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万見
- PDB-6zk9: Peripheral domain of open complex I during turnover -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zk9
タイトルPeripheral domain of open complex I during turnover
要素
  • (Mitochondrial complex I, ...NADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型)) x 9
  • (NADH dehydrogenase [ubiquinone] ...) x 4
  • (NADH:ubiquinone oxidoreductase core subunit ...) x 2
  • (NADH:ubiquinone oxidoreductase subunit ...) x 2
  • Acyl carrier protein
キーワードELECTRON TRANSPORT (電子伝達系) / complex / respiration / NADH (ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド) / proton pump (プロトンポンプ) / mitochondria (ミトコンドリア) / iron-sulphur cluster (鉄・硫黄クラスター) / oxidoreductase (酸化還元酵素) / membrane protein (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase activity / NADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型) / mitochondrial respiratory chain complex I / apoptotic mitochondrial changes / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / acyl binding / respirasome / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity ...respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase activity / NADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型) / mitochondrial respiratory chain complex I / apoptotic mitochondrial changes / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / acyl binding / respirasome / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / acyl carrier activity / ATP metabolic process / respiratory electron transport chain / reactive oxygen species metabolic process / regulation of mitochondrial membrane potential / 電子伝達系 / ミトコンドリア / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / 概日リズム / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / ミトコンドリア内膜 / ミトコンドリアマトリックス / protein-containing complex binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Complex1_LYR-like / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 7 / NADH:ubiquinone oxidoreductase subunit B14.5a (Complex I-B14.5a) / NDUFA6, LYR domain / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4-like superfamily / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4 / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex, subunit 2 ...Complex1_LYR-like / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 7 / NADH:ubiquinone oxidoreductase subunit B14.5a (Complex I-B14.5a) / NDUFA6, LYR domain / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4-like superfamily / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4 / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex, subunit 2 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 12 / NADH ubiquinone oxidoreductase subunit NDUFA12 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 5 / ETC complex I subunit conserved region / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex, subunit 6 / NADH-quinone oxidoreductase, chain G, C-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase subunit G, C-terminal / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH dehydrogenase, subunit C / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / Complex 1 protein (LYR family) / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NAD-dependent epimerase/dehydratase / NAD dependent epimerase/dehydratase family / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / Ribosomal protein/NADH dehydrogenase domain / Mitochondrial ribosomal protein L51 / S25 / CI-B8 domain / Mitochondrial ribosomal protein L51 / S25 / CI-B8 domain / Acyl carrier protein (ACP) / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Thioredoxin-like superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / CARDIOLIPIN / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / フラビンモノヌクレオチド / : / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-NDP / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / 鉄・硫黄クラスター / Chem-ZMP ...1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / CARDIOLIPIN / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / フラビンモノヌクレオチド / : / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-NDP / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / 鉄・硫黄クラスター / Chem-ZMP / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 12 / Acyl carrier protein / NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 2, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 7 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 3, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 4, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 9, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 5 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 1, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 2 / NADH-ubiquinone oxidoreductase 75 kDa subunit, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 6
類似検索 - 構成要素
生物種Ovis aries (ヒツジ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Kampjut, D. / Sazanov, L.A.
資金援助European Union, 2件
組織認可番号国
European Commission665385European Union
European Commission653706European Union
引用ジャーナル: Science / 年: 2020
タイトル: The coupling mechanism of mammalian respiratory complex I.
著者: Domen Kampjut / Leonid A Sazanov /
要旨: Mitochondrial complex I couples NADH:ubiquinone oxidoreduction to proton pumping by an unknown mechanism. Here, we present cryo-electron microscopy structures of ovine complex I in five different ...Mitochondrial complex I couples NADH:ubiquinone oxidoreduction to proton pumping by an unknown mechanism. Here, we present cryo-electron microscopy structures of ovine complex I in five different conditions, including turnover, at resolutions up to 2.3 to 2.5 angstroms. Resolved water molecules allowed us to experimentally define the proton translocation pathways. Quinone binds at three positions along the quinone cavity, as does the inhibitor rotenone that also binds within subunit ND4. Dramatic conformational changes around the quinone cavity couple the redox reaction to proton translocation during open-to-closed state transitions of the enzyme. In the induced deactive state, the open conformation is arrested by the ND6 subunit. We propose a detailed molecular coupling mechanism of complex I, which is an unexpected combination of conformational changes and electrostatic interactions.
履歴
登録2020年6月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年11月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-11241
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  • マップデータ: EMDB-11241
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 1, mitochondrial
2: Mitochondrial complex I, 24 kDa subunit
3: NADH:ubiquinone oxidoreductase core subunit S1
4: Mitochondrial complex I, 49 kDa subunit
5: NADH:ubiquinone oxidoreductase core subunit S3
6: Mitochondrial complex I, PSST subunit
9: Mitochondrial complex I, TYKY subunit
a: Mitochondrial complex I, 10 kDa subunit
b: Mitochondrial complex I, 13 kDa subunit
c: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 4, mitochondrial
d: NADH:ubiquinone oxidoreductase subunit A9
e: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 2
f: Mitochondrial complex I, B13 subunit
g: NADH:ubiquinone oxidoreductase subunit A6
h: Mitochondrial complex I, B14.5a subunit
i: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 12
j: Acyl carrier protein
q: Mitochondrial complex I, B16.6 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)491,94937
ポリマ－482,40718
非ポリマー9,54219
水26,5181472
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area100660 Å2
ΔGint-522 kcal/mol
Surface area111690 Å2
手法PISA

