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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7z5f | ||||||||||||
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タイトル | VP2-only capsid of MVM D263A mutant | ||||||||||||
![]() | Capsid protein VP1![]() | ||||||||||||
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機能・相同性 | ![]() permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / symbiont entry into host cell via permeabilization of inner membrane / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=1 icosahedral viral capsid / ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Luque, D. / Ortega-Esteban, A. / Valbuena, A. / Vilas, J.L. / Rodriguez-Huete, A. / Mateu, M.G. / Caston, J.R. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Equilibrium Dynamics of a Biomolecular Complex Analyzed at Single-amino Acid Resolution by Cryo-electron Microscopy. 著者: Daniel Luque / Alvaro Ortega-Esteban / Alejandro Valbuena / Jose Luis Vilas / Alicia Rodríguez-Huete / Mauricio G Mateu / José R Castón / ![]() 要旨: The biological function of macromolecular complexes depends not only on large-scale transitions between conformations, but also on small-scale conformational fluctuations at equilibrium. Information ...The biological function of macromolecular complexes depends not only on large-scale transitions between conformations, but also on small-scale conformational fluctuations at equilibrium. Information on the equilibrium dynamics of biomolecular complexes could, in principle, be obtained from local resolution (LR) data in cryo-electron microscopy (cryo-EM) maps. However, this possibility had not been validated by comparing, for a same biomolecular complex, LR data with quantitative information on equilibrium dynamics obtained by an established solution technique. In this study we determined the cryo-EM structure of the minute virus of mice (MVM) capsid as a model biomolecular complex. The LR values obtained correlated with crystallographic B factors and with hydrogen/deuterium exchange (HDX) rates obtained by mass spectrometry (HDX-MS), a gold standard for determining equilibrium dynamics in solution. This result validated a LR-based cryo-EM approach to investigate, with high spatial resolution, the equilibrium dynamics of biomolecular complexes. As an application of this approach, we determined the cryo-EM structure of two mutant MVM capsids and compared their equilibrium dynamics with that of the wild-type MVM capsid. The results supported a previously suggested linkage between mechanical stiffening and impaired equilibrium dynamics of a virus particle. Cryo-EM is emerging as a powerful approach for simultaneously acquiring information on the atomic structure and local equilibrium dynamics of biomolecular complexes. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 103.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 14521MC ![]() 7z5dC ![]() 7z5eC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
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要素
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 64526.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: MVM prototype 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P03137 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Minute virus of mice![]() |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() 株: prototype |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
急速凍結![]() | 装置: LEICA EM CPC / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 電子線照射量: 36 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1015264 | |||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 3.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 171062 / 対称性のタイプ: POINT |