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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6qdw | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the 50S ribosomal subunit at 2.83 Angstroms with modeled GBC SecM peptide | ||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME (リボソーム) / Translation (翻訳) / 50S ribosome / Nascent peptide chain | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 structural constituent of eye lens / lens development in camera-type eye / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation ...structural constituent of eye lens / lens development in camera-type eye / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / ribosome assembly / 視覚 / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome / response to reactive oxygen species / cytosolic ribosome assembly / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / ribosome binding / large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / 5S rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / transferase activity / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / ribonucleoprotein complex / response to antibiotic / mRNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) Escherichia coli (大腸菌) Escherichia coli BL21 (大腸菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.83 Å | ||||||
データ登録者 | Schulte, L. / Reitz, J. / Hodirnau, V.V. / Kudlinzki, D. / Mao, J. / Glaubitz, C. / Frangakis, A. / Schwalbe, H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Cysteine oxidation and disulfide formation in the ribosomal exit tunnel. 著者: Linda Schulte / Jiafei Mao / Julian Reitz / Sridhar Sreeramulu / Denis Kudlinzki / Victor-Valentin Hodirnau / Jakob Meier-Credo / Krishna Saxena / Florian Buhr / Julian D Langer / Martin ...著者: Linda Schulte / Jiafei Mao / Julian Reitz / Sridhar Sreeramulu / Denis Kudlinzki / Victor-Valentin Hodirnau / Jakob Meier-Credo / Krishna Saxena / Florian Buhr / Julian D Langer / Martin Blackledge / Achilleas S Frangakis / Clemens Glaubitz / Harald Schwalbe / 要旨: Understanding the conformational sampling of translation-arrested ribosome nascent chain complexes is key to understand co-translational folding. Up to now, coupling of cysteine oxidation, disulfide ...Understanding the conformational sampling of translation-arrested ribosome nascent chain complexes is key to understand co-translational folding. Up to now, coupling of cysteine oxidation, disulfide bond formation and structure formation in nascent chains has remained elusive. Here, we investigate the eye-lens protein γB-crystallin in the ribosomal exit tunnel. Using mass spectrometry, theoretical simulations, dynamic nuclear polarization-enhanced solid-state nuclear magnetic resonance and cryo-electron microscopy, we show that thiol groups of cysteine residues undergo S-glutathionylation and S-nitrosylation and form non-native disulfide bonds. Thus, covalent modification chemistry occurs already prior to nascent chain release as the ribosome exit tunnel provides sufficient space even for disulfide bond formation which can guide protein folding. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6qdw.cif.gz | 2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6qdw.ent.gz | 1.5 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6qdw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qd/6qdw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qd/6qdw | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
+50S ribosomal protein ... , 28種, 28分子 01234678cdefghjklmnopqrstuwy
-RNA鎖 , 3種, 3分子 abv
#9: RNA鎖 | 分子量: 38790.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Escherichia coli (strain B / BL21-DE3) (大腸菌) Variant: delta tig / 参照: GenBank: 1706539273 |
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#10: RNA鎖 | 分子量: 942342.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant: delta tig / 参照: GenBank: 296142109 |
#29: RNA鎖 | 分子量: 23935.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Escherichia coli (strain B / BL21-DE3) (大腸菌) Variant: delta tig / 参照: GenBank: 1730024484 |
-タンパク質 , 1種, 1分子 z
#32: タンパク質 | 分子量: 7157.970 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: CRYGB / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): delta tig / 参照: UniProt: P02526 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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分子量 | 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: Tico Buffer | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.12 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 0.2 sec. / 電子線照射量: 1.66 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 3 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Quantum SE |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 36 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: dev_3318: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.83 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 196254 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 3JBU | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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