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- PDB-5lzp: Binding of the C-terminal GQYL motif of the bacterial proteasome ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lzp
タイトルBinding of the C-terminal GQYL motif of the bacterial proteasome activator Bpa to the 20S proteasome
要素
  • Bacterial proteasome activatorProteasome accessory factor E
  • Proteasome subunit alphaプロテアソーム
  • Proteasome subunit betaプロテアソーム
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Proteasome (プロテアソーム) / Proteasome activator / protein degradation (タンパク質分解) / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host defenses / proteasome accessory complex / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / zymogen binding / proteasome binding / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process ...symbiont-mediated perturbation of host defenses / proteasome accessory complex / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / zymogen binding / proteasome binding / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidoglycan-based cell wall / proteasomal protein catabolic process / modification-dependent protein catabolic process / protein homooligomerization / extracellular region / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Bacterial proteasome activator / Bacterial proteasome activator / Proteasome, alpha subunit, bacterial / Proteasome subunit beta, actinobacteria / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. ...Bacterial proteasome activator / Bacterial proteasome activator / Proteasome, alpha subunit, bacterial / Proteasome subunit beta, actinobacteria / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit beta / Proteasome subunit alpha / Bacterial proteasome activator
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Bolten, M. / Delley, C.L. / Leibundgut, M. / Boehringer, D. / Ban, N. / Weber-Ban, E.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural Analysis of the Bacterial Proteasome Activator Bpa in Complex with the 20S Proteasome.
著者: Marcel Bolten / Cyrille L Delley / Marc Leibundgut / Daniel Boehringer / Nenad Ban / Eilika Weber-Ban /
要旨: Mycobacterium tuberculosis harbors proteasomes that recruit substrates for degradation through an ubiquitin-like modification pathway. Recently, a non-ATPase activator termed Bpa (bacterial ...Mycobacterium tuberculosis harbors proteasomes that recruit substrates for degradation through an ubiquitin-like modification pathway. Recently, a non-ATPase activator termed Bpa (bacterial proteasome activator) was shown to support an alternate proteasomal degradation pathway. Here, we present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of Bpa in complex with the 20S core particle (CP). For docking into the cryo-EM density, we solved the X-ray structure of Bpa, showing that it forms tight four-helix bundles arranged into a 12-membered ring with a 40 Å wide central pore and the C-terminal helix of each protomer protruding from the ring. The Bpa model was fitted into the cryo-EM map of the Bpa-CP complex, revealing its architecture and striking symmetry mismatch. The Bpa-CP interface was resolved to 3.5 Å, showing the interactions between the C-terminal GQYL motif of Bpa and the proteasome α-rings. This docking mode is related to the one observed for eukaryotic activators with features specific to the bacterial complex.
履歴
登録2016年9月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Database references
改定 1.22017年7月26日Group: Experimental preparation / カテゴリ: em_sample_support
Item: _em_sample_support.details / _em_sample_support.grid_type
改定 1.32017年8月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name
改定 1.42018年10月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine
改定 1.52019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.62024年5月15日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4128
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4128
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: Proteasome subunit alpha
1: Bacterial proteasome activator
2: Proteasome subunit alpha
3: Bacterial proteasome activator
4: Proteasome subunit alpha
5: Bacterial proteasome activator
6: Proteasome subunit alpha
7: Bacterial proteasome activator
8: Proteasome subunit alpha
A: Proteasome subunit beta
B: Proteasome subunit alpha
C: Proteasome subunit beta
D: Proteasome subunit alpha
E: Proteasome subunit beta
F: Proteasome subunit beta
G: Proteasome subunit beta
H: Proteasome subunit alpha
I: Proteasome subunit beta
J: Proteasome subunit alpha
K: Proteasome subunit beta
L: Proteasome subunit beta
M: Proteasome subunit alpha
N: Proteasome subunit beta
O: Proteasome subunit beta
P: Proteasome subunit beta
Q: Proteasome subunit alpha
R: Proteasome subunit beta
S: Proteasome subunit alpha
T: Proteasome subunit beta
U: Proteasome subunit beta
V: Bacterial proteasome activator
W: Proteasome subunit alpha
X: Bacterial proteasome activator
Y: Proteasome subunit alpha
Z: Bacterial proteasome activator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)859,29935
ポリマ－859,29935
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area75430 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area233980 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Proteasome subunit alpha / プロテアソーム / 20S proteasome alpha subunit / Proteasome core protein PrcA


分子量: 26024.971 Da / 分子数: 14 / 変異: M1_I7del / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
遺伝子: prcA, Rv2109c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P9WHU1, proteasome endopeptidase complex
#2: タンパク質
Bacterial proteasome activator / Proteasome accessory factor E


分子量: 19792.113 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
遺伝子: bpa, Rv3780, MTCY13D12.14 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P9WKX3
#3: タンパク質
Proteasome subunit beta / プロテアソーム / 20S proteasome beta subunit / Proteasome core protein PrcB


分子量: 25457.504 Da / 分子数: 14 / 変異: T1A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
遺伝子: prcB, Rv2110c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P9WHT9, proteasome endopeptidase complex

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: proteasome in complex with bacterial proteasome activatorプロテアソーム
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.93 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌) / 細胞内の位置: cytoplasm
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMHEPES1
2150 mMSodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
試料濃度: 0.102 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil R 2/2 with an additional thin carbon layer
グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 280.5 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 100000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1
詳細: Drift corrected in post-processing. 4 images per hole.
画像スキャンサンプリングサイズ: 14 µm / 動画フレーム数/画像: 7

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (1.10_2155: ???) / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN1.9粒子像選択batchboxer
4CTFFIND4.0.17CTF補正
7UCSF Chimera1.10.2モデルフィッティング
9PHENIX1.10-2155モデル精密化
10RELION1.4初期オイラー角割当
11RELION1.4最終オイラー角割当
12RELION1.4分類
13RELION1.4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C7 (7回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 48799 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
精密化解像度: 3.5→3.5 Å / SU ML: 0.73 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 34.64 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3144 99751 2.99 %
Rwork0.3149 --
obs0.3149 3340039 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00747355
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.88464086
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.32628475
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0497268
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0068464

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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