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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8axk | ||||||
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タイトル | Type 3 secretion system export apparatus core, inner rod and needle of Shigella flexneri | ||||||
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機能・相同性 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lunelli, M. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Integrative structural analysis of the type III secretion system needle complex from Shigella flexneri. 著者: Lara Flacht / Michele Lunelli / Karol Kaszuba / Zhuo Angel Chen / Francis J O' Reilly / Juri Rappsilber / Jan Kosinski / Michael Kolbe / ![]() ![]() 要旨: The type III secretion system (T3SS) is a large, transmembrane protein machinery used by various pathogenic gram-negative bacteria to transport virulence factors into the host cell during infection. ...The type III secretion system (T3SS) is a large, transmembrane protein machinery used by various pathogenic gram-negative bacteria to transport virulence factors into the host cell during infection. Understanding the structure of T3SSs is crucial for future developments of therapeutics that could target this system. However, much of the knowledge about the structure of T3SS is available only for Salmonella, and it is unclear how this large assembly is conserved across species. Here, we combined cryo-electron microscopy, cross-linking mass spectrometry, and integrative modeling to determine the structure of the T3SS needle complex from Shigella flexneri. We show that the Shigella T3SS exhibits unique features distinguishing it from other structurally characterized T3SSs. The secretin pore complex adopts a new fold of its C-terminal S domain and the pilotin MxiM[SctG] locates around the outer surface of the pore. The export apparatus structure exhibits a conserved pseudohelical arrangement but includes the N-terminal domain of the SpaS[SctU] subunit, which was not present in any of the previously published virulence-related T3SS structures. Similar to other T3SSs, however, the apparatus is anchored within the needle complex by a network of flexible linkers that either adjust conformation to connect to equivalent patches on the secretin oligomer or bind distinct surface patches at the same height of the export apparatus. The conserved and unique features delineated by our analysis highlight the necessity to analyze T3SS in a species-specific manner, in order to fully understand the underlying molecular mechanisms of these systems. The structure of the type III secretion system from Shigella flexneri delineates conserved and unique features, which could be used for the development of broad-range therapeutics. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 15700MC ![]() 8axlC ![]() 8axnC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Surface presentation of antigens protein ... , 4種, 11分子 ABCDEFGHIJK
#1: タンパク質 | 分子量: 24215.562 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P0A1L3 #2: タンパク質 | | 分子量: 28513.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P0A1M6 #3: タンパク質 | 分子量: 9433.338 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P0A1M4 #4: タンパク質 | | 分子量: 39903.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P0A1M8 |
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-タンパク質 , 4種, 74分子 MNOPQRSTUVWabcdefghijklmnopqrs...
#5: タンパク質 | 分子量: 10640.000 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P0A225 #6: タンパク質 | 分子量: 11060.279 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: mxiH, CP0137 / プラスミド: pASK-IBA5plus 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P0A223 #7: タンパク質 | 分子量: 63230.414 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q04641 #8: タンパク質 | 分子量: 27542.055 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q06081 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 |
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由来(天然) |
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緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 1.5 sec. / 電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5238 |
画像スキャン | 横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 7 / 利用したフレーム数/画像: 1-6 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 4.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 90547 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 59.2 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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拘束条件 |
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