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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5a33 | ||||||
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タイトル | Electron cryo-microscopy of Cowpea Mosaic Virus (CPMV) empty virus like particle (eVLP) | ||||||
![]() | (RNA2 POLYPROTEIN) x 2 | ||||||
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機能・相同性 | ![]() transport of virus in host, cell to cell / host cell plasmodesma / T=3 icosahedral viral capsid / virus-mediated perturbation of host defense response / host cell nucleus / GTP binding / structural molecule activity / ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hesketh, E.L. / Meshcheriakova, Y. / Dent, K.C. / Saxena, P. / Thompson, R. / Cockburn, J.J. / Lomonossoff, G.P. / Ranson, N.A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Mechanisms of assembly and genome packaging in an RNA virus revealed by high-resolution cryo-EM. 著者: Emma L Hesketh / Yulia Meshcheriakova / Kyle C Dent / Pooja Saxena / Rebecca F Thompson / Joseph J Cockburn / George P Lomonossoff / Neil A Ranson / ![]() 要旨: Cowpea mosaic virus is a plant-infecting member of the Picornavirales and is of major interest in the development of biotechnology applications. Despite the availability of >100 crystal structures of ...Cowpea mosaic virus is a plant-infecting member of the Picornavirales and is of major interest in the development of biotechnology applications. Despite the availability of >100 crystal structures of Picornavirales capsids, relatively little is known about the mechanisms of capsid assembly and genome encapsidation. Here we have determined cryo-electron microscopy reconstructions for the wild-type virus and an empty virus-like particle, to 3.4 Å and 3.0 Å resolution, respectively, and built de novo atomic models of their capsids. These new structures reveal the C-terminal region of the small coat protein subunit, which is essential for virus assembly and which was missing from previously determined crystal structures, as well as residues that bind to the viral genome. These observations allow us to develop a new model for genome encapsidation and capsid assembly. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 122.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 95.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号![]() ![]() |
非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given / Matrix: (1), |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23798.902 Da / 分子数: 1 / 断片: LARGE COAT PROTEIN / 由来タイプ: 組換発現 詳細: EMPTY VIRUS LIKE PARTICLES (EVLPS) PRODUCED BY EXPRESSING A COAT PRECURSOR PROTEIN VP60 WHICH EXPRESSED BOTH LARGE AND SMALL PROTEINS AND THE 24K PROTEASE IN N. BENTHAMIANA 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P03599 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 40858.434 Da / 分子数: 1 / 断片: SMALL COAT PROTEIN / 由来タイプ: 組換発現 詳細: EMPTY VIRUS LIKE PARTICLES (EVLPS) PRODUCED BY EXPRESSING A COAT PRECURSOR PROTEIN VP60 WHICH EXPRESSED BOTH LARGE AND SMALL PROTEINS AND THE 24K PROTEASE IN N. BENTHAMIANA 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P03599 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: COWPEA MOSAIC VIRUS![]() |
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試料 | 濃度: 4.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年11月1日 |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
撮影 | 電子線照射量: 45 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
画像スキャン | デジタル画像の数: 1135 |
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解析
EMソフトウェア | 名称: RELION / バージョン: 1.3 / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||
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CTF補正![]() | 詳細: CTFFIND3 PER MICROGRAPH | ||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() ![]() | ||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 3.04 Å / 粒子像の数: 4998 / ピクセルサイズ(公称値): 1.04 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.04 Å 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3014. (DEPOSITION ID: 13384). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: R-factor / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--EM | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.04 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 3.04 Å
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