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万見
- PDB-6kn7: Structure of human cardiac thin filament in the calcium free state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kn7
タイトルStructure of human cardiac thin filament in the calcium free state
要素
  • (Tropomyosin alpha-1 ...) x 2
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Troponin C, slow skeletal and cardiac musclesトロポニンC
  • Troponin I, cardiac muscleトロポニン
  • Troponin T, cardiac muscle
キーワードCONTRACTILE PROTEIN/ACTIN BINDING PROTEIN / Troponin (トロポニン) / Tropomyosin (トロポミオシン) / Actin (アクチン) / Thin filement / Muscle (骨格筋) / CONTRACTILE PROTEIN-ACTIN BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / cardiac Troponin complex / cardiac myofibril ...positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / cardiac Troponin complex / cardiac myofibril / regulation of smooth muscle contraction / トロポニン / bleb / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / regulation of muscle contraction / muscle filament sliding / transition between fast and slow fiber / negative regulation of ATP-dependent activity / ruffle organization / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / response to metal ion / regulation of heart contraction / structural constituent of muscle / sarcomere organization / cytoskeletal motor activator activity / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / tropomyosin binding / heart contraction / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle contraction / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / positive regulation of cell adhesion / Smooth Muscle Contraction / calcium channel inhibitor activity / 脈管形成 / skeletal muscle fiber development / stress fiber / cardiac muscle contraction / Ion homeostasis / titin binding / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / actin filament polymerization / cytoskeletal protein binding / sarcomere / negative regulation of cell migration / filopodium / actin filament organization / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / wound healing / structural constituent of cytoskeleton / intracellular calcium ion homeostasis / ruffle membrane / cellular response to reactive oxygen species / response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / マイクロフィラメント / lamellipodium / cell body / heart development / actin binding / regulation of cell shape / 細胞骨格 / hydrolase activity / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / Tropomyosins signature. / トロポミオシン / トロポニン / Troponin domain superfamily / トロポミオシン / トロポニン / EF-hand domain pair ...Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / Tropomyosins signature. / トロポミオシン / トロポニン / Troponin domain superfamily / トロポミオシン / トロポニン / EF-hand domain pair / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Tropomyosin alpha-1 chain / Troponin I, cardiac muscle / Troponin T, cardiac muscle / Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å
データ登録者Fujii, T. / Yamada, Y. / Namba, K.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Cardiac muscle thin filament structures reveal calcium regulatory mechanism.
著者: Yurika Yamada / Keiichi Namba / Takashi Fujii /
要旨: Contraction of striated muscles is driven by cyclic interactions of myosin head projecting from the thick filament with actin filament and is regulated by Ca released from sarcoplasmic reticulum. ...Contraction of striated muscles is driven by cyclic interactions of myosin head projecting from the thick filament with actin filament and is regulated by Ca released from sarcoplasmic reticulum. Muscle thin filament consists of actin, tropomyosin and troponin, and Ca binding to troponin triggers conformational changes of troponin and tropomyosin to allow actin-myosin interactions. However, the structural changes involved in this regulatory mechanism remain unknown. Here we report the structures of human cardiac muscle thin filament in the absence and presence of Ca by electron cryomicroscopy. Molecular models in the two states built based on available crystal structures reveal the structures of a C-terminal region of troponin I and an N-terminal region of troponin T in complex with the head-to-tail junction of tropomyosin together with the troponin core on actin filament. Structural changes of the thin filament upon Ca binding now reveal the mechanism of Ca regulation of muscle contraction.
履歴
登録2019年8月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0728
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin, alpha skeletal muscle
G: Actin, alpha skeletal muscle
H: Actin, alpha skeletal muscle
I: Actin, alpha skeletal muscle
J: Actin, alpha skeletal muscle
K: Actin, alpha skeletal muscle
L: Actin, alpha skeletal muscle
M: Actin, alpha skeletal muscle
N: Actin, alpha skeletal muscle
O: Actin, alpha skeletal muscle
P: Tropomyosin alpha-1 chain
Q: Tropomyosin alpha-1 chain
R: Tropomyosin alpha-1 chain
S: Tropomyosin alpha-1 chain
T: Troponin T, cardiac muscle
U: Troponin I, cardiac muscle
V: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
W: Tropomyosin alpha-1 chain
X: Tropomyosin alpha-1 chain
Y: Tropomyosin alpha-1 chain
Z: Tropomyosin alpha-1 chain
a: Troponin T, cardiac muscle
b: Troponin I, cardiac muscle
c: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)896,58244
ポリマ－890,17429
非ポリマー6,40815
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area137610 Å2
ΔGint-841 kcal/mol
Surface area320100 Å2

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要素

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タンパク質 , 4種, 21分子 ABCDEFGHIJKLMNOTaUbVc

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / / Alpha-actin-1


分子量: 41862.613 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#4: タンパク質 Troponin T, cardiac muscle / / TnTc / Cardiac muscle troponin T / cTnT


分子量: 23023.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNNT2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P45379
#5: タンパク質 Troponin I, cardiac muscle / トロポニン / Cardiac troponin I


分子量: 19639.691 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNNI3, TNNC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19429
#6: タンパク質 Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles / トロポニンC / TN-C


分子量: 18288.287 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNNC1, TNNC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63316

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Tropomyosin alpha-1 ... , 2種, 8分子 PQWXRSYZ

#2: タンパク質
Tropomyosin alpha-1 chain / Alpha-tropomyosin / Tropomyosin-1


分子量: 31555.053 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TPM1, C15orf13, TMSA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09493
#3: タンパク質・ペプチド
Tropomyosin alpha-1 chain / Alpha-tropomyosin / Tropomyosin-1


分子量: 3528.104 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TPM1, C15orf13, TMSA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09493

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非ポリマー , 1種, 15分子

#7: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Cardiac muscle thin filament in the calcium free stateCOMPLEX#1-#60RECOMBINANT
2Actin, alpha skeletal muscleCOMPLEX#11NATURAL
3Tropomyosin, TroponinトロポミオシンCOMPLEX#2-#61RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
31Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 200
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 65 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21588 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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