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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5k0u | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of the full virion of a human rhinovirus C | |||||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS (ウイルス) / jelly roll | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : ...symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / DNA複製 / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / タンパク質分解 / RNA binding / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Rhinovirus C (ライノウイルス) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.79 Å | |||||||||
データ登録者 | Liu, Y. / Hill, M.G. / Klose, T. / Chen, Z. / Watters, K.E. / Jiang, W. / Palmenberg, A.C. / Rossmann, M.G. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2016 タイトル: Atomic structure of a rhinovirus C, a virus species linked to severe childhood asthma. 著者: Yue Liu / Marchel G Hill / Thomas Klose / Zhenguo Chen / Kelly Watters / Yury A Bochkov / Wen Jiang / Ann C Palmenberg / Michael G Rossmann / 要旨: Isolates of rhinovirus C (RV-C), a recently identified Enterovirus (EV) species, are the causative agents of severe respiratory infections among children and are linked to childhood asthma ...Isolates of rhinovirus C (RV-C), a recently identified Enterovirus (EV) species, are the causative agents of severe respiratory infections among children and are linked to childhood asthma exacerbations. The RV-C have been refractory to structure determination because they are difficult to propagate in vitro. Here, we report the cryo-EM atomic structures of the full virion and native empty particle (NEP) of RV-C15a. The virus has 60 "fingers" on the virus outer surface that probably function as dominant immunogens. Because the NEPs also display these fingers, they may have utility as vaccine candidates. A sequence-conserved surface depression adjacent to each finger forms a likely binding site for the sialic acid on its receptor. The RV-C, unlike other EVs, are resistant to capsid-binding antiviral compounds because the hydrophobic pocket in VP1 is filled with multiple bulky residues. These results define potential molecular determinants for designing antiviral therapeutics and vaccines. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5k0u.cif.gz | 170.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5k0u.ent.gz | 133.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5k0u.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k0/5k0u ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k0/5k0u | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
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| x 5
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| x 6
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 31802.623 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 568-846 / 変異: T125K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rhinovirus C (ライノウイルス) / 細胞株: transduced HeLa expressing CDHR3 / 細胞株 (発現宿主): HeLa WisL / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: E5D8F2 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 25965.037 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 333-567 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rhinovirus C (ライノウイルス) / 細胞株: transduced HeLa expressing CDHR3 / 細胞株 (発現宿主): HeLa WisL / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: E5D8F2 |
#3: タンパク質 | 分子量: 29090.658 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 68-332 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rhinovirus C (ライノウイルス) / 細胞株: transduced HeLa expressing CDHR3 / 細胞株 (発現宿主): HeLa WisL / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: E5D8F2 |
#4: タンパク質 | 分子量: 7174.758 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-67 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rhinovirus C (ライノウイルス) / 細胞株: transduced HeLa expressing CDHR3 / 細胞株 (発現宿主): HeLa WisL / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: E5D8F2 |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Rhinovirus C15a / タイプ: VIRUS 詳細: The cDNA of RV-C15 isolate was used to produce RNA transcripts in vitro, which were then used for transfection in HeLa WisL cells. The resultant recombinant RV-C15 virus was adapted in HeLa ...詳細: The cDNA of RV-C15 isolate was used to produce RNA transcripts in vitro, which were then used for transfection in HeLa WisL cells. The resultant recombinant RV-C15 virus was adapted in HeLa cells expressing the RV-C receptor CDHR3 via multiple passage. The derivative was the RV-C15a virus. Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 8.3 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Rhinovirus C15a (ライノウイルス) | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HeLa / プラスミド: pC15 | ||||||||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION | ||||||||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Homo sapiens | ||||||||||||||||||||
ウイルス殻 | 名称: Capsid (p3) / 直径: 300 nm / 三角数 (T数): 3 | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Ultra thin Lacey carbon | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 298 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 14000 X / Calibrated defocus min: 700 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 3500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 14 sec. / 電子線照射量: 25.7 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 8973 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 70 / 利用したフレーム数/画像: 3-70 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: CTF correction was performed on the fly during 2D alignment and 3D reconstruction. タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 24882 詳細: A mixed population of empty particles, full particles, and junk | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.79 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 8973 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient |