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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7xpe | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the T=4 lake sinai virus 2 virus-like capsid at pH 8.5 | ||||||
![]() | Capsid protein alpha![]() | ||||||
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機能・相同性 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Chen, N.C. / Wang, C.H. / Chen, C.J. / Yoshimura, M. / Guan, H.H. / Chuankhayan, P. / Lin, C.C. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structures of honeybee-infecting Lake Sinai virus reveal domain functions and capsid assembly with dynamic motions. 著者: Nai-Chi Chen / Chun-Hsiung Wang / Masato Yoshimura / Yi-Qi Yeh / Hong-Hsiang Guan / Phimonphan Chuankhayan / Chien-Chih Lin / Pei-Ju Lin / Yen-Chieh Huang / Soichi Wakatsuki / Meng-Chiao Ho / Chun-Jung Chen / ![]() ![]() 要旨: Understanding the structural diversity of honeybee-infecting viruses is critical to maintain pollinator health and manage the spread of diseases in ecology and agriculture. We determine cryo-EM ...Understanding the structural diversity of honeybee-infecting viruses is critical to maintain pollinator health and manage the spread of diseases in ecology and agriculture. We determine cryo-EM structures of T = 4 and T = 3 capsids of virus-like particles (VLPs) of Lake Sinai virus (LSV) 2 and delta-N48 LSV1, belonging to tetraviruses, at resolutions of 2.3-2.6 Å in various pH environments. Structural analysis shows that the LSV2 capsid protein (CP) structural features, particularly the protruding domain and C-arm, differ from those of other tetraviruses. The anchor loop on the central β-barrel domain interacts with the neighboring subunit to stabilize homo-trimeric capsomeres during assembly. Delta-N48 LSV1 CP interacts with ssRNA via the rigid helix α1', α1'-α1 loop, β-barrel domain, and C-arm. Cryo-EM reconstructions, combined with X-ray crystallographic and small-angle scattering analyses, indicate that pH affects capsid conformations by regulating reversible dynamic particle motions and sizes of LSV2 VLPs. C-arms exist in all LSV2 and delta-N48 LSV1 VLPs across varied pH conditions, indicating that autoproteolysis cleavage is not required for LSV maturation. The observed linear domino-scaffold structures of various lengths, made up of trapezoid-shape capsomeres, provide a basis for icosahedral T = 4 and T = 3 architecture assemblies. These findings advance understanding of honeybee-infecting viruses that can cause Colony Collapse Disorder. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 309.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 255.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 33371MC ![]() 7xpaC ![]() 7xpbC ![]() 7xpdC ![]() 7xpfC ![]() 7xpgC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
2 |
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号![]() ![]() |
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要素
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 57344.309 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Lake Sinai virus 2 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 電子線照射量: 46 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 17436 | ||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 3.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 17436 / 対称性のタイプ: POINT |