to the active site is identified. Our multi-step tRNA recognition model yields insights into how RNA editing by A deamination evolved, shaped the genetic code, and directly impacts the eukaryotic proteome.
履歴
登録2022年8月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月16日-
マップ公開2022年11月16日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15690.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15690.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final non b factor sharpened cryosparc map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.81 Å/pix.
x 300 pix.
= 243. Å		0.81 Å/pix.
x 300 pix.
= 243. Å		0.81 Å/pix.
x 300 pix.
= 243. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.81 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.117478535 - 0.37571403
平均 (標準偏差)0.00023794259 (±0.011007088)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 243.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: deepEMhancer post processed map

ファイルemd_15690_additional_1.map
注釈deepEMhancer post processed map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_15690_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_15690_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ADAT2/3 in complex with tRNA

全体名称: ADAT2/3 in complex with tRNA
要素
  • 複合体: ADAT2/3 in complex with tRNA
    • RNA: RNA (75-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Deaminase, putative脱アミノ
    • タンパク質・ペプチド: Deaminase, putative脱アミノ
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: ADAT2/3 in complex with tRNA

超分子名称: ADAT2/3 in complex with tRNA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei brucei (ブルーストリパノソーマ)
分子量理論値: 90 KDa

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分子 #1: RNA (75-MER)

分子名称: RNA (75-MER) / タイプ: rna / ID: 1 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
分子量理論値: 24.132311 KDa
配列文字列:
GGCCGCUUAG CACAGUGGCA GUGCACCACU CUCGUAAAGU GGGGGUCGCG AGUUCGAUUC UCGCAGUGGC CUCCA

GENBANK: GENBANK: AC091702.3

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分子 #2: Deaminase, putative

分子名称: Deaminase, putative / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 環状アミジンに作用
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei brucei (ブルーストリパノソーマ)
株: 927/4 GUTat10.1
分子量理論値: 23.547535 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MVQDTGKDTN LKGTAEANES VVYCDVFMQA ALKEATCALE EGEVPVGCVL VKADSSTAAQ AQAGDDLALQ KLIVARGRNA TNRKGHGLA HAEFVAVEEL LRQATAGTSE NIGGGGNSGA VSQDLADYVL YVVVEPCIMC AAMLLYNRVR KVYFGCTNPR F GGNGTVLS ...文字列:
MVQDTGKDTN LKGTAEANES VVYCDVFMQA ALKEATCALE EGEVPVGCVL VKADSSTAAQ AQAGDDLALQ KLIVARGRNA TNRKGHGLA HAEFVAVEEL LRQATAGTSE NIGGGGNSGA VSQDLADYVL YVVVEPCIMC AAMLLYNRVR KVYFGCTNPR F GGNGTVLS VHNSYKGCSG EDAALIGYES CGGYRAEEAV VLLQQFYRRE NTNAPLGKRK RKD

UniProtKB: Deaminase, putative

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分子 #3: Deaminase, putative

分子名称: Deaminase, putative / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei brucei (ブルーストリパノソーマ)
株: 927/4 GUTat10.1
分子量理論値: 40.600254 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: GPDSMEEVVV PEEPPKLVSA LATYVQQERL CTMFLSIANK LLPLKPHACH LKRIRRSSAT RVATAPMDGF AGGVICDKRD SSVATSTIS DGCERNSAAL GTPAAEKSHV LELLLSVGGP VDSSALKELE SAADTTVAVH RVWVPDRAPR SSAEEWTKWC Q IWPFATPK ...文字列:
GPDSMEEVVV PEEPPKLVSA LATYVQQERL CTMFLSIANK LLPLKPHACH LKRIRRSSAT RVATAPMDGF AGGVICDKRD SSVATSTIS DGCERNSAAL GTPAAEKSHV LELLLSVGGP VDSSALKELE SAADTTVAVH RVWVPDRAPR SSAEEWTKWC Q IWPFATPK PRVPTQLSEC EVGSIQRIFR TVVMPLAKRL RTDETLGIAA VLVDPSDGYR VLVSSGEEHA LKRGNSAACL GY VSNSGCR KSNRVVLDHP VTFVLKEVTR KQCKDREVEG DASYLANGMD MFVSHEPCVM CSMALVHSRV RRVFYCFPNP VHG GLGSTV SIHAIQELNH HFRVFRCDSR WLSDPEGVSS DHDNPYWEDL TVP

UniProtKB: Deaminase, putative

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.07 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 55.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 105718
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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