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- PDB-7sqk: Cryo-EM structure of the human augmin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sqk
タイトルCryo-EM structure of the human augmin complex
要素
  • (HAUS augmin-like complex subunit ...) x 7
  • Isoform 4 of HAUS augmin-like complex subunit 4
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / Cell Division (細胞分裂) / Mitosis (有糸分裂) / Microtubules (微小管)
機能・相同性
機能・相同性情報


HAUS complex / regulation of microtubule nucleation / nuclear microtubule / microtubule minus-end binding / mitotic spindle microtubule / microtubule nucleation / thioesterase binding / centrosome cycle / spindle assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes ...HAUS complex / regulation of microtubule nucleation / nuclear microtubule / microtubule minus-end binding / mitotic spindle microtubule / microtubule nucleation / thioesterase binding / centrosome cycle / spindle assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / 紡錘体 / microtubule cytoskeleton organization / 紡錘体 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / microtubule binding / 細胞分裂 / 中心体 / 核小体 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
HAUS augmin-like complex subunit 2, metazoa / HAUS augmin-like complex subunit 6 / HAUS augmin-like complex subunit 6, N-terminal / HAUS augmin-like complex subunit 2 / HAUS augmin-like complex subunit 7-like / HAUS augmin-like complex subunit 6 N-terminus / HAUS augmin-like complex subunit 2 / HAUS augmin-like complex subunit 4, metazoa / HAUS complex subunit 5, metazoa / HAUS augmin-like complex subunit 1 ...HAUS augmin-like complex subunit 2, metazoa / HAUS augmin-like complex subunit 6 / HAUS augmin-like complex subunit 6, N-terminal / HAUS augmin-like complex subunit 2 / HAUS augmin-like complex subunit 7-like / HAUS augmin-like complex subunit 6 N-terminus / HAUS augmin-like complex subunit 2 / HAUS augmin-like complex subunit 4, metazoa / HAUS complex subunit 5, metazoa / HAUS augmin-like complex subunit 1 / HAUS augmin-like complex subunit 5 / HAUS augmin-like complex subunit 4 / HAUS augmin-like complex subunit 4 / HAUS augmin-like complex subunit 5 / HAUS augmin-like complex subunit 3 / HAUS augmin-like complex subunit 3, N-terminal / HAUS augmin-like complex subunit 3
類似検索 - ドメイン・相同性
HAUS augmin-like complex subunit 5 / HAUS augmin-like complex subunit 3 / HAUS augmin-like complex subunit 6 / HAUS augmin-like complex subunit 1 / HAUS augmin-like complex subunit 7 / HAUS augmin-like complex subunit 8 / HAUS augmin-like complex subunit 4 / HAUS augmin-like complex subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8 Å
データ登録者Gabel, C.A. / Chang, L.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Molecular architecture of the augmin complex.
著者: Clinton A Gabel / Zhuang Li / Andrew G DeMarco / Ziguo Zhang / Jing Yang / Mark C Hall / David Barford / Leifu Chang /
要旨: Accurate segregation of chromosomes during mitosis depends on the correct assembly of the mitotic spindle, a bipolar structure composed mainly of microtubules. The augmin complex, or homologous to ...Accurate segregation of chromosomes during mitosis depends on the correct assembly of the mitotic spindle, a bipolar structure composed mainly of microtubules. The augmin complex, or homologous to augmin subunits (HAUS) complex, is an eight-subunit protein complex required for building robust mitotic spindles in metazoa. Augmin increases microtubule density within the spindle by recruiting the γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) to pre-existing microtubules and nucleating branching microtubules. Here, we elucidate the molecular architecture of augmin by single particle cryo-electron microscopy (cryo-EM), computational methods, and crosslinking mass spectrometry (CLMS). Augmin's highly flexible structure contains a V-shaped head and a filamentous tail, with the head existing in either extended or contracted conformational states. Our work highlights how cryo-EM, complemented by computational advances and CLMS, can elucidate the structure of a challenging protein complex and provides insights into the function of augmin in mediating microtubule branching nucleation.
履歴
登録2021年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年6月5日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HAUS augmin-like complex subunit 1
B: HAUS augmin-like complex subunit 2
C: HAUS augmin-like complex subunit 3
D: Isoform 4 of HAUS augmin-like complex subunit 4
E: HAUS augmin-like complex subunit 5
F: HAUS augmin-like complex subunit 6
G: HAUS augmin-like complex subunit 7
H: HAUS augmin-like complex subunit 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)379,1838
ポリマ－379,1838
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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HAUS augmin-like complex subunit ... , 7種, 7分子 ABCEFGH

#1: タンパク質 HAUS augmin-like complex subunit 1 / Coiled-coil domain-containing protein 5 / Enhancer of invasion-cluster / HEI-C


分子量: 31910.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HAUS1, CCDC5, HEIC / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q96CS2
#2: タンパク質 HAUS augmin-like complex subunit 2 / Centrosomal protein of 27 kDa / Cep27


分子量: 32487.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HAUS2, C15orf25, CEP27 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9NVX0
#3: タンパク質 HAUS augmin-like complex subunit 3


分子量: 69740.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HAUS3, C4orf15 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q68CZ6
#5: タンパク質 HAUS augmin-like complex subunit 5


分子量: 71783.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HAUS5, KIAA0841 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O94927
#6: タンパク質 HAUS augmin-like complex subunit 6


分子量: 50250.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HAUS6, DGT6, FAM29A, KIAA1574 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q7Z4H7
#7: タンパク質 HAUS augmin-like complex subunit 7 / 26S proteasome-associated UCH37-interacting protein 1 / UCHL5-interacting protein / X-linked protein STS1769


分子量: 40819.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HAUS7, UCHL5IP, UIP1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q99871
#8: タンパク質 HAUS augmin-like complex subunit 8 / HEC1/NDC80-interacting centrosome-associated protein 1 / Sarcoma antigen NY-SAR-48


分子量: 44922.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HAUS8, HICE1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9BT25

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タンパク質 , 1種, 1分子 D

#4: タンパク質 Isoform 4 of HAUS augmin-like complex subunit 4


分子量: 37269.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HAUS4, C14orf94 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9H6D7

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Holocomplex of the Homologous to Augment Subunits Complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 378 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acidHEPES1
2200 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
31 mMtris(2-carboxyethyl)phosphineTCEP1
41 % (v/v)GlycerolグリセリンGlycerolグリセリン1
試料濃度: 0.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 64000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Calibrated defocus min: 800 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV / 位相板: VOLTA PHASE PLATE

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.1_4122: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon3.4画像取得
4GctfCTF補正
7Coot9.05モデルフィッティング
13PHENIX1.19.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 2000000
3次元再構成解像度: 8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 447000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00423969
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.89332306
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.1633132
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0473663
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0064169

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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