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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5wcb | ||||||
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タイトル | Katanin hexamer in the ring conformation | ||||||
![]() | Meiotic spindle formation protein mei-1 | ||||||
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機能・相同性 | ![]() negative regulation of meiotic spindle elongation / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zehr, E.A. / Szyk, A. / Piszczek, G. / Szczesna, E. / Zuo, X. / Roll-Mecak, A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Katanin spiral and ring structures shed light on power stroke for microtubule severing. 著者: Elena Zehr / Agnieszka Szyk / Grzegorz Piszczek / Ewa Szczesna / Xiaobing Zuo / Antonina Roll-Mecak / ![]() 要旨: Microtubule-severing enzymes katanin, spastin and fidgetin are AAA ATPases important for the biogenesis and maintenance of complex microtubule arrays in axons, spindles and cilia. Because of a lack ...Microtubule-severing enzymes katanin, spastin and fidgetin are AAA ATPases important for the biogenesis and maintenance of complex microtubule arrays in axons, spindles and cilia. Because of a lack of known 3D structures for these enzymes, their mechanism of action has remained poorly understood. Here we report the X-ray crystal structure of the monomeric AAA katanin module from Caenorhabditis elegans and cryo-EM reconstructions of the hexamer in two conformations. The structures reveal an unexpected asymmetric arrangement of the AAA domains mediated by structural elements unique to microtubule-severing enzymes and critical for their function. The reconstructions show that katanin cycles between open spiral and closed ring conformations, depending on the ATP occupancy of a gating protomer that tenses or relaxes interprotomer interfaces. Cycling of the hexamer between these conformations would provide the power stroke for microtubule severing. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 286.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 216.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 51802.359 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 遺伝子: mei-1, T01G9.5 / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-ATP / ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: katanin![]() |
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分子量 | 値: 0.31 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 0.6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat |
急速凍結![]() | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 298 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 17.5 sec. / 電子線照射量: 51 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2100 |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3837 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 50 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 403023 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 16185 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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