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万見
- EMDB-11127: Fo domain of Ovine ATP synthase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11127
タイトルFo domain of Ovine ATP synthase
マップデータMap of Fo domain, combined states
試料
  • 複合体: Fo domain of purified ATP synthase from sheep heart mitochondria
    • タンパク質・ペプチド: x 10種
  • リガンド: x 3種
キーワードATP synthase (ATP合成酵素) / mitochondrial (ミトコンドリア) / respiratory chain (電子伝達系) / mammalian (哺乳類) / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / lipid binding
類似検索 - 分子機能
ATP synthase membrane subunit K / ATP synthase regulation / ATP synthase, F0 complex, subunit G, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit E, mitochondrial / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase subunit g, animal / Mitochondrial ATP synthase g subunit / ATP synthase E chain / Mitochondrial proteolipid / ATP synthase protein 8, metazoa ...ATP synthase membrane subunit K / ATP synthase regulation / ATP synthase, F0 complex, subunit G, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit E, mitochondrial / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase subunit g, animal / Mitochondrial ATP synthase g subunit / ATP synthase E chain / Mitochondrial proteolipid / ATP synthase protein 8, metazoa / Mitochondrial F1-F0 ATP synthase subunit F, predicted / ATP synthase protein 8, mammals / ATP synthase protein 8 / Mitochondrial F1F0-ATP synthase, subunit f / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase protein 8 / ATP synthase subunit a / ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial / ATP synthase membrane subunit K, mitochondrial / Uncharacterized protein / ATP synthase subunit e, mitochondrial / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit / ATP synthase subunit f, mitochondrial / ATP synthase subunit b
類似検索 - 構成要素
生物種Ovis aries (ヒツジ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.76 Å
データ登録者Pinke G / Zhou L
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of the entire mammalian F-type ATP synthase.
著者: Gergely Pinke / Long Zhou / Leonid A Sazanov /
要旨: The majority of adenosine triphosphate (ATP) powering cellular processes in eukaryotes is produced by the mitochondrial F1Fo ATP synthase. Here, we present the atomic models of the membrane Fo domain ...The majority of adenosine triphosphate (ATP) powering cellular processes in eukaryotes is produced by the mitochondrial F1Fo ATP synthase. Here, we present the atomic models of the membrane Fo domain and the entire mammalian (ovine) F1Fo, determined by cryo-electron microscopy. Subunits in the membrane domain are arranged in the 'proton translocation cluster' attached to the c-ring and a more distant 'hook apparatus' holding subunit e. Unexpectedly, this subunit is anchored to a lipid 'plug' capping the c-ring. We present a detailed proton translocation pathway in mammalian Fo and key inter-monomer contacts in F1Fo multimers. Cryo-EM maps of F1Fo exposed to calcium reveal a retracted subunit e and a disassembled c-ring, suggesting permeability transition pore opening. We propose a model for the permeability transition pore opening, whereby subunit e pulls the lipid plug out of the c-ring. Our structure will allow the design of drugs for many emerging applications in medicine.
履歴
登録2020年6月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月23日-
マップ公開2020年9月23日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6za9
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11127.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11127.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 5.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map of Fo domain, combined states
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.061 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.06 / ムービー #1: 0.06
最小 - 最大-0.21077946 - 0.32944193
平均 (標準偏差)0.007973522 (±0.031167299)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ115122100
Spacing100115122
セルA: 106.1 Å / B: 122.015 Å / C: 129.442 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0611.0611.061
M x/y/z100115122
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z106.100122.015129.442
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ100115122
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS122115100
D min/max/mean-0.2110.3290.008

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Fo domain of purified ATP synthase from sheep heart mitochondria

全体名称: Fo domain of purified ATP synthase from sheep heart mitochondria
要素
  • 複合体: Fo domain of purified ATP synthase from sheep heart mitochondria
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit bATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit d, mitochondrialATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit aATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase membrane subunit DAPIT
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase membrane subunit 6.8PL
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase protein 8ATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase membrane subunit f
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunitATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit e, mitochondrialATP合成酵素
  • リガンド: 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE
  • リガンド: CARDIOLIPIN
  • リガンド: O-[(S)-hydroxy{[(2S)-2-hydroxy-3-(octadec-9-enoyloxy)propyl]oxy}phosphoryl]-L-serine

