+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6yw6 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo-EM structure of the ARP2/3 1B5CL isoform complex. | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | ![]() ![]() | ||||||
機能・相同性 | ![]() tubulobulbar complex / meiotic chromosome movement towards spindle pole / cytosolic transport / growth cone leading edge / meiotic cytokinesis / muscle cell projection membrane / spindle localization / actin polymerization-dependent cell motility / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | von Loeffelholz, O. / Moores, C. / Purkiss, A. | ||||||
資金援助 | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM of human Arp2/3 complexes provides structural insights into actin nucleation modulation by ARPC5 isoforms. 著者: Ottilie von Loeffelholz / Andrew Purkiss / Luyan Cao / Svend Kjaer / Naoko Kogata / Guillaume Romet-Lemonne / Michael Way / Carolyn A Moores / ![]() ![]() 要旨: The Arp2/3 complex regulates many cellular processes by stimulating formation of branched actin filament networks. Because three of its seven subunits exist as two different isoforms, mammals produce ...The Arp2/3 complex regulates many cellular processes by stimulating formation of branched actin filament networks. Because three of its seven subunits exist as two different isoforms, mammals produce a family of Arp2/3 complexes with different properties that may be suited to different physiological contexts. To shed light on how isoform diversification affects Arp2/3 function, we determined a 4.2 Å resolution cryo-EM structure of the most active human Arp2/3 complex containing ARPC1B and ARPC5L, and compared it with the structure of the least active ARPC1A-ARPC5-containing complex. The architecture of each isoform-specific Arp2/3 complex is the same. Strikingly, however, the N-terminal half of ARPC5L is partially disordered compared to ARPC5, suggesting that this region of ARPC5/ARPC5L is an important determinant of complex activity. Confirming this idea, the nucleation activity of Arp2/3 complexes containing hybrid ARPC5/ARPC5L subunits is higher when the ARPC5L N-terminus is present, thereby providing insight into activity differences between the different Arp2/3 complexes. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 321.6 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 253.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
-Actin-related protein ... , 6種, 6分子 ADEBGF
#1: タンパク質 | 分子量: 47428.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P61158 |
---|---|
#3: タンパク質 | 分子量: 34386.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: O15144 |
#4: タンパク質 | 分子量: 20572.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: O15145 |
#5: タンパク質 | 分子量: 44818.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P61160 |
#6: タンパク質 | 分子量: 16964.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9BPX5 |
#7: タンパク質 | 分子量: 19697.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P59998 |
-タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 3分子 C![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/ATP.gif)
#2: タンパク質 | 分子量: 41004.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: O15143 |
---|---|
#8: 化合物 | ![]() |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
-
試料調製
構成要素 | 名称: Arp2/3![]() |
---|---|
分子量 | 値: 250 kDa/nm / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
急速凍結![]() | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-
解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 101606 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|