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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8c99 | ||||||
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タイトル | Cryo-EM captures early ribosome assembly in action | ||||||
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機能・相同性 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Nikolay, R. / Qin, B. / Lauer, S. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM captures early ribosome assembly in action. 著者: Bo Qin / Simon M Lauer / Annika Balke / Carlos H Vieira-Vieira / Jörg Bürger / Thorsten Mielke / Matthias Selbach / Patrick Scheerer / Christian M T Spahn / Rainer Nikolay / ![]() 要旨: Ribosome biogenesis is a fundamental multi-step cellular process in all domains of life that involves the production, processing, folding, and modification of ribosomal RNAs (rRNAs) and ribosomal ...Ribosome biogenesis is a fundamental multi-step cellular process in all domains of life that involves the production, processing, folding, and modification of ribosomal RNAs (rRNAs) and ribosomal proteins. To obtain insights into the still unexplored early assembly phase of the bacterial 50S subunit, we exploited a minimal in vitro reconstitution system using purified ribosomal components and scalable reaction conditions. Time-limited assembly assays combined with cryo-EM analysis visualizes the structurally complex assembly pathway starting with a particle consisting of ordered density for only ~500 nucleotides of 23S rRNA domain I and three ribosomal proteins. In addition, our structural analysis reveals that early 50S assembly occurs in a domain-wise fashion, while late 50S assembly proceeds incrementally. Furthermore, we find that both ribosomal proteins and folded rRNA helices, occupying surface exposed regions on pre-50S particles, induce, or stabilize rRNA folds within adjacent regions, thereby creating cooperativity. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 665 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 492.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 16506MC ![]() 8c8xC ![]() 8c8yC ![]() 8c8zC ![]() 8c90C ![]() 8c91C ![]() 8c92C ![]() 8c93C ![]() 8c94C ![]() 8c95C ![]() 8c96C ![]() 8c97C ![]() 8c98C ![]() 8c9aC ![]() 8c9bC ![]() 8c9cC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-50S ribosomal protein ... , 10種, 10分子 2EJLQRSUYZ
#1: タンパク質・ペプチド | ![]() 分子量: 5397.463 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | ![]() 分子量: 22121.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | ![]() 分子量: 16050.606 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | ![]() 分子量: 15008.471 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | ![]() 分子量: 13528.024 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | ![]() 分子量: 11586.374 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
#7: タンパク質 | ![]() 分子量: 12253.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
#8: タンパク質 | ![]() 分子量: 11339.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | ![]() 分子量: 7286.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
#10: タンパク質 | ![]() 分子量: 6554.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
-RNA鎖 , 1種, 1分子 A
#11: RNA鎖 | ![]() 分子量: 941612.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: large ribosomal subunit precursor d12 / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.6 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil |
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: OTHER / 倍率(公称値): 31000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN / 最高温度: 83 K / 最低温度: 82 K |
撮影 | 平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 62 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 50 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20_4459: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 653029 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 3.29 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 44366 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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