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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8pty | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human Elp123 in complex with 5'-deoxyadenosine and methionine | ||||||
![]() | (Elongator complex protein ...) x 3 | ||||||
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機能・相同性 | ![]() phosphorylase kinase regulator activity / tRNA uridine(34) acetyltransferase activity / elongator holoenzyme complex / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / tRNA wobble uridine modification / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Abbassi, N. / Jaciuk, M. / Lin, T.-Y. / Glatt, S. | ||||||
資金援助 | European Union, 1件
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structures of the human Elongator complex at work. 著者: Nour-El-Hana Abbassi / Marcin Jaciuk / David Scherf / Pauline Böhnert / Alexander Rau / Alexander Hammermeister / Michał Rawski / Paulina Indyka / Grzegorz Wazny / Andrzej Chramiec-Głąbik ...著者: Nour-El-Hana Abbassi / Marcin Jaciuk / David Scherf / Pauline Böhnert / Alexander Rau / Alexander Hammermeister / Michał Rawski / Paulina Indyka / Grzegorz Wazny / Andrzej Chramiec-Głąbik / Dominika Dobosz / Bozena Skupien-Rabian / Urszula Jankowska / Juri Rappsilber / Raffael Schaffrath / Ting-Yu Lin / Sebastian Glatt / ![]() ![]() ![]() 要旨: tRNA modifications affect ribosomal elongation speed and co-translational folding dynamics. The Elongator complex is responsible for introducing 5-carboxymethyl at wobble uridine bases (cmU) in ...tRNA modifications affect ribosomal elongation speed and co-translational folding dynamics. The Elongator complex is responsible for introducing 5-carboxymethyl at wobble uridine bases (cmU) in eukaryotic tRNAs. However, the structure and function of human Elongator remain poorly understood. In this study, we present a series of cryo-EM structures of human ELP123 in complex with tRNA and cofactors at four different stages of the reaction. The structures at resolutions of up to 2.9 Å together with complementary functional analyses reveal the molecular mechanism of the modification reaction. Our results show that tRNA binding exposes a universally conserved uridine at position 33 (U), which triggers acetyl-CoA hydrolysis. We identify a series of conserved residues that are crucial for the radical-based acetylation of U and profile the molecular effects of patient-derived mutations. Together, we provide the high-resolution view of human Elongator and reveal its detailed mechanism of action. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 345.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 263.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Elongator complex protein ... , 3種, 3分子 ABC
#1: タンパク質 | 分子量: 150427.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: O95163 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 92597.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: Q6IA86 |
#3: タンパク質 | 分子量: 65740.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9H9T3, ![]() |
-非ポリマー , 3種, 3分子 ![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/5AD.gif)
![](data/chem/img/MET.gif)
![](data/chem/img/5AD.gif)
![](data/chem/img/MET.gif)
#4: 化合物 | ChemComp-SF4 / ![]() |
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#5: 化合物 | ChemComp-5AD / ![]() |
#6: 化合物 | ChemComp-MET / ![]() |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Human Elp123 in complex with 5'-deoxyadenosine and methionine タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.61 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() | ||||||||||||||||||||
試料支持 | 詳細: 8 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | ||||||||||||||||||||
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: 15 s wait time, blot force 5, 5 s blot time |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 実像数: 5300 |
画像スキャン | 横: 4096 / 縦: 4096 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 264351 詳細: given number of particles from TOPAZ picking, and after 3D curation | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 3.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 171951 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 詳細: Based on PDB 6QK7 / Source name: SwissModel / タイプ: in silico model | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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