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- SASDBH7: Dps1 truncated, DNA binding protein under starvation conditions (... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDBH7
試料Dps1 truncated, DNA binding protein under starvation conditions (SEC-SAXS)
  • N-terminal truncated DNA protection during starvation protein 1 (protein), Dps1t, Deinococcus radiodurans R1
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 金属イオンを酸化する / oxidoreductase activity, acting on metal ions / 核様体 / ferric iron binding / intracellular iron ion homeostasis / DNA binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Dps protein family signature 1. / DNA-binding protein Dps, conserved site / DNA-binding protein Dps / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA protection during starvation protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Deinococcus radiodurans R1 (放射線耐性)
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2017
タイトル: SAXS Structural Studies of Dps from Deinococcus radiodurans Highlights the Conformation of the Mobile N-Terminal Extensions.
著者: Sandra P Santos / Maxime G Cuypers / Adam Round / Stephanie Finet / Theyencheri Narayanan / Edward P Mitchell / Célia V Romão /
要旨: The radiation-resistant bacterium Deinococcus radiodurans contains two DNA-binding proteins from starved cells (Dps): Dps1 (DR2263) and Dps2 (DRB0092). These are suggested to play a role in DNA ...The radiation-resistant bacterium Deinococcus radiodurans contains two DNA-binding proteins from starved cells (Dps): Dps1 (DR2263) and Dps2 (DRB0092). These are suggested to play a role in DNA interaction and manganese and iron storage. The proteins assemble as a conserved dodecameric structure with structurally uncharacterised N-terminal extensions. In the case of DrDps1, these extensions have been proposed to be involved in DNA interactions, while in DrDps2, their function has yet to be established. The reported data reveal the relative position of the N-terminal extensions to the dodecameric sphere in solution for both Dps. The low-resolution small angle X-ray scattering (SAXS) results show that the N-terminal extensions protrude from the spherical shell of both proteins. The SAXS envelope of a truncated form of DrDps1 without the N-terminal extensions appears as a dodecameric sphere, contrasting strongly with the protrusions observed in the full-length models. The effect of iron incorporation into DrDps2 was investigated by static and stopped-flow SAXS measurements, revealing dynamic structural changes upon iron binding and core formation, as reflected by a quick alteration of its radius of gyration. The truncated and full-length versions of DrDps were also compared on the basis of their interaction with DNA to analyse functional roles of the N-terminal extensions. DrDps1 N-terminal protrusions appear to be directly involved with DNA, whilst those from DrDps2 are indirectly associated with DNA binding. Furthermore, detection of DrDps2 in the D. radiodurans membrane fraction suggests that the N-terminus of the protein interacts with the membrane.
登録者
  • Sandra Santos (Instituto de Tecnologia Química e Biológica António Xavier, Universidade de Lisboa, Oeiras, Portugal)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #889
タイプ: dummy / ソフトウェア: (2.2i) / ダミー原子の半径: 1.90 A / 対称性: P23 / カイ2乗値: 10.5625
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試料

試料名称: Dps1 truncated, DNA binding protein under starvation conditions (SEC-SAXS)
試料濃度: 10 mg/ml
バッファ名称: 20 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl / pH: 7.5
要素 #422名称: Dps1t / タイプ: protein
記述: N-terminal truncated DNA protection during starvation protein 1
分子量: 18.037 / 分子数: 12 / 由来: Deinococcus radiodurans R1 / 参照: UniProt: Q9RS64
配列:
HYLEEKEFQT VAETLQRNLA TTISLYLKFK KYHWDIRGRF FRDLHLAYDE FIAEIFPSID EQAERLVALG GSPLAAPADL ARYSTVQVPQ ETVRDARTQV ADLVQDLSRV GKGYRDDSQA CDEANDPVTA DMYNGYAATI DKIRWMLQAI MDDERLD

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実験情報

ビーム設備名称: ESRF BM29 / 地域: Grenoble / 国: France / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン / 波長: 0.09919 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.81 mm
検出器名称: Pilatus 1M
スキャン
タイトル: Dps1 truncated, DNA binding protein under starvati
測定日: 2013年11月22日 / 保管温度: 20 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 1500 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0625 4.485
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 451 /
MinMax
Q0.0625007 2.00218
P(R) point1 451
R0 9.99
結果
カーブのタイプ: sec
実験値Porod
分子量171.15 kDa171.16 kDa
体積-290.96 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I052.14 0.04 52.35 0.048
慣性半径, Rg 3.83 nm0.003 3.88 nm0.01

MinMax
D-9.99
Guinier point1 60

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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