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- EMDB-15075: Consensus map of Complex I from Ovis aries at pH7.4, Closed state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15075
タイトルConsensus map of Complex I from Ovis aries at pH7.4, Closed state
マップデータPostprocessed Consensus map
試料
  • 複合体: Complex I from Ovis aries at pH7.4, Closed stateNADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型)
生物種Ovis aries (ヒツジ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Sazanov L / Petrova O
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded25541
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: A universal coupling mechanism of respiratory complex I.
著者: Vladyslav Kravchuk / Olga Petrova / Domen Kampjut / Anna Wojciechowska-Bason / Zara Breese / Leonid Sazanov /
要旨: Complex I is the first enzyme in the respiratory chain, which is responsible for energy production in mitochondria and bacteria. Complex I couples the transfer of two electrons from NADH to quinone ...Complex I is the first enzyme in the respiratory chain, which is responsible for energy production in mitochondria and bacteria. Complex I couples the transfer of two electrons from NADH to quinone and the translocation of four protons across the membrane, but the coupling mechanism remains contentious. Here we present cryo-electron microscopy structures of Escherichia coli complex I (EcCI) in different redox states, including catalytic turnover. EcCI exists mostly in the open state, in which the quinone cavity is exposed to the cytosol, allowing access for water molecules, which enable quinone movements. Unlike the mammalian paralogues, EcCI can convert to the closed state only during turnover, showing that closed and open states are genuine turnover intermediates. The open-to-closed transition results in the tightly engulfed quinone cavity being connected to the central axis of the membrane arm, a source of substrate protons. Consistently, the proportion of the closed state increases with increasing pH. We propose a detailed but straightforward and robust mechanism comprising a 'domino effect' series of proton transfers and electrostatic interactions: the forward wave ('dominoes stacking') primes the pump, and the reverse wave ('dominoes falling') results in the ejection of all pumped protons from the distal subunit NuoL. This mechanism explains why protons exit exclusively from the NuoL subunit and is supported by our mutagenesis data. We contend that this is a universal coupling mechanism of complex I and related enzymes.
履歴
登録2022年6月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月28日-
マップ公開2022年9月28日-
更新2022年10月5日-
現状2022年10月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15075.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15075.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 488.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Postprocessed Consensus map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.22 Å/pix.
x 504 pix.
= 614.88 Å		1.22 Å/pix.
x 504 pix.
= 614.88 Å		1.22 Å/pix.
x 504 pix.
= 614.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.22 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.12
最小 - 最大-0.16134427 - 0.65990824
平均 (標準偏差)0.00057851657 (±0.007800812)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ504504504
Spacing504504504
セルA=B=C: 614.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Refined Consensus map

ファイルemd_15075_additional_1.map
注釈Refined Consensus map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-map 2

ファイルemd_15075_half_map_1.map
注釈half-map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-map 1

ファイルemd_15075_half_map_2.map
注釈half-map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex I from Ovis aries at pH7.4, Closed state

全体名称: Complex I from Ovis aries at pH7.4, Closed stateNADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型)
要素
  • 複合体: Complex I from Ovis aries at pH7.4, Closed stateNADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型)

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超分子 #1: Complex I from Ovis aries at pH7.4, Closed state

超分子名称: Complex I from Ovis aries at pH7.4, Closed state / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#44
由来(天然)生物種: Ovis aries (ヒツジ)
分子量実験値: 1 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 120000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均露光時間: 3.3 sec. / 平均電子線量: 90.0 e/Å2

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6zkc

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 50789
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6zkc

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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