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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7bkc | |||||||||||||||
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タイトル | Formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex from Methanospirillum hungatei (dimeric, composite structure) | |||||||||||||||
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機能・相同性 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
![]() | Pfeil-Gardiner, O. / Watanabe, T. / Shima, S. / Murphy, B.J. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Three-megadalton complex of methanogenic electron-bifurcating and CO-fixing enzymes. 著者: Tomohiro Watanabe / Olivia Pfeil-Gardiner / Jörg Kahnt / Jürgen Koch / Seigo Shima / Bonnie J Murphy / ![]() 要旨: The first reaction of the methanogenic pathway from carbon dioxide (CO) is the reduction and condensation of CO to formyl-methanofuran, catalyzed by formyl-methanofuran dehydrogenase (Fmd). Strongly ...The first reaction of the methanogenic pathway from carbon dioxide (CO) is the reduction and condensation of CO to formyl-methanofuran, catalyzed by formyl-methanofuran dehydrogenase (Fmd). Strongly reducing electrons for this reaction are generated by heterodisulfide reductase (Hdr) in complex with hydrogenase or formate dehydrogenase (Fdh) using a flavin-based electron-bifurcation mechanism. Here, we report enzymological and structural characterizations of Fdh-Hdr-Fmd complexes from . The complexes catalyze this reaction using electrons from formate and the reduced form of the electron carrier F. Conformational changes in HdrA mediate electron bifurcation, and polyferredoxin FmdF directly transfers electrons to the CO reduction site, as evidenced by methanofuran-dependent flavin-based electron bifurcation even without free ferredoxin, a diffusible electron carrier between Hdr and Fmd. Conservation of Hdr and Fmd structures suggests that this complex is common among hydrogenotrophic methanogens. #1: ![]() タイトル: New tool: phenix.real_space_refine 著者: Afonine, P.V. / Headd, J.J. / Terwilliger, T.C. / Adams, P.D. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 5種, 10分子 AaFfEeDdIi
#1: タンパク質 | 分子量: 72885.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q2FKZ1, ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 15692.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #3: タンパク質 | ![]() 分子量: 45639.895 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q2FME3, ![]() #6: タンパク質 | ![]() 分子量: 75911.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() #7: タンパク質 | ![]() 分子量: 28696.902 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q2FRL8, ![]() |
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-CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit ... , 2種, 4分子 CcBb
#4: タンパク質 | ![]() 分子量: 21706.963 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #5: タンパク質 | ![]() 分子量: 32930.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit ... , 5種, 12分子 LlGgJjMKmkHh
#8: タンパク質 | ![]() 分子量: 16388.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q2FKZ5, ![]() #9: タンパク質 | ![]() 分子量: 63636.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q2FRL9, ![]() #10: タンパク質 | ![]() 分子量: 15157.499 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q2FRF6, ![]() #11: タンパク質 | ![]() 分子量: 42216.734 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q2FKZ4, ![]() #12: タンパク質 | ![]() 分子量: 49371.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q2FRM0, ![]() |
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-非ポリマー , 7種, 68分子 ![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/FAD.gif)
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![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/MO.gif)
![](data/chem/img/MGD.gif)
#13: 化合物 | ChemComp-SF4 / ![]() #14: 化合物 | ChemComp-FAD / ![]() #15: 化合物 | ![]() #16: 化合物 | ChemComp-9S8 / #17: 化合物 | ChemComp-ZN / #18: 化合物 | #19: 化合物 | ChemComp-MGD / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Dimeric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#12 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.948 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.6 |
緩衝液成分 | 濃度: 25 mM 名称: Tris-HCl ![]() 式: Tris-HCl ![]() |
試料 | 濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() 詳細: Preparation in an anaerobic tent (O2 < 20 ppm at all times, nearly always < 2ppm) |
試料支持 | 詳細: 15mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/1 |
急速凍結![]() | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 70 % / 凍結前の試料温度: 293 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 実像数: 8745 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称![]() |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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画像処理 | 詳細: Recorded in counted mode | ||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1239454 詳細: As this is a composite map, the resolution is estimated from the resolutions for masked refinements of several regions, which range from 2.6 to 3.7 A. 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER | ||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: THROUGHOUT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 96.67 Å2 / Biso mean: 46.8325 Å2 / Biso min: 6.51 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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