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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6mx7 | |||||||||||||||
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タイトル | CryoEM structure of chimeric Eastern Equine Encephalitis Virus: Genome-Binding Capsid N-terminal Domain | |||||||||||||||
![]() | Capsid![]() | |||||||||||||||
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機能・相同性 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
![]() | Hasan, S.S. / Sun, C. / Kim, A.S. / Watanabe, Y. / Chen, C.L. / Klose, T. / Buda, G. / Crispin, M. / Diamond, M.S. / Klimstra, W.B. / Rossmann, M.G. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM Structures of Eastern Equine Encephalitis Virus Reveal Mechanisms of Virus Disassembly and Antibody Neutralization. 著者: S Saif Hasan / Chengqun Sun / Arthur S Kim / Yasunori Watanabe / Chun-Liang Chen / Thomas Klose / Geeta Buda / Max Crispin / Michael S Diamond / William B Klimstra / Michael G Rossmann / ![]() ![]() 要旨: Alphaviruses are enveloped pathogens that cause arthritis and encephalitis. Here, we report a 4.4-Å cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of eastern equine encephalitis virus (EEEV), an ...Alphaviruses are enveloped pathogens that cause arthritis and encephalitis. Here, we report a 4.4-Å cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of eastern equine encephalitis virus (EEEV), an alphavirus that causes fatal encephalitis in humans. Our analysis provides insights into viral entry into host cells. The envelope protein E2 showed a binding site for the cellular attachment factor heparan sulfate. The presence of a cryptic E2 glycan suggests how EEEV escapes surveillance by lectin-expressing myeloid lineage cells, which are sentinels of the immune system. A mechanism for nucleocapsid core release and disassembly upon viral entry was inferred based on pH changes and capsid dissociation from envelope proteins. The EEEV capsid structure showed a viral RNA genome binding site adjacent to a ribosome binding site for viral genome translation following genome release. Using five Fab-EEEV complexes derived from neutralizing antibodies, our investigation provides insights into EEEV host cell interactions and protective epitopes relevant to vaccine design. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 135.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 105.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9281MC ![]() 9249C ![]() 9274C ![]() 9275C ![]() 9278C ![]() 9279C ![]() 9280C ![]() 6muiC ![]() 6mw9C ![]() 6mwcC ![]() 6mwvC ![]() 6mwxC ![]() 6mx4C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
2 |
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号![]() ![]() |
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要素
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 28861.496 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal domain (UNP residues 1-260) / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() Cell (発現宿主): BHK-15 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P27284 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Eastern equine encephalitis virus capsid / タイプ: COMPLEX / 詳細: Purified from infected BHK-15 cells / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: OTHER / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
試料支持 | 詳細: unspecified |
急速凍結![]() | 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: HELIUM / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 電子線照射量: 31 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成![]() | 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 30806 / 対称性のタイプ: POINT |
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT |