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万見
- PDB-7x0s: Human TRiC-tubulin-S3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7x0s
タイトルHuman TRiC-tubulin-S3
要素
  • (T-complex protein 1 subunit ...) x 8
  • Tubulin beta chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


odontoblast differentiation / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / tubulin complex assembly / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / cytoskeleton-dependent intracellular transport / chaperonin-containing T-complex ...odontoblast differentiation / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / tubulin complex assembly / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / cytoskeleton-dependent intracellular transport / chaperonin-containing T-complex / Folding of actin by CCT/TriC / binding of sperm to zona pellucida / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / natural killer cell mediated cytotoxicity / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / GTPase activating protein binding / RHOBTB1 GTPase cycle / intermediate filament cytoskeleton / WD40-repeat domain binding / 細胞結合 / regulation of synapse organization / nuclear envelope lumen / beta-tubulin binding / 中心体マトリックス / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / MHC class I protein binding / chaperone-mediated protein complex assembly / spindle assembly / microtubule-based process / ヘテロクロマチン / RHOBTB2 GTPase cycle / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / positive regulation of telomerase activity / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / AURKA Activation by TPX2 / acrosomal vesicle / mRNA 3'-UTR binding / cell projection / ATP-dependent protein folding chaperone / response to virus / 繊毛 / structural constituent of cytoskeleton / 紡錘体 / mRNA 5'-UTR binding / microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / G-protein beta-subunit binding / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / azurophil granule lumen / unfolded protein binding / メラノソーム / フォールディング / mitotic cell cycle / cell body / secretory granule lumen / 微小管 / ficolin-1-rich granule lumen / Potential therapeutics for SARS / 細胞骨格 / protein stabilization / cadherin binding / 脂質ラフト / protein domain specific binding / 細胞分裂 / GTPase activity / 中心体 / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / GTP binding / structural molecule activity / ゴルジ体 / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / ATP binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / Chaperonins TCP-1 signature 2. ...T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / フッ化アルミニウム / Tubulin beta chain / T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit theta / T-complex protein 1 subunit delta / T-complex protein 1 subunit beta / T-complex protein 1 subunit eta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Cong, Y. / Liu, C.X.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Chinese Academy of SciencesXDB29040300 中国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: Pathway and mechanism of tubulin folding mediated by TRiC/CCT along its ATPase cycle revealed using cryo-EM.
著者: Caixuan Liu / Mingliang Jin / Shutian Wang / Wenyu Han / Qiaoyu Zhao / Yifan Wang / Cong Xu / Lei Diao / Yue Yin / Chao Peng / Lan Bao / Yanxing Wang / Yao Cong /
要旨: The eukaryotic chaperonin TRiC/CCT assists the folding of about 10% of cytosolic proteins through an ATP-driven conformational cycle, and the essential cytoskeleton protein tubulin is the obligate ...The eukaryotic chaperonin TRiC/CCT assists the folding of about 10% of cytosolic proteins through an ATP-driven conformational cycle, and the essential cytoskeleton protein tubulin is the obligate substrate of TRiC. Here, we present an ensemble of cryo-EM structures of endogenous human TRiC throughout its ATPase cycle, with three of them revealing endogenously engaged tubulin in different folding stages. The open-state TRiC-tubulin-S1 and -S2 maps show extra density corresponding to tubulin in the cis-ring chamber of TRiC. Our structural and XL-MS analyses suggest a gradual upward translocation and stabilization of tubulin within the TRiC chamber accompanying TRiC ring closure. In the closed TRiC-tubulin-S3 map, we capture a near-natively folded tubulin-with the tubulin engaging through its N and C domains mainly with the A and I domains of the CCT3/6/8 subunits through electrostatic and hydrophilic interactions. Moreover, we also show the potential role of TRiC C-terminal tails in substrate stabilization and folding. Our study delineates the pathway and molecular mechanism of TRiC-mediated folding of tubulin along the ATPase cycle of TRiC, and may also inform the design of therapeutic agents targeting TRiC-tubulin interactions.
履歴
登録2022年2月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
K: T-complex protein 1 subunit zeta
J: T-complex protein 1 subunit theta
H: T-complex protein 1 subunit eta
G: T-complex protein 1 subunit gamma
E: T-complex protein 1 subunit epsilon
I: T-complex protein 1 subunit delta
B: T-complex protein 1 subunit beta
A: T-complex protein 1 subunit alpha
R: Tubulin beta chain
z: T-complex protein 1 subunit zeta
P: T-complex protein 1 subunit theta
O: T-complex protein 1 subunit eta
N: T-complex protein 1 subunit gamma
e: T-complex protein 1 subunit epsilon
a: T-complex protein 1 subunit alpha
M: T-complex protein 1 subunit delta
L: T-complex protein 1 subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,005,00265
ポリマ－996,43417
非ポリマー8,56848
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area158070 Å2
ΔGint-757 kcal/mol
Surface area305310 Å2

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要素

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T-complex protein 1 subunit ... , 8種, 16分子 KzJPHOGNEeIMBLAa

#1: タンパク質 T-complex protein 1 subunit zeta / TCP-1-zeta / Acute morphine dependence-related protein 2 / CCT-zeta-1 / HTR3 / Tcp20


分子量: 58106.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT6A, CCT6 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P40227
#2: タンパク質 T-complex protein 1 subunit theta / TCP-1-theta / CCT-theta / Chaperonin containing T-complex polypeptide 1 subunit 8 / Renal carcinoma ...TCP-1-theta / CCT-theta / Chaperonin containing T-complex polypeptide 1 subunit 8 / Renal carcinoma antigen NY-REN-15


分子量: 59691.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT8 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P50990
#3: タンパク質 T-complex protein 1 subunit eta / TCP-1-eta / CCT-eta / HIV-1 Nef-interacting protein


分子量: 59417.457 Da / 分子数: 2 / Mutation: L290S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT7, CCTH / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99832
#4: タンパク質 T-complex protein 1 subunit gamma / TCP-1-gamma / CCT-gamma


分子量: 60613.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT3, CCTG / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49368
#5: タンパク質 T-complex protein 1 subunit epsilon / TCP-1-epsilon / CCT-epsilon


分子量: 59547.684 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT5, CCTE / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P48643
#6: タンパク質 T-complex protein 1 subunit delta / TCP-1-delta / CCT-delta / Stimulator of TAR RNA-binding


分子量: 57996.113 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT4, CCTD / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P50991
#7: タンパク質 T-complex protein 1 subunit beta / TCP-1-beta / CCT-beta


分子量: 57567.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT2, CCTB / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P78371
#8: タンパク質 T-complex protein 1 subunit alpha / TCP-1-alpha / CCT-alpha


分子量: 60418.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TCP1, CCT1, CCTA / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P17987

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タンパク質 , 1種, 1分子 R

#9: タンパク質 Tubulin beta chain / Tubulin beta-5 chain


分子量: 49717.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBB, TUBB5 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07437

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非ポリマー , 4種, 64分子

#10: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#11: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#12: 化合物
ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム / フッ化アルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#13: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human TRiC-tubulin-S3 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#9 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293F
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分濃度: 50 mM / 名称: sodium Chloride塩化ナトリウム / 式: NaCl塩化ナトリウム
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 38 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 103406 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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