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万見
- PDB-8sr5: particulate methane monooxygenase potassium cyanide treated -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8sr5
タイトルparticulate methane monooxygenase potassium cyanide treated
要素
  • Ammonia monooxygenase/methane monooxygenase, subunit C family protein
  • Particulate methane monooxygenase alpha subunit
  • Particulate methane monooxygenase beta subunit
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Metalloenzyme (金属タンパク質) / Membrane Protein (膜タンパク質) / Nanodiscs
機能・相同性
機能・相同性情報


methane monooxygenase (particulate) / methane monooxygenase (soluble) / methane monooxygenase NADH activity / methane monooxygenase NADPH activity / monooxygenase activity / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit A / Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit C / Ammonia/methane monooxygenase, subunit B, hairpin domain superfamily / Ammonia/methane monooxygenase, subunit B, C-terminal / Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit C domain superfamily / Ammonia/particulate methane monooxygenase, subunit A superfamily / アンモニアモノオキシゲナーゼ / Ammonia monooxygenase/methane monooxygenase, subunit C / Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit B / Ammonia/methane monooxygenase, subunitB, N-terminal / Monooxygenase subunit B protein
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Particulate methane monooxygenase alpha subunit / Ammonia monooxygenase/methane monooxygenase, subunit C family protein / Particulate methane monooxygenase beta subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Methylococcus capsulatus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.22 Å
データ登録者Tucci, F.J. / Rosenzweig, A.C.
資金援助 米国, 6件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM118035 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM111097 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM105538 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)F31ES034283 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM008382 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1908587 米国
引用ジャーナル: Nat Catal / 年: 2023
タイトル: Product analog binding identifies the copper active site of particulate methane monooxygenase.
著者: Frank J Tucci / Richard J Jodts / Brian M Hoffman / Amy C Rosenzweig /
要旨: Nature's primary methane-oxidizing enzyme, the membrane-bound particulate methane monooxygenase (pMMO), catalyzes the oxidation of methane to methanol. pMMO activity requires copper, and decades of ...Nature's primary methane-oxidizing enzyme, the membrane-bound particulate methane monooxygenase (pMMO), catalyzes the oxidation of methane to methanol. pMMO activity requires copper, and decades of structural and spectroscopic studies have sought to identify the active site among three candidates: the Cu, Cu, and Cu sites. Challenges associated with the isolation of active pMMO have hindered progress toward locating its catalytic center. However, reconstituting pMMO into native lipid nanodiscs stabilizes its structure and recovers its activity. Here, these active samples were incubated with 2,2,2,-trifluoroethanol (TFE), a product analog that serves as a readily visualized active-site probe. Interactions of TFE with the Cu site were observed by both pulsed ENDOR spectroscopy and cryoEM, implicating Cu and the surrounding hydrophobic pocket as the likely site of methane oxidation. Use of these orthogonal techniques on parallel samples is a powerful approach that can circumvent difficulties in interpreting metalloenzyme cryoEM maps.
履歴
登録2023年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Particulate methane monooxygenase alpha subunit
B: Particulate methane monooxygenase beta subunit
E: Particulate methane monooxygenase alpha subunit
I: Particulate methane monooxygenase alpha subunit
C: Ammonia monooxygenase/methane monooxygenase, subunit C family protein
G: Ammonia monooxygenase/methane monooxygenase, subunit C family protein
K: Ammonia monooxygenase/methane monooxygenase, subunit C family protein
F: Particulate methane monooxygenase beta subunit
J: Particulate methane monooxygenase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)313,62415
ポリマ－313,2429
非ポリマー3816
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Particulate methane monooxygenase alpha subunit


分子量: 46129.746 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methylococcus capsulatus (バクテリア) / 株: Bath / 参照: UniProt: G1UBD1
#2: タンパク質 Particulate methane monooxygenase beta subunit / Methane monooxygenase A subunit / Particulate methane monooxygenase 27 kDa subunit / Particulate ...Methane monooxygenase A subunit / Particulate methane monooxygenase 27 kDa subunit / Particulate methane monooxygenase hydroxylase 26 kDa subunit / Particulate methane monooxygenase hydroxylase beta subunit / pMMO-H beta subunit


分子量: 28445.098 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methylococcus capsulatus (バクテリア) / 株: Bath
参照: UniProt: Q607G3, methane monooxygenase (particulate)
#3: タンパク質 Ammonia monooxygenase/methane monooxygenase, subunit C family protein


分子量: 29839.309 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methylococcus capsulatus (バクテリア) / 株: Bath / 参照: UniProt: Q603F1
#4: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION / 銅


分子量: 63.546 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: particulate methane monooxygenaseMethane monooxygenase (particulate)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1, #3, #2 / 由来: NATURAL
分子量値: 337.11 kDa/nm / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Methylococcus capsulatus (バクテリア) / 株: Bath
緩衝液pH: 7.3
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: その他 / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 53.55 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 920249 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00419170
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.58126133
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.5662520
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0442841
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043237

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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