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- PDB-7y04: Hsp90-AhR-p23 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7y04
タイトルHsp90-AhR-p23 complex
要素
  • Aryl hydrocarbon receptor芳香族炭化水素受容体
  • Heat shock protein HSP 90-betaHeat shock response
  • Prostaglandin E synthase 3
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN (細胞質基質) / Hsp90 (Hsp90) / AhR / complex / p23
機能・相同性
機能・相同性情報


circumferential growth involved in left ventricle morphogenesis / negative regulation of calcium ion transmembrane transport / cellular response to 3-methylcholanthrene / regulation of heart growth / ESR-mediated signaling / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / cytosolic aryl hydrocarbon receptor complex / glomerulus morphogenesis / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / The NLRP3 inflammasome ...circumferential growth involved in left ventricle morphogenesis / negative regulation of calcium ion transmembrane transport / cellular response to 3-methylcholanthrene / regulation of heart growth / ESR-mediated signaling / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / cytosolic aryl hydrocarbon receptor complex / glomerulus morphogenesis / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / The NLRP3 inflammasome / gland development / HSF1-dependent transactivation / regulation of B cell proliferation / reactive oxygen species biosynthetic process / Phase I - Functionalization of compounds / 生体異物 / Aryl hydrocarbon receptor signalling / HSF1 activation / kidney morphogenesis / RHOBTB2 GTPase cycle / lung saccule development / cellular response to molecule of bacterial origin / omega-hydroxylase P450 pathway / 卵細胞 / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / prostaglandin-E synthase / prostaglandin-E synthase activity / arachidonic acid omega-hydroxylase activity / central nervous system neuron axonogenesis / positive regulation of growth rate / lymphocyte homeostasis / Attenuation phase / regulation of adaptive immune response / : / : / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity / cellular response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / telomerase activity / Endogenous sterols / nuclear aryl hydrocarbon receptor complex / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / HSP90-CDC37 chaperone complex / positive regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / intracellular glucocorticoid receptor signaling pathway / cardiac left ventricle morphogenesis / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / sperm head plasma membrane / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of osteoblast proliferation / cellular response to toxic substance / reproductive structure development / prostate gland development / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / histone methyltransferase binding / B-1 B cell homeostasis / Estrogen-dependent gene expression / post-embryonic hemopoiesis / COP9 signalosome / positive regulation of protein localization to cell surface / negative regulation of DNA biosynthetic process / ATP-dependent protein binding / camera-type eye development / vasculature development / axon extension / negative regulation of systemic arterial blood pressure / glycogen biosynthetic process / telomerase holoenzyme complex / protein folding chaperone complex / 循環器 / blood vessel morphogenesis / prostaglandin biosynthetic process / dATP binding / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / negative regulation of protein metabolic process / skin development / UTP binding / negative regulation of vasoconstriction / branching involved in blood vessel morphogenesis / telomerase holoenzyme complex assembly / establishment of cell polarity / immune system process / prostaglandin metabolic process / heterocyclic compound binding / TPR domain binding / blood vessel development / E-box binding / T cell homeostasis / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / dendritic growth cone / chaperone cofactor-dependent protein refolding / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / TFIID-class transcription factor complex binding / aryl hydrocarbon receptor binding / B cell homeostasis / cAMP-mediated signaling / regulation of protein ubiquitination
類似検索 - 分子機能
芳香族炭化水素受容体 / Aryl hydrocarbon receptor/Aryl hydrocarbon receptor repressor / Co-chaperone protein p23-like / CS domain / CS domain / CS domain profile. / PAS fold-3 / PAS fold / HSP20-like chaperone / Helix-loop-helix DNA-binding domain ...芳香族炭化水素受容体 / Aryl hydrocarbon receptor/Aryl hydrocarbon receptor repressor / Co-chaperone protein p23-like / CS domain / CS domain / CS domain profile. / PAS fold-3 / PAS fold / HSP20-like chaperone / Helix-loop-helix DNA-binding domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / PAS domain / PAS domain superfamily / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / Heat shock protein HSP 90-beta / 芳香族炭化水素受容体 / Prostaglandin E synthase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Wen, Z.L. / Zhai, Y.J. / Zhu, Y. / Sun, F.
資金援助1件
組織認可番号
Not funded
引用ジャーナル: Structure / : 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the cytosolic AhR complex.
著者: Zuoling Wen / Yuebin Zhang / Beirong Zhang / Yumo Hang / Li Xu / Yangsheng Chen / Qunhui Xie / Qun Zhao / Lihua Zhang / Guohui Li / Bin Zhao / Fei Sun / Yujia Zhai / Yun Zhu /
要旨: Aryl hydrocarbon receptor (AhR) is an important ligand-activated transcription factor involved in the regulation of various important physiological functions. Here, we report the cryo-EM structures ...Aryl hydrocarbon receptor (AhR) is an important ligand-activated transcription factor involved in the regulation of various important physiological functions. Here, we report the cryo-EM structures of the Hsp90-AhR-p23 complex with or without bound XAP2, where the structure of the mouse AhR PAS-B domain is resolved. A highly conserved bridge motif of AhR is responsible for the interaction with the Hsp90 dimeric lumen. The ligand-free AhR PAS-B domain is attached to the Hsp90 dimer and is stabilized in the complex with bound XAP2. In addition, the DE-loop and a group of conserved pocket inner residues in the AhR PAS-B domain are found to be important for ligand binding. These results reveal the structural basis of the biological functions of AhR. Moreover, the protein purification method presented here allows the isolation of stable mouse AhR protein, which could be used to develop high-sensitivity biosensors for environmental pollutant detection.
履歴
登録2022年6月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI
改定 1.22023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32023年3月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-beta
B: Heat shock protein HSP 90-beta
C: Prostaglandin E synthase 3
D: Prostaglandin E synthase 3
E: Aryl hydrocarbon receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)260,5749
ポリマ-259,5885
非ポリマー9864
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-beta / Heat shock response / Heat shock 84 kDa / HSP 84 / HSP84 / Tumor-specific transplantation 84 kDa antigen / TSTA


分子量: 86590.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Hsp90ab1, Hsp84, Hsp84-1, Hspcb
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P11499
#2: タンパク質 Prostaglandin E synthase 3 / / Cytosolic prostaglandin E2 synthase / cPGES / Hsp90 co-chaperone / Progesterone receptor complex ...Cytosolic prostaglandin E2 synthase / cPGES / Hsp90 co-chaperone / Progesterone receptor complex p23 / Sid 3177 / Telomerase-binding protein p23


分子量: 20133.994 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ptges3, Sid3177, Tebp
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9R0Q7, prostaglandin-E synthase
#3: タンパク質 Aryl hydrocarbon receptor / 芳香族炭化水素受容体


分子量: 46138.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P30561
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : BeF3
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細
1Hsp90-AhR-p23 complexCOMPLEX#1-#30RECOMBINANT
2Heat shock protein HSP 90-betaHeat shock responseCOMPLEX#11RECOMBINANT
3Prostaglandin E synthase 3COMPLEX#21RECOMBINANTalso named p23
4Aryl hydrocarbon receptor芳香族炭化水素受容体COMPLEX#31RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Mus musculus (ハツカネズミ)10090
32Mus musculus (ハツカネズミ)10090
43Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
32Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
43Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1300 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 291578 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00212253
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.54116495
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.881599
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0431810
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042105

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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