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要素

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NADH dehydrogenase [ubiquinone] ... , 4種, 4分子 1cei

#1: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 1, mitochondrial


分子量: 50687.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ)
参照: UniProt: W5PUX0, NADHデヒドロゲナーゼ, NADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型)
#10: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 4, mitochondrial / Complex I-18 kDa / NADH-ubiquinone oxidoreductase 18 kDa subunit


分子量: 19381.994 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5PE07
#12: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 2


分子量: 11097.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5QAH8
#16: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 12


分子量: 17115.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: B9VGZ9

-
Mitochondrial complex I, ... , 9種, 9分子 2469abfhq

#2: タンパク質 Mitochondrial complex I, 24 kDa subunit


分子量: 27373.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5NRY1
#4: タンパク質 Mitochondrial complex I, 49 kDa subunit


分子量: 52661.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ)
#6: タンパク質 Mitochondrial complex I, PSST subunit


分子量: 24622.900 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ)
#7: タンパク質 Mitochondrial complex I, TYKY subunit


分子量: 24496.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ)
#8: タンパク質 Mitochondrial complex I, 10 kDa subunit


分子量: 11916.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ)
#9: タンパク質 Mitochondrial complex I, 13 kDa subunit


分子量: 13457.175 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ)
#13: タンパク質 Mitochondrial complex I, B13 subunit


分子量: 13287.505 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5PNX7
#15: タンパク質 Mitochondrial complex I, B14.5a subunit


分子量: 12701.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5P0I2
#18: タンパク質 Mitochondrial complex I, B16.6 subunit


分子量: 16766.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ)

-
NADH:ubiquinone oxidoreductase core subunit ... , 2種, 2分子 35

#3: タンパク質 NADH:ubiquinone oxidoreductase core subunit S1


分子量: 79519.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5QB34
#5: タンパク質 NADH:ubiquinone oxidoreductase core subunit S3


分子量: 30384.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5PB27

-
NADH:ubiquinone oxidoreductase subunit ... , 2種, 2分子 dg

#11: タンパク質 NADH:ubiquinone oxidoreductase subunit A9 /


分子量: 43025.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5PI58
#14: タンパク質 NADH:ubiquinone oxidoreductase subunit A6 /


分子量: 16302.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5QC06

-
タンパク質 , 1種, 1分子 j

#17: タンパク質 Acyl carrier protein /


分子量: 17608.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5NQT7

-
非ポリマー , 12種, 1491分子

#19: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 351.640 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#20: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN / フラビンモノヌクレオチド


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#21: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド


分子量: 665.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#22: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#23: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#24: 化合物 ChemComp-PC1 / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / 3-SN-PHOSPHATIDYLCHOLINE / ホスファチジルコリン


分子量: 790.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H88NO8P / コメント: リン脂質*YM
#25: 化合物 ChemComp-3PE / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOETHANOLAMINE / 3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / DSPE / ホスファチジルエタノールアミン


分子量: 748.065 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H82NO8P / コメント: リン脂質*YM
#26: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#27: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#28: 化合物 ChemComp-ZMP / S-[2-({N-[(2S)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] tetradecanethioate


分子量: 568.704 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H49N2O8PS
#29: 化合物 ChemComp-CDL / CARDIOLIPIN / DIPHOSPHATIDYL GLYCEROL / BIS-(1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHO)-1',3'-SN-GLYCEROL / Cardiolipin


分子量: 1464.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C81H156O17P2 / コメント: リン脂質*YM
#30: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1472 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Peripheral domain of open complex I during turnover / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#18 / 由来: NATURAL
分子量値: 1 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Ovis aries (ヒツジ)
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 100 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4CTFFIND4.15CTF補正
7Coot0.8.9モデルフィッティング
9PHENIX1.12モデル精密化
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 315484 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 38 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 5LNK

5lnk

拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00828783
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.39839031
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.11117546
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0674220
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0075031

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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