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- PDB-7zts: Saccharomyces cerevisiae L-BC virus, open particle, asymmetric re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zts
タイトルSaccharomyces cerevisiae L-BC virus, open particle, asymmetric reconstruction
要素Major capsid protein
キーワードVIRUS (ウイルス) / open particle / totivirus / asymmetric reconstruction
機能・相同性Major coat protein, L-A virus / L-A virus major coat protein superfamily / L-A virus, major coat protein / カプシド / RNA binding / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Saccharomyces cerevisiae BY4741 (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16 Å
データ登録者Grybchuk, D. / Prochazkova, M. / Fuzik, T. / Konovalovas, A. / Serva, S. / Yurchenko, V. / Plevka, P.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Grant Agency of the Czech RepublicGACR-EXPRO GX19-25982X チェコ
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2022
タイトル: Structures of L-BC virus and its open particle provide insight into Totivirus capsid assembly.
著者: Danyil Grybchuk / Michaela Procházková / Tibor Füzik / Aleksandras Konovalovas / Saulius Serva / Vyacheslav Yurchenko / Pavel Plevka /
要旨: L-BC virus persists in the budding yeast Saccharomyces cerevisiae, whereas other viruses from the family Totiviridae infect a diverse group of organisms including protists, fungi, arthropods, and ...L-BC virus persists in the budding yeast Saccharomyces cerevisiae, whereas other viruses from the family Totiviridae infect a diverse group of organisms including protists, fungi, arthropods, and vertebrates. The presence of totiviruses alters the fitness of the host organisms, for example, by maintaining the killer system in yeast or increasing the virulence of Leishmania guyanensis. Despite the importance of totiviruses for their host survival, there is limited information about Totivirus structure and assembly. Here we used cryo-electron microscopy to determine the structure of L-BC virus to a resolution of 2.9 Å. The L-BC capsid is organized with icosahedral symmetry, with each asymmetric unit composed of two copies of the capsid protein. Decamers of capsid proteins are stabilized by domain swapping of the C-termini of subunits located around icosahedral fivefold axes. We show that capsids of 9% of particles in a purified L-BC sample were open and lacked one decamer of capsid proteins. The existence of the open particles together with domain swapping within a decamer provides evidence that Totiviridae capsids assemble from the decamers of capsid proteins. Furthermore, the open particles may be assembly intermediates that are prepared for the incorporation of the virus (+) strand RNA.
履歴
登録2022年5月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AA: Major capsid protein
AB: Major capsid protein
AC: Major capsid protein
AD: Major capsid protein
AE: Major capsid protein
AF: Major capsid protein
AG: Major capsid protein
AH: Major capsid protein
AI: Major capsid protein
AJ: Major capsid protein
AK: Major capsid protein
AL: Major capsid protein
AM: Major capsid protein
AN: Major capsid protein
AO: Major capsid protein
AP: Major capsid protein
AQ: Major capsid protein
AR: Major capsid protein
AS: Major capsid protein
AT: Major capsid protein
AU: Major capsid protein
AV: Major capsid protein
AW: Major capsid protein
AX: Major capsid protein
AY: Major capsid protein
AZ: Major capsid protein
BA: Major capsid protein
BB: Major capsid protein
BC: Major capsid protein
BD: Major capsid protein
BE: Major capsid protein
BF: Major capsid protein
BG: Major capsid protein
BH: Major capsid protein
BI: Major capsid protein
BJ: Major capsid protein
BK: Major capsid protein
BL: Major capsid protein
BM: Major capsid protein
BN: Major capsid protein
BO: Major capsid protein
BP: Major capsid protein
BQ: Major capsid protein
BR: Major capsid protein
BS: Major capsid protein
BT: Major capsid protein
BU: Major capsid protein
BV: Major capsid protein
BW: Major capsid protein
BX: Major capsid protein
BY: Major capsid protein
BZ: Major capsid protein
CA: Major capsid protein
CB: Major capsid protein
CC: Major capsid protein
CD: Major capsid protein
CE: Major capsid protein
CF: Major capsid protein
CG: Major capsid protein
CH: Major capsid protein
CI: Major capsid protein
CJ: Major capsid protein
CK: Major capsid protein
CL: Major capsid protein
CM: Major capsid protein
CN: Major capsid protein
CO: Major capsid protein
CP: Major capsid protein
CQ: Major capsid protein
CR: Major capsid protein
CS: Major capsid protein
CT: Major capsid protein
CU: Major capsid protein
CV: Major capsid protein
CW: Major capsid protein
CX: Major capsid protein
CY: Major capsid protein
CZ: Major capsid protein
DA: Major capsid protein
DB: Major capsid protein
DC: Major capsid protein
DD: Major capsid protein
DE: Major capsid protein
DF: Major capsid protein
DG: Major capsid protein
DH: Major capsid protein
DI: Major capsid protein
DJ: Major capsid protein
DK: Major capsid protein
DL: Major capsid protein
DM: Major capsid protein
DN: Major capsid protein
DO: Major capsid protein
DP: Major capsid protein
DQ: Major capsid protein
DR: Major capsid protein
DS: Major capsid protein
DT: Major capsid protein
DU: Major capsid protein
DV: Major capsid protein
DW: Major capsid protein
DX: Major capsid protein
DY: Major capsid protein
DZ: Major capsid protein
EA: Major capsid protein
EB: Major capsid protein
EC: Major capsid protein
ED: Major capsid protein
EE: Major capsid protein
EF: Major capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,623,319110
ポリマ－8,623,319110
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, Open particles emerged in two-dimentional classification
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Major capsid protein / Gag protein / Major coat protein


分子量: 78393.812 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae BY4741 (パン酵母)
参照: UniProt: Q87026

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Saccharomyces cerevisiae virus L-BC (La) / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae virus L-BC (La) (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Saccharomyces cerevisiae / 株: BY4741
ウイルス殻直径: 400 nm / 三角数 (T数): 2
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20 mM Tris-HCl pH 7.5, 50 mM KCl, 10 mM MgCl2
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Virus was isolated by shearing with glass beads and overnight precipitation in 5% PEG-4000 and 500 mM NaCl
試料支持詳細: Glow discharge current 7 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: blot force 0, blot time 3 s, 4 C, 100% humidity

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 30 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 80 K / 最低温度: 70 K
撮影平均露光時間: 6 sec. / 電子線照射量: 36 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11977
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3600 / 縦: 3600 / 動画フレーム数/画像: 30 / 利用したフレーム数/画像: 1-30

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解析

ソフトウェア名称: UCSF ChimeraX / バージョン: 1.3/v9 / 分類: モデル構築 / URL: https://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ / Os: Linux / タイプ: package
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1crYOLO1.7.5粒子像選択custom model, 0.5 cut-off
2SerialEM3.7.14画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7UCSF Chimera1.15モデルフィッティング
9PHENIX1.19モデル精密化
10RELION3.1初期オイラー角割当3dautorefine
11RELION3.1最終オイラー角割当3dautorefine
12RELION3.1分類3dclassify with --skip_align option
13RELION3.1３次元再構成3dautorefine
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 72705
3次元再構成解像度: 16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1120 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: Initial model generated by RaptorX server

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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