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- PDB-7sca: Synechocystis PCC 6803 Phycobilisome rod from OCP-PBS complex sample -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sca
タイトルSynechocystis PCC 6803 Phycobilisome rod from OCP-PBS complex sample
要素
  • (C-phycocyanin ...) x 2
  • (Phycobilisome ...フィコビリソーム) x 4
キーワードPHOTOSYNTHESIS (光合成) / Complex / light harvesting / pigment (顔料)
機能・相同性
機能・相同性情報


フィコビリソーム / plasma membrane-derived thylakoid membrane / 光合成
類似検索 - 分子機能
Phycobilisome linker protein / Phycobilisome linker domain / Phycobilisome linker domain superfamily / Phycobilisome Linker polypeptide / Phycobilisome (PBS) linker domain profile. / Phycocyanin, alpha subunit / Phycocyanin, beta subunit / CpcD-like domain / CpcD/allophycocyanin linker domain / CpcD-like domain profile. ...Phycobilisome linker protein / Phycobilisome linker domain / Phycobilisome linker domain superfamily / Phycobilisome Linker polypeptide / Phycobilisome (PBS) linker domain profile. / Phycocyanin, alpha subunit / Phycocyanin, beta subunit / CpcD-like domain / CpcD/allophycocyanin linker domain / CpcD-like domain profile. / CpcD/allophycocyanin linker domain / Phycobilisome, alpha/beta subunit / Phycobilisome, alpha/beta subunit superfamily / Phycobilisome protein / Globin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
フィコシアノビリン / Phycobilisome rod-core linker polypeptide CpcG / Phycobilisome 8.9 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod / Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 1 / Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 2 / C-phycocyanin beta subunit / C-phycocyanin alpha subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Sauer, P.V. / Sutter, M. / Dominguez-Martin, M.A. / Kirst, H. / Kerfeld, C.A.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
Marie Sklodowska-Curie Actions, FragNET ITN795070European Union
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Structures of a phycobilisome in light-harvesting and photoprotected states.
著者: María Agustina Domínguez-Martín / Paul V Sauer / Henning Kirst / Markus Sutter / David Bína / Basil J Greber / Eva Nogales / Tomáš Polívka / Cheryl A Kerfeld /
要旨: Phycobilisome (PBS) structures are elaborate antennae in cyanobacteria and red algae. These large protein complexes capture incident sunlight and transfer the energy through a network of embedded ...Phycobilisome (PBS) structures are elaborate antennae in cyanobacteria and red algae. These large protein complexes capture incident sunlight and transfer the energy through a network of embedded pigment molecules called bilins to the photosynthetic reaction centres. However, light harvesting must also be balanced against the risks of photodamage. A known mode of photoprotection is mediated by orange carotenoid protein (OCP), which binds to PBS when light intensities are high to mediate photoprotective, non-photochemical quenching. Here we use cryogenic electron microscopy to solve four structures of the 6.2 MDa PBS, with and without OCP bound, from the model cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803. The structures contain a previously undescribed linker protein that binds to the membrane-facing side of PBS. For the unquenched PBS, the structures also reveal three different conformational states of the antenna, two previously unknown. The conformational states result from positional switching of two of the rods and may constitute a new mode of regulation of light harvesting. Only one of the three PBS conformations can bind to OCP, which suggests that not every PBS is equally susceptible to non-photochemical quenching. In the OCP-PBS complex, quenching is achieved through the binding of four 34 kDa OCPs organized as two dimers. The complex reveals the structure of the active form of OCP, in which an approximately 60 Å displacement of its regulatory carboxy terminal domain occurs. Finally, by combining our structure with spectroscopic properties, we elucidate energy transfer pathways within PBS in both the quenched and light-harvesting states. Collectively, our results provide detailed insights into the biophysical underpinnings of the control of cyanobacterial light harvesting. The data also have implications for bioengineering PBS regulation in natural and artificial light-harvesting systems.
履歴
登録2021年9月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22022年10月5日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AA: C-phycocyanin alpha subunit
AB: C-phycocyanin beta subunit
AC: C-phycocyanin alpha subunit
AD: C-phycocyanin beta subunit
AE: C-phycocyanin alpha subunit
AF: C-phycocyanin beta subunit
AG: C-phycocyanin alpha subunit
AH: C-phycocyanin beta subunit
AI: C-phycocyanin alpha subunit
AJ: C-phycocyanin beta subunit
AK: C-phycocyanin alpha subunit
AL: C-phycocyanin beta subunit
AM: C-phycocyanin alpha subunit
AN: C-phycocyanin beta subunit
AO: C-phycocyanin alpha subunit
AP: C-phycocyanin beta subunit
AQ: C-phycocyanin alpha subunit
AR: C-phycocyanin beta subunit
AS: C-phycocyanin alpha subunit
AT: C-phycocyanin beta subunit
AU: C-phycocyanin alpha subunit
AV: C-phycocyanin beta subunit
AW: C-phycocyanin alpha subunit
AX: C-phycocyanin beta subunit
AY: C-phycocyanin alpha subunit
AZ: C-phycocyanin beta subunit
BA: C-phycocyanin alpha subunit
BB: C-phycocyanin beta subunit
BC: C-phycocyanin alpha subunit
BD: C-phycocyanin beta subunit
BE: C-phycocyanin alpha subunit
BF: C-phycocyanin beta subunit
BG: C-phycocyanin alpha subunit
BH: C-phycocyanin beta subunit
BI: C-phycocyanin alpha subunit
BJ: C-phycocyanin beta subunit
BK: Phycobilisome rod-core linker polypeptide CpcG
BL: Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 1
BM: Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 2
BN: Phycobilisome 8.9 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)776,86694
ポリマ－745,07640
非ポリマー31,78954
水23,8701325
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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C-phycocyanin ... , 2種, 36分子 AAACAEAGAIAKAMAOAQASAUAWAYBABCBEBGBIABADAFAHAJALANAPARATAVAX...

