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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6f9e | ||||||
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タイトル | Model of the Rift Valley fever virus glycoprotein hexamer type 3 | ||||||
![]() | (Glycoprotein![]() | ||||||
![]() | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
機能・相同性 | ![]() host cell mitochondrial outer membrane / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / host cell Golgi membrane / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / virion membrane / ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Halldorsson, S. / Bowden, T.A. / Huiskonen, J.T. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Shielding and activation of a viral membrane fusion protein. 著者: Steinar Halldorsson / Sai Li / Mengqiu Li / Karl Harlos / Thomas A Bowden / Juha T Huiskonen / ![]() ![]() 要旨: Entry of enveloped viruses relies on insertion of hydrophobic residues of the viral fusion protein into the host cell membrane. However, the intermediate conformations during fusion remain unknown. ...Entry of enveloped viruses relies on insertion of hydrophobic residues of the viral fusion protein into the host cell membrane. However, the intermediate conformations during fusion remain unknown. Here, we address the fusion mechanism of Rift Valley fever virus. We determine the crystal structure of the Gn glycoprotein and fit it with the Gc fusion protein into cryo-electron microscopy reconstructions of the virion. Our analysis reveals how the Gn shields the hydrophobic fusion loops of the Gc, preventing premature fusion. Electron cryotomography of virions interacting with membranes under acidic conditions reveals how the fusogenic Gc is activated upon removal of the Gn shield. Repositioning of the Gn allows extension of Gc and insertion of fusion loops in the outer leaflet of the target membrane. These data show early structural transitions that enveloped viruses undergo during host cell entry and indicate that analogous shielding mechanisms are utilized across diverse virus families. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 699 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 559.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4200MC ![]() 4197C ![]() 4198C ![]() 4199C ![]() 4201C ![]() 4202C ![]() 4203C ![]() 4204C ![]() 4205C ![]() 4206C ![]() 4207C ![]() 4208C ![]() 4209C ![]() 4210C ![]() 4211C ![]() 6f8pC ![]() 6f9bC ![]() 6f9cC ![]() 6f9dC ![]() 6f9fC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 34968.902 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | ![]() 分子量: 46855.570 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Rift Valley fever virus![]() |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: OTHER / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Homo sapiens |
ウイルス殻 | 名称: Glycoprotein shell / 直径: 1100 nm / 三角数 (T数): 12 |
緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: PBS |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
急速凍結![]() | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F30 |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 電子線照射量: 22 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 13.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 2995 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT |