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- PDB-7sxk: Kinetically trapped Pseudomonas-phage PaP3 portal protein - Full ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sxk
タイトルKinetically trapped Pseudomonas-phage PaP3 portal protein - Full Length
要素Portal protein
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / portal protein / dodecamer
機能・相同性ORF.04
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas virus PaP3 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Hou, C.F.D. / Swanson, N.A. / Li, F. / Yang, R. / Lokareddy, R.K. / Cingolani, G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 GM100888, R35 GM140733-0, P30 CA56036, HSSN261200800001E 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM Structure of a Kinetically Trapped Dodecameric Portal Protein from the Pseudomonas-phage PaP3.
著者: Chun-Feng David Hou / Nicholas A Swanson / Fenglin Li / Ruoyu Yang / Ravi K Lokareddy / Gino Cingolani /
要旨: Portal proteins are dodecameric assemblies that occupy a unique 5-fold vertex of the icosahedral capsid of tailed bacteriophages and herpesviruses. The portal vertex interrupts the icosahedral ...Portal proteins are dodecameric assemblies that occupy a unique 5-fold vertex of the icosahedral capsid of tailed bacteriophages and herpesviruses. The portal vertex interrupts the icosahedral symmetry, and in vivo, its assembly and incorporation in procapsid are controlled by the scaffolding protein. Ectopically expressed portal oligomers are polymorphic in solution, and portal rings built by a different number of subunits have been documented in the literature. In this paper, we describe the cryo-EM structure of the portal protein from the Pseudomonas-phage PaP3, which we determined at 3.4 Å resolution. Structural analysis revealed a dodecamer with helical rather than rotational symmetry, which we hypothesize is kinetically trapped. The helical assembly was stabilized by local mispairing of portal subunits caused by the slippage of crown and barrel helices that move like a lever with respect to the portal body. Removing the C-terminal barrel promoted assembly of undecameric and dodecameric rings with quasi-rotational symmetry, suggesting that the barrel contributes to subunits mispairing. However, ΔC-portal rings were intrinsically asymmetric, with most particles having one open portal subunit interface. Together, these data expand the structural repertoire of viral portal proteins to Pseudomonas-phages and shed light on the unexpected plasticity of the portal protein quaternary structure.
履歴
登録2021年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
b: Portal protein
a: Portal protein
l: Portal protein
k: Portal protein
j: Portal protein
i: Portal protein
h: Portal protein
c: Portal protein
d: Portal protein
e: Portal protein
f: Portal protein
g: Portal protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)971,77612
ポリマ－971,77612
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
2
b: Portal protein
a: Portal protein
l: Portal protein
k: Portal protein
j: Portal protein
i: Portal protein
h: Portal protein
c: Portal protein
d: Portal protein
e: Portal protein
f: Portal protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)890,79511
ポリマ－890,79511
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area95810 Å2
ΔGint-453 kcal/mol
Surface area291530 Å2

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要素

#1: タンパク質
Portal protein


分子量: 80981.344 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas virus PaP3 (ウイルス)
遺伝子: orf4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8H9R8

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Asymmetric dodecamer complex of phage PaP3 portal / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Pseudomonas virus PaP3 (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度式Buffer-ID
120 mMTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタン1
2200 mMNaCl塩化ナトリウム1
35 mMEDTAエチレンジアミン四酢酸1
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: CTFFIND / バージョン: 4 / カテゴリ: CTF補正
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2500000
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 28000 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00349718
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.69367380
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.377016
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0447577
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0048945

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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