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超分子 #1: Fo domain of purified ATP synthase from sheep heart mitochondria

超分子名称: Fo domain of purified ATP synthase from sheep heart mitochondria
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#10
由来(天然)生物種: Ovis aries (ヒツジ)

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分子 #1: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial

分子名称: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ovis aries (ヒツジ)
分子量理論値: 14.201577 KDa
配列文字列:
MQTTGALLIS PALIRSCTRG LIRPVSASFL SRPEIPSVQP SYSSGPLQVA RREFQTSVVS RDIDTAAKFI GAGAATVGVA GSGAGIGTV FGSLIIGYAR NPSLKQQLFS YAILGFALSE AMGLFCLMVA FLILFAM

UniProtKB: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial

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分子 #2: ATP synthase subunit b

分子名称: ATP synthase subunit b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: XP_004002367.2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ovis aries (ヒツジ)
分子量理論値: 28.84457 KDa
配列文字列: MLSRVVLSAA AAAAPSLKNA AFLGPGVLQA TRIFHTGQPS LAPVPPLPEH GGKVRFGLIP EEFFQFLYPK TGVTGPYVLG TGLILYLLS KEIYVITPET FSAISTIGFL VYVVKKYGAS VGEFADKLNE QKIAQLEEVK QASIKQIQDA IDMEKSQQAL V QKRHYLFD ...文字列:
MLSRVVLSAA AAAAPSLKNA AFLGPGVLQA TRIFHTGQPS LAPVPPLPEH GGKVRFGLIP EEFFQFLYPK TGVTGPYVLG TGLILYLLS KEIYVITPET FSAISTIGFL VYVVKKYGAS VGEFADKLNE QKIAQLEEVK QASIKQIQDA IDMEKSQQAL V QKRHYLFD VQRNNIAMAL EVTYRERLHR VYREVKNRLD YHISVQNMMR QKEQEHMINW VEKHVVQSIS AQQEKETIAK CI ADLKLLA KKAQAQPVM

UniProtKB: ATP synthase subunit b

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分子 #3: ATP synthase subunit d, mitochondrial

分子名称: ATP synthase subunit d, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ovis aries (ヒツジ)
分子量理論値: 18.747508 KDa
配列文字列:
MAGRKLALKT IDWVAFGEII PRNQKAVANS LKSWNETLTS RLATLPEKPP AIDWAYYKAN VTKAGLVDDF EKKFNALKVP IPEDKYTAQ VDAEEKEDVK SCAEFLIQSK TRIQEYEKEL EKMRNIIPFD QMTIEDLNEV FPETKLDKKK YPYWPHRPIE S L

UniProtKB: ATP synthase subunit d, mitochondrial

+
分子 #4: ATP synthase subunit a

分子名称: ATP synthase subunit a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ovis aries (ヒツジ)
分子量理論値: 24.81185 KDa
配列文字列: MNENLFASFI TPMMFGLPLV TLIVLFPSLL FPTSNRLVNN RLISLQQWML QLVSKQMMSI HNTKGQTWAL MLMSLILFIG STNLLGLLP HSFTPTTQLS MNLGMAIPLW GGAVITGFRN KTKASLAHFL PQGTPTPLIP MLVIIETISL FIQPVALAVR L TANITAGH ...文字列:
MNENLFASFI TPMMFGLPLV TLIVLFPSLL FPTSNRLVNN RLISLQQWML QLVSKQMMSI HNTKGQTWAL MLMSLILFIG STNLLGLLP HSFTPTTQLS MNLGMAIPLW GGAVITGFRN KTKASLAHFL PQGTPTPLIP MLVIIETISL FIQPVALAVR L TANITAGH LLIHLIGGAT LALMSINTTT ALITFIILIL LTVLEFAVAM IQAYVFTLLV SLYLHDNT

UniProtKB: ATP synthase subunit a

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分子 #5: ATP synthase membrane subunit DAPIT

分子名称: ATP synthase membrane subunit DAPIT / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 詳細: ATP synthase membrane subunit DAPIT / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ovis aries (ヒツジ)
分子量理論値: 6.443579 KDa
配列文字列:
MAGPEADAQF HFTGIKKYFN SYTLTGRMNC VLATYGSIAL IVLYFKLRSK KTPAVKAT

UniProtKB: ATP synthase membrane subunit K, mitochondrial

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分子 #6: ATP synthase membrane subunit 6.8PL

分子名称: ATP synthase membrane subunit 6.8PL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ovis aries (ヒツジ)
分子量理論値: 6.846093 KDa
配列文字列:
MLQSLIKKVW IPMKPYYTQA YQEIWVGTGL MAYIVYKIRS ADKRSKALKA SSAAPAHGHH

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #7: ATP synthase protein 8

分子名称: ATP synthase protein 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ovis aries (ヒツジ)
分子量理論値: 7.918443 KDa
配列文字列:
MPQLDTSTWL TMILSMFLVL FIIFQLKISK HNFYHNPELM TTKTPKQNTP WETKWTKIYL PLSLPL

UniProtKB: ATP synthase protein 8

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分子 #8: ATP synthase membrane subunit f

分子名称: ATP synthase membrane subunit f / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / 詳細: ATP synthase subunit f, XP_004016938.3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ovis aries (ヒツジ)
分子量理論値: 10.315207 KDa
配列文字列:
MASVVPLKEK KLLEVKLGEL PSWILMRDFT PSGIAGAFQR GYYRYYNKYV NVKKGSIAGL SMVLAAYVFL NYCRSYKELK HERLRKYH

UniProtKB: ATP synthase subunit f, mitochondrial

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分子 #9: ATP synthase subunit

分子名称: ATP synthase subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / 詳細: XP_011950914.1, ATP synthase subunit g / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ovis aries (ヒツジ)
分子量理論値: 11.428407 KDa
配列文字列:
MAQFVRNLAE KAPALVNAAV TYSKPRLATF WYYAKVELVP PTPAEIPTAI QSLKKIINSA KTGSFKQLTV KEALLNGLVA TEVWMWFYV GEIIGKRGII GYDV

UniProtKB: ATP synthase subunit

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分子 #10: ATP synthase subunit e, mitochondrial

分子名称: ATP synthase subunit e, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / 詳細: XP_027827162.1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ovis aries (ヒツジ)
分子量理論値: 8.336688 KDa
配列文字列:
MVPPVQVSPL IKLGRYSALF LGMAYGAKRY NYLKPRAEEE RRLAAEEKKK RDEQKRIERE LAEAQEDTIL K

UniProtKB: ATP synthase subunit e, mitochondrial

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分子 #11: 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE

分子名称: 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 6 / 式: LHG
分子量理論値: 722.97 Da
Chemical component information

ChemComp-LHG:
1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE / ジパルミトイルホスファチジルグリセロ-ル / リン脂質*YM / Phosphatidylglycerol

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分子 #12: CARDIOLIPIN

分子名称: CARDIOLIPIN / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 3 / 式: CDL
分子量理論値: 1.464043 KDa
Chemical component information

ChemComp-CDL:
CARDIOLIPIN / リン脂質*YM / Cardiolipin

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分子 #13: O-[(S)-hydroxy{[(2S)-2-hydroxy-3-(octadec-9-enoyloxy)propyl]oxy}p...

分子名称: O-[(S)-hydroxy{[(2S)-2-hydroxy-3-(octadec-9-enoyloxy)propyl]oxy}phosphoryl]-L-serine
タイプ: ligand / ID: 13 / コピー数: 1 / 式: S12
分子量理論値: 523.597 Da
Chemical component information

ChemComp-S12:
O-[(S)-hydroxy{[(2S)-2-hydroxy-3-(octadec-9-enoyloxy)propyl]oxy}phosphoryl]-L-serine

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.8 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 20 mM HEPES pH7.4, 35 mM NaCl, 2 mM EDTA, 1% sucrose, 1 mM DTT, 0.1% LMNG, 0.2% CHAPS
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 倍率（補正後）: 131951 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3053 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 106.0 e/Å2 / 詳細: 40 frames per movie
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 809000
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5ara

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.76 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 217266
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5ara


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 77
得られたモデル

PDB-6za9:
Fo domain of Ovine ATP synthase

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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