[日本語] English
万見
- PDB-8wpf: Structure of monkeypox virus polymerase complex F8-A22-E4-H5 with... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wpf
タイトルStructure of monkeypox virus polymerase complex F8-A22-E4-H5 with exogenous DNA bearing one abasic site
要素
  • A22R DNA polymerase processivity factor
  • DNA polymeraseDNAポリメラーゼ
  • E4R Uracil-DNA glycosylase, DNA polymerase processivity factor
  • H5R late gene transcription factor
  • Primer DNA
  • Template DNA
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / Viral DNA replication / monkeypox virus (エムポックスウイルス) / polymerase (ポリメラーゼ) / H5
機能・相同性2',3'-DIDEOXY-THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / デオキシリボ核酸 / DNA (> 10)
機能・相同性情報
生物種Monkeypox virus (サル痘ウイルス)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Wang, X. / Li, N. / Gao, N.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023
タイトル: Structural insights into the assembly and mechanism of mpox virus DNA polymerase complex F8-A22-E4-H5.
著者: Xiaohan Wang / Liangwen Ma / Ningning Li / Ning Gao /
要旨: The DNA replication of mpox virus is performed by the viral polymerase F8 and also requires other viral factors, including processivity factor A22, uracil DNA glycosylase E4, and phosphoprotein H5. ...The DNA replication of mpox virus is performed by the viral polymerase F8 and also requires other viral factors, including processivity factor A22, uracil DNA glycosylase E4, and phosphoprotein H5. However, the molecular roles of these viral factors remain unclear. Here, we characterize the structures of F8-A22-E4 and F8-A22-E4-H5 complexes in the presence of different primer-template DNA substrates. E4 is located upstream of F8 on the template single-stranded DNA (ssDNA) and is catalytically active, highlighting a functional coupling between DNA base-excision repair and DNA synthesis. Moreover, H5, in the form of tetramer, binds to the double-stranded DNA (dsDNA) region downstream of F8 in a similar position as PCNA (proliferating cell nuclear antigen) does in eukaryotic polymerase complexes. Omission of H5 or disruption of its DNA interaction showed a reduced synthesis of full-length DNA products. These structures provide snapshots for the working cycle of the polymerase and generate insights into the mechanisms of these essential factors in viral DNA replication.
履歴
登録2023年10月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA polymerase
B: A22R DNA polymerase processivity factor
C: E4R Uracil-DNA glycosylase, DNA polymerase processivity factor
D: H5R late gene transcription factor
E: H5R late gene transcription factor
F: H5R late gene transcription factor
G: H5R late gene transcription factor
H: Primer DNA
I: Template DNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,08611
ポリマ－310,5969
非ポリマー4902
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質 DNA polymerase / DNAポリメラーゼ


分子量: 117147.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GenBank: URK20494.1
由来: (組換発現) Monkeypox virus (サル痘ウイルス)
細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: タンパク質 A22R DNA polymerase processivity factor


分子量: 50466.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GenBank: URK20570.1
由来: (組換発現) Monkeypox virus (サル痘ウイルス)
遺伝子: A22R / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質 E4R Uracil-DNA glycosylase, DNA polymerase processivity factor


分子量: 25107.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GenBank: URK20538.1
由来: (組換発現) Monkeypox virus (サル痘ウイルス)
細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: タンパク質
H5R late gene transcription factor / Ca2+-binding motif H5R VLTF-4 / late transcription factor 4


分子量: 23107.074 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GenBank: URK20532.1
由来: (組換発現) Monkeypox virus (サル痘ウイルス)
細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 HI

#5: DNA鎖 Primer DNA


分子量: 10802.956 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#6: DNA鎖 Template DNA


分子量: 14643.403 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 2種, 2分子

#7: 化合物 ChemComp-D3T / 2',3'-DIDEOXY-THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / ddTTP


タイプ: DNA OH 3 prime terminus / 分子量: 466.169 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N2O13P3
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1F8-A22-E4-H5 with exogenous DNA bearing one abasic siteCOMPLEX#1-#60MULTIPLE SOURCES
2F8-A22-E4-H5COMPLEX#1-#41RECOMBINANT
3DNAデオキシリボ核酸COMPLEX#5-#61SYNTHETIC
由来(天然)生物種: Monkeypox virus (サル痘ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

-
解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 782000 / 対称性のタイプ: POINT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る