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- PDB-8e9i: Mycobacterial respiratory complex I, semi-inserted quinone -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8e9i
タイトルMycobacterial respiratory complex I, semi-inserted quinone
要素
  • (NADH-quinone oxidoreductase subunit ...NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)) x 12
  • (NADH-quinone oxidoreductase, ...NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)) x 2
  • Two-component system response regulatorTwo-component regulatory system
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / Complex / Oxidative Phosphorylation (酸化的リン酸化) / NADH-quinone oxidoreductase (NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)) / Iron-sulfur Protein (鉄硫黄タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


NADHデヒドロゲナーゼ (キノン) / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / molybdopterin cofactor binding / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / respiratory chain complex I / phosphorelay signal transduction system / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport ...NADHデヒドロゲナーゼ (キノン) / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / molybdopterin cofactor binding / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / respiratory chain complex I / phosphorelay signal transduction system / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I ...NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / NADH dehydrogenase, subunit C / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / NADH-plastoquinone oxidoreductase, chain 5 subgroup / NADH-quinone oxidoreductase, chain M/4 / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/K / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 6 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminal / NADH-quinone oxidoreductase, chain 5-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminus / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/Mnh complex subunit C1-like / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 4L / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 3 superfamily / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 2. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADHデヒドロゲナーゼ / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / NuoE domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / Proton-conducting membrane transporter / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / フラビンモノヌクレオチド / グアノシン三リン酸 / MENAQUINONE-9 / 鉄・硫黄クラスター / Chem-XP2 / NADH-quinone oxidoreductase subunit N / NADH-quinone oxidoreductase, M subunit / NADH-quinone oxidoreductase, L subunit / NADH-quinone oxidoreductase subunit K ...FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / フラビンモノヌクレオチド / グアノシン三リン酸 / MENAQUINONE-9 / 鉄・硫黄クラスター / Chem-XP2 / NADH-quinone oxidoreductase subunit N / NADH-quinone oxidoreductase, M subunit / NADH-quinone oxidoreductase, L subunit / NADH-quinone oxidoreductase subunit K / NADH-quinone oxidoreductase subunit J / NADH-quinone oxidoreductase subunit I / NADH-quinone oxidoreductase subunit H / NADHデヒドロゲナーゼ (キノン) / NADH-quinone oxidoreductase subunit F / NADH-quinone oxidoreductase chain e / NADH-quinone oxidoreductase subunit D / NADH-quinone oxidoreductase subunit C / NADH-quinone oxidoreductase subunit B / NADH-quinone oxidoreductase subunit A / Two-component system response regulator
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Liang, Y. / Rubinstein, J.L.
資金援助 カナダ, 4件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT162186 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT451412 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT173353 カナダ
Canada Research Chairs カナダ
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Structure of mycobacterial respiratory complex I.
著者: Yingke Liang / Alicia Plourde / Stephanie A Bueler / Jun Liu / Peter Brzezinski / Siavash Vahidi / John L Rubinstein /
要旨: Oxidative phosphorylation, the combined activity of the electron transport chain (ETC) and adenosine triphosphate synthase, has emerged as a valuable target for the treatment of infection by and ...Oxidative phosphorylation, the combined activity of the electron transport chain (ETC) and adenosine triphosphate synthase, has emerged as a valuable target for the treatment of infection by and other mycobacteria. The mycobacterial ETC is highly branched with multiple dehydrogenases transferring electrons to a membrane-bound pool of menaquinone and multiple oxidases transferring electrons from the pool. The proton-pumping type I nicotinamide adenine dinucleotide (NADH) dehydrogenase (Complex I) is found in low abundance in the plasma membranes of mycobacteria in typical in vitro culture conditions and is often considered dispensable. We found that growth of in carbon-limited conditions greatly increased the abundance of Complex I and allowed isolation of a rotenone-sensitive preparation of the enzyme. Determination of the structure of the complex by cryoEM revealed the "orphan" two-component response regulator protein MSMEG_2064 as a subunit of the assembly. MSMEG_2064 in the complex occupies a site similar to the proposed redox-sensing subunit NDUFA9 in eukaryotic Complex I. An apparent purine nucleoside triphosphate within the NuoG subunit resembles the GTP-derived molybdenum cofactor in homologous formate dehydrogenase enzymes. The membrane region of the complex binds acyl phosphatidylinositol dimannoside, a characteristic three-tailed lipid from the mycobacterial membrane. The structure also shows menaquinone, which is preferentially used over ubiquinone by gram-positive bacteria, in two different positions along the quinone channel, comparable to ubiquinone in other structures and suggesting a conserved quinone binding mechanism.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022
タイトル: Structure of mycobacterial respiratory Complex I
著者: Liang, Y. / Plourde, A. / Bueler, S.A. / Liu, J. / Brzezinski, P. / Vahidi, S. / Rubinstein, J.L.
履歴
登録2022年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: Two-component system response regulator
B: NADH-quinone oxidoreductase subunit B
A: NADH-quinone oxidoreductase subunit A
C: NADH-quinone oxidoreductase subunit C
D: NADH-quinone oxidoreductase subunit D
E: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
G: NADH-quinone oxidoreductase subunit G
F: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
I: NADH-quinone oxidoreductase subunit I
H: NADH-quinone oxidoreductase subunit H
J: NADH-quinone oxidoreductase subunit J
K: NADH-quinone oxidoreductase subunit K
L: NADH-quinone oxidoreductase, L subunit
N: NADH-quinone oxidoreductase subunit N
M: NADH-quinone oxidoreductase, M subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)563,68729
ポリマ－557,92315
非ポリマー5,76514
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 O

#1: タンパク質 Two-component system response regulator / Two-component regulatory system


分子量: 14119.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155 / 参照: UniProt: A0QU37

-
NADH-quinone oxidoreductase subunit ... , 12種, 12分子 BACDEGFIHJKN

#2: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit B / NADHデヒドロゲナーゼ (キノン) / NADH dehydrogenase I subunit B / NDH-1 subunit B


分子量: 20123.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155
参照: UniProt: A0QU35, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#3: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit A / NADHデヒドロゲナーゼ (キノン) / NADH dehydrogenase I subunit A / NDH-1 subunit A / NUO1


分子量: 13628.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155
参照: UniProt: A0QU36, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#4: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit C / NADHデヒドロゲナーゼ (キノン) / NADH dehydrogenase I subunit C / NDH-1 subunit C


分子量: 26610.689 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155
参照: UniProt: A0QU34, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#5: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit D / NADHデヒドロゲナーゼ (キノン) / NADH dehydrogenase I subunit D / NDH-1 subunit D


分子量: 48556.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155
参照: UniProt: A0QU33, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#6: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit E / NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)


分子量: 25746.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155
参照: UniProt: A0QU32, NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)
#7: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit G / NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)


分子量: 83894.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155
参照: UniProt: A0QU30, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#8: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit F / NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)


分子量: 47831.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155
参照: UniProt: A0QU31, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#9: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit I / NADHデヒドロゲナーゼ (キノン) / NADH dehydrogenase I subunit I / NDH-1 subunit I


分子量: 19860.510 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155
参照: UniProt: A0QU28, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#10: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit H / NADHデヒドロゲナーゼ (キノン) / NADH dehydrogenase I subunit H / NDH-1 subunit H


分子量: 44477.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155
参照: UniProt: A0QU29, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#11: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit J / NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)


分子量: 26398.791 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155
参照: UniProt: A0QU27, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#12: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit K / NADHデヒドロゲナーゼ (キノン) / NADH dehydrogenase I subunit K / NDH-1 subunit K


分子量: 10876.923 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155
参照: UniProt: A0QU26, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#14: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit N / NADHデヒドロゲナーゼ (キノン) / NADH dehydrogenase I subunit N / NDH-1 subunit N


分子量: 54013.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155
参照: UniProt: A0QU23, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う

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NADH-quinone oxidoreductase, ... , 2種, 2分子 LM

#13: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase, L subunit / NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)


分子量: 65446.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155
参照: UniProt: A0QU25, NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)
#15: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase, M subunit / NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)


分子量: 56338.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155
参照: UniProt: A0QU24, NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)

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非ポリマー , 7種, 14分子

#16: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 351.640 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#17: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#18: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#19: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN / フラビンモノヌクレオチド


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#20: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#21: 化合物 ChemComp-MQ9 / MENAQUINONE-9 / メナキノン


分子量: 785.233 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C56H80O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#22: 化合物 ChemComp-XP2 / (2R)-3-{[(R)-hydroxy({(1S,2R,3R,4R,5S,6S)-3,4,5-trihydroxy-2-(alpha-D-mannopyranosyloxy)-6-[(6-O-undecanoyl-beta-D-mannopyranosyl)oxy]cyclohexyl}oxy)phosphoryl]oxy}-2-(octanoyloxy)propyl undecanoate


分子量: 1121.243 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C51H93O24P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mycobacterial respiratory complex I, semi-inserted quinone
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#15 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.56 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
細胞内の位置: Inner membrane
緩衝液pH: 6
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Homemade
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 47 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4cryoSPARC3.3.1CTF補正
10cryoSPARC3.3.1初期オイラー角割当
11cryoSPARC3.3.1最終オイラー角割当
13cryoSPARC3.3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 14385 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00536347
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.80849928
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.3275493
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0636044
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0066322

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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