#1: タンパク質
C-phycocyanin alpha subunit


分子量: 17602.529 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
株: PCC 6803 / Kazusa / 参照: UniProt: Q54715
#2: タンパク質
C-phycocyanin beta subunit


分子量: 18142.426 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
株: PCC 6803 / Kazusa / 参照: UniProt: Q54714

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Phycobilisome ... , 4種, 4分子 BKBLBMBN

#3: タンパク質 Phycobilisome rod-core linker polypeptide CpcG


分子量: 28938.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
株: PCC 6803 / Kazusa / 参照: UniProt: P73093
#4: タンパク質 Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 1


分子量: 32558.607 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
株: PCC 6803 / Kazusa / 参照: UniProt: P73203
#5: タンパク質 Phycobilisome 32.1 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod 2 / LR30


分子量: 30836.346 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
株: PCC 6803 / Kazusa / 参照: UniProt: P73204
#6: タンパク質 Phycobilisome 8.9 kDa linker polypeptide, phycocyanin-associated, rod / L-8.9/R / Rod-capping linker protein


分子量: 9333.342 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
株: PCC 6803 / Kazusa / 参照: UniProt: P73202

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非ポリマー , 2種, 1379分子

#7: 化合物...
ChemComp-CYC / PHYCOCYANOBILIN / フィコシアノビリン


分子量: 588.694 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H40N4O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1325 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of phycobilisome from Synechocystis PCC 6803 with OCP
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 3.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 詳細: Manual blotting

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2RELION3.1粒子像選択
3SerialEM画像取得
10PHENIX1.92モデル精密化
11cryoSPARC初期オイラー角割当
12cryoSPARC最終オイラー角割当
14cryoSPARC3.1３次元再構成
画像処理詳細: Streptavidin lattice was subtracted after movie alignment.
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 2133253 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 25.42 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.010355030
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.068274854
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.06888181
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.008711371
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d17.308920848

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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