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- SASDCF6: HIT family hydrolase protein from Vibrio fischeri. Northeast Stru... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDCF6
試料HIT family hydrolase protein from Vibrio fischeri. Northeast Structural Genomics Consortium target id VfR176
  • HIT family hydrolase (protein), Vibrio fischeri (strain ATCC 700601 / ES114)
機能・相同性Histidine triad hydrolase, Hint-type / HIT domain / HIT domain profile. / HIT-like domain / HIT-like superfamily / hydrolase activity / HIT family hydrolase
機能・相同性情報
生物種Vibrio fischeri (strain ATCC 700601 / ES114) (バクテリア)
引用ジャーナル: Biopolymers / 年: 2011
タイトル: Small angle X-ray scattering as a complementary tool for high-throughput structural studies.
著者: Thomas D Grant / Joseph R Luft / Jennifer R Wolfley / Hiro Tsuruta / Anne Martel / Gaetano T Montelione / Edward H Snell /
要旨: Structural crystallography and nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy are the predominant techniques for understanding the biological world on a molecular level. Crystallography is constrained ...Structural crystallography and nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy are the predominant techniques for understanding the biological world on a molecular level. Crystallography is constrained by the ability to form a crystal that diffracts well and NMR is constrained to smaller proteins. Although powerful techniques, they leave many soluble, purified structurally uncharacterized protein samples. Small angle X-ray scattering (SAXS) is a solution technique that provides data on the size and multiple conformations of a sample, and can be used to reconstruct a low-resolution molecular envelope of a macromolecule. In this study, SAXS has been used in a high-throughput manner on a subset of 28 proteins, where structural information is available from crystallographic and/or NMR techniques. These crystallographic and NMR structures were used to validate the accuracy of molecular envelopes reconstructed from SAXS data on a statistical level, to compare and highlight complementary structural information that SAXS provides, and to leverage biological information derived by crystallographers and spectroscopists from their structures. All the ab initio molecular envelopes calculated from the SAXS data agree well with the available structural information. SAXS is a powerful albeit low-resolution technique that can provide additional structural information in a high-throughput and complementary manner to improve the functional interpretation of high-resolution structures.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #1428
タイプ: atomic / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 3.908529
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モデル #1430
タイプ: dummy / ダミー原子の半径: 2.00 A / カイ2乗値: 2.396304
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試料

試料名称: HIT family hydrolase protein from Vibrio fischeri. Northeast Structural Genomics Consortium target id VfR176
試料濃度: 2.08-6.26
バッファ名称: 5 mM DTT 100 mM NaCl 10 mM Tris-HCl 0.02 % NaN3 / pH: 7.5
要素 #750タイプ: protein / 記述: HIT family hydrolase / 分子量: 16.995 / 分子数: 2 / 由来: Vibrio fischeri (strain ATCC 700601 / ES114) / 参照: UniProt: Q5E3V1
配列:
MAFQLHPRLQ QDCIVLGNLP LCKVLLIKED IGPWLILVPR IEELKEIHHM TDEQQIQFIK ESSAVAQLLE DNFSPDKINI GALGNLVPQL HIHHIARFTT DVAWPGPVWG NTTGVIRAQS SQTQLVDLLR DKLSNISGFK RLEHHHHHH

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実験情報

ビーム設備名称: Stanford Synchrotron Radiation Lightsource (SSRL) BL4-2
地域: Stanford, CA / 国: USA / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン / 波長: 0.13 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 1.5 mm
検出器名称: Rayonix MX225-HE
スキャン
タイトル: HIT family hydrolase protein from Vibrio fischeri. Northeast Structural Genomics Consortium target id VfR176
測定日: 2010年2月12日 / 保管温度: -80 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 20 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0169 0.3496
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.5a / ポイント数: 345 /
MinMax
Q0.02897 0.3496
P(R) point13 357
R0 71.45
結果
D max: 7.15 / カーブのタイプ: single_conc /
実験値Porod
分子量34.79 kDa34.79 kDa
体積-57.75 nm3

P(R)Guinier
前方散乱 I01059 1061.36
慣性半径, Rg 2.12 nm2.12 nm